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UniProtKB/Swiss-Prot P07173 (CYCR_RHOVI)
Last modified
November 24, 2009.
Version 92.
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90%,
50% identity |
Documents (1) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit Alternative name(s): Cytochrome c558/c559 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rhodopseudomonas viridis | ||||
| Taxonomic identifier | 1079 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhizobiales › Hyphomicrobiaceae › Blastochloris |
Protein attributes
| Sequence length | 356 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The reaction center of purple bacteria contain a tightly bound cytochrome molecule which re-reduces the photo oxidized primary electron donor. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Binds 4 heme groups per subunit. After the signal sequence is removed, the N-terminal cysteine is modified to form a diacylglyceride thioether, but the alpha-amino group is free and is not N-palmitoylated. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Photosynthesis Transport |
| Cellular component | Cell membrane Membrane Reaction center |
| Domain | Repeat Signal |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| PTM | Lipoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW photosynthesis, light reactionInferred from electronic annotation. Source: InterPro transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | anchored to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membrane light-harvesting complexInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 356 | 336 | Photosynthetic reaction center cytochrome c subunit | PRO_0000006551 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Iron (heme 1 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 111 | 1 | Iron (heme 1 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 130 | 1 | Iron (heme 2 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Iron (heme 4 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 156 | 1 | Iron (heme 2 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 253 | 1 | Iron (heme 3 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 268 | 1 | Iron (heme 3 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 329 | 1 | Iron (heme 4 axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 107 | 1 | Heme 1 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 110 | 1 | Heme 1 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 152 | 1 | Heme 2 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 155 | 1 | Heme 2 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 264 | 1 | Heme 3 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 267 | 1 | Heme 3 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 325 | 1 | Heme 4 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 328 | 1 | Heme 4 (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 21 | 1 | Not N-palmitoylated | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 21 | 1 | S-diacylglycerol cysteine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 55 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 71 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 75 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 101 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 140 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 156 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 161 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 175 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 182 – 184 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 199 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 213 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 217 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 229 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 232 – 234 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 239 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 260 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 266 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 300 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 307 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 313 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 329 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 334 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 338 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 342 – 344 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 348 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Amino acid sequence of the cytochrome subunit of the photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis." Weyer K.A., Lottspeich F., Lang F., Oesterhelt D., Michel H. EMBO J. 6:2197-2202(1987) [PubMed: 16453786] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE. Strain: DSM 133. |
| [2] | "The cytochrome subunit of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis is a lipoprotein." Weyer K.A., Schaefer W., Lottspeich F., Michel H. Biochemistry 26:2909-2914(1987) Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-46. |
| [3] | "Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3-A resolution." Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R., Michel H. Nature 318:618-624(1985) Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3 ANGSTROMS). |
| [4] | "X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Electron density map at 3-A resolution and a model of the chromophores of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis." Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R., Michel H. J. Mol. Biol. 180:385-398(1984) [PubMed: 6392571] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3 ANGSTROMS). |
| [5] | "The coupling of light-induced electron transfer and proton uptake as derived from crystal structures of reaction centres from Rhodopseudomonas viridis modified at the binding site of the secondary quinone, QB." Lancaster C.R.D., Michel H. Structure 5:1339-1359(1997) [PubMed: 9351808] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.45 ANGSTROMS). Strain: DSM 133. |
| [6] | "Refined crystal structures of reaction centres from Rhodopseudomonas viridis in complexes with the herbicide atrazine and two chiral atrazine derivatives also lead to a new model of the bound carotenoid." Lancaster C.R.D., Michel H. J. Mol. Biol. 286:883-898(1999) [PubMed: 10024457] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.35 ANGSTROMS). Strain: DSM 133. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X05768 Genomic DNA. Translation: CAA29223.1. M16317 Genomic DNA. Translation: AAA26093.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S00139. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011031. Multihaem_cyt. IPR003158. Photosyn_RC_cyt_c-su. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02276. CytoC_RC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000017. RC_cytochrome. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51008. MULTIHEME_CYTC. 1 hit. PS51257. PROKAR_LIPOPROTEIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYCR_RHOVI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P07173 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||

Clusters with


