P07221 (CASQ1_RABIT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Calsequestrin-1 Alternative name(s): Aspartactin Calsequestrin, skeletal muscle isoform Laminin-binding protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 395 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Calsequestrin is a high-capacity, moderate affinity, calcium-binding protein and thus acts as an internal calcium store in muscle. The release of calcium bound to calsequestrin through a calcium release channel triggers muscle contraction. The skeletal muscle CASQ1) binds around 80 Ca2+ ions, while the cardiac CASQ2) binds approximately 60 Ca2+ ions By similarity. |
| Subcellular location | Sarcoplasmic reticulum lumen. Note: This isoform of calsequestrin occurs in the sarcoplasmic reticulum's terminal cisternae luminal spaces of fast skeletal muscle cells. |
| Sequence similarities | Belongs to the calsequestrin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Sarcoplasmic reticulum |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium |
| Molecular function | Muscle protein |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | sarcoplasmic reticulum lumen Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 28 | 28 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 29 – 395 | 367 | Calsequestrin-1 | PRO_0000004214 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 231 – 265 | 35 | Calcium regulated hydrophobic site | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 231 – 265 | 35 | Trifluoperazine binding site | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 354 – 395 | 42 | Asp/Glu-rich (acidic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 381 | 1 | Phosphothreonine; by CK2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 344 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 387 – 388 | 2 | ED → DE AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 48 – 50 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 57 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 66 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 93 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 104 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 108 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 115 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 127 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 151 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 157 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 169 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 179 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 198 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 207 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 216 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 226 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 235 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 240 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 243 – 252 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 260 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 265 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 271 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 303 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 315 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 321 – 323 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 331 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 344 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 345 – 347 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 364 – 376 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 377 – 379 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Amino acid sequence of rabbit fast-twitch skeletal muscle calsequestrin deduced from cDNA and peptide sequencing." Fliegel L., Ohnishi M., Carpenter M.R., Khanna V.K., Reithmeier R.A.F., McLennan D.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84:1167-1171(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Structure of the rabbit fast-twitch skeletal muscle calsequestrin gene." Zarain-Herzberg A., Fliegel L., Maclennan D.H. J. Biol. Chem. 263:4807-4812(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Characterization of cardiac calsequestrin." Slupsky J.R., Ohnishi M., Carpenter M.R., Reithmeier R.A.F. Biochemistry 26:6539-6544(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 29-87. Tissue: Skeletal muscle. |
| [4] | "Fragmentation of rabbit skeletal muscle calsequestrin: spectral and ion binding properties of the carboxyl-terminal region." Ohnishi M., Reithmeier R.A.F. Biochemistry 26:7458-7465(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 330-388. Tissue: Skeletal muscle. |
| [5] | "Phosphorylation of cardiac and skeletal muscle calsequestrin isoforms by casein kinase II. Demonstration of a cluster of unique rapidly phosphorylated sites in cardiac calsequestrin." Cala S.E., Jones L.R. J. Biol. Chem. 266:391-398(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION BY CK2. |
| [6] | "Crystal structure of calsequestrin from rabbit skeletal muscle sarcoplasmic reticulum." Wang S., Trumble W.R., Liao H., Wesson C.R., Dunker A.K., Kang C.H. Nat. Struct. Biol. 5:476-483(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) OF 31-375. Tissue: Skeletal muscle. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M15747 mRNA. Translation: AAA31184.1. M22717 M22716 Genomic DNA. Translation: AAA31185.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A25887. A28142. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001075737.1. NM_001082268.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Ocu.6275. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DisProt | DP00132. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P07221. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P07221. Positions 31-375. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-195276. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9986.ENSOCUP00000024484. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 100009095. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 844. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG77804. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000049047. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG050805. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.30.10. 3 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001393. Calsequestrin. IPR018233. Calsequestrin_CS. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10033. PTHR10033. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01216. Calsequestrin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00312. CALSEQUESTRN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52833. Thiordxn-like_fd. 3 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00863. CALSEQUESTRIN_1. 1 hit. PS00864. CALSEQUESTRIN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P07221. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CASQ1_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07221 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
