Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.
Basket 0
(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

P07149

- FAS1_YEAST

UniProt

P07149 - FAS1_YEAST

Protein

Fatty acid synthase subunit beta

Gene

FAS1

Organism
Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli
    • BLAST
    • Align
    • Format
    • Add to basket
    • History
      Entry version 153 (01 Oct 2014)
      Sequence version 2 (01 Feb 1994)
      Previous versions | rss
    • Help video
    • Feedback
    • Comment

    Functioni

    Fatty acid synthetase catalyzes the formation of long-chain fatty acids from acetyl-CoA, malonyl-CoA and NADPH. The beta subunit contains domains for: [acyl-carrier-protein] acetyltransferase and malonyltransferase, S-acyl fatty acid synthase thioesterase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase, and 3-hydroxypalmitoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase.

    Catalytic activityi

    Acetyl-CoA + n malonyl-CoA + 2n NADPH = long-chain-acyl-CoA + n CoA + n CO2 + 2n NADP+.
    Acetyl-CoA + [acyl-carrier-protein] = CoA + acetyl-[acyl-carrier-protein].
    Malonyl-CoA + an [acyl-carrier-protein] = CoA + a malonyl-[acyl-carrier-protein].
    A (3R)-3-hydroxyacyl-[acyl-carrier protein] = a trans-2-enoyl-[acyl-carrier protein] + H2O.
    An acyl-[acyl-carrier protein] + NAD+ = a trans-2,3-dehydroacyl-[acyl-carrier protein] + NADH.
    Oleoyl-[acyl-carrier-protein] + H2O = [acyl-carrier-protein] + oleate.

    Sites

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Active sitei274 – 2741For acetyltransferase activityBy similarity
    Active sitei1808 – 18081For malonyltransferase activityBy similarity

    GO - Molecular functioni

    1. [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity Source: SGD
    2. [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity Source: SGD
    3. 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity Source: SGD
    4. 3-hydroxyoctanoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity Source: UniProtKB-EC
    5. enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity Source: UniProtKB-EC
    6. enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, B-specific) activity Source: SGD
    7. fatty-acyl-CoA synthase activity Source: UniProtKB-EC
    8. myristoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
    9. oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
    10. palmitoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
    11. palmitoyltransferase activity Source: SGD
    12. protein binding Source: IntAct

    GO - Biological processi

    1. long-chain fatty acid biosynthetic process Source: SGD

    Keywords - Molecular functioni

    Hydrolase, Lyase, Oxidoreductase, Transferase

    Keywords - Biological processi

    Fatty acid biosynthesis, Fatty acid metabolism, Lipid biosynthesis, Lipid metabolism

    Keywords - Ligandi

    NAD, NADP

    Enzyme and pathway databases

    BioCyciMetaCyc:YKL182W-MONOMER.
    YEAST:YKL182W-MONOMER.
    SABIO-RKP07149.

    Names & Taxonomyi

    Protein namesi
    Recommended name:
    Fatty acid synthase subunit beta (EC:2.3.1.86)
    Including the following 5 domains:
    3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase (EC:4.2.1.59)
    Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] (EC:1.3.1.9)
    [Acyl-carrier-protein] acetyltransferase (EC:2.3.1.38)
    [Acyl-carrier-protein] malonyltransferase (EC:2.3.1.39)
    S-acyl fatty acid synthase thioesterase (EC:3.1.2.14)
    Gene namesi
    Name:FAS1
    Ordered Locus Names:YKL182W
    OrganismiSaccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
    Taxonomic identifieri559292 [NCBI]
    Taxonomic lineageiEukaryotaFungiDikaryaAscomycotaSaccharomycotinaSaccharomycetesSaccharomycetalesSaccharomycetaceaeSaccharomyces
    ProteomesiUP000002311: Chromosome XI

    Organism-specific databases

    CYGDiYKL182w.
    SGDiS000001665. FAS1.

    Subcellular locationi

    GO - Cellular componenti

    1. cytosol Source: SGD
    2. fatty acid synthase complex Source: SGD
    3. lipid particle Source: SGD

    PTM / Processingi

    Molecule processing

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Chaini1 – 20512051Fatty acid synthase subunit betaPRO_0000180282Add
    BLAST

    Amino acid modifications

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Modified residuei1 – 11N-acetylmethionine1 Publication
    Modified residuei733 – 7331Phosphothreonine1 Publication
    Modified residuei1121 – 11211Phosphoserine2 Publications

    Keywords - PTMi

    Acetylation, Phosphoprotein

    Proteomic databases

    MaxQBiP07149.
    PaxDbiP07149.
    PeptideAtlasiP07149.

    Expressioni

    Gene expression databases

    GenevestigatoriP07149.

    Interactioni

    Subunit structurei

    [Alpha6beta6] hexamers of two multifunctional subunits (alpha and beta).

    Binary interactionsi

    WithEntry#Exp.IntActNotes
    FAS2P190973EBI-6795,EBI-6806

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi33940. 66 interactions.
    DIPiDIP-742N.
    IntActiP07149. 77 interactions.
    MINTiMINT-1325736.
    STRINGi4932.YKL182W.

    Structurei

    Secondary structure

    1
    2051
    Legend: HelixTurnBeta strand
    Show more details
    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Beta strandi10 – 134
    Beta strandi16 – 194
    Turni24 – 263
    Helixi27 – 4014
    Turni46 – 483
    Beta strandi50 – 534
    Helixi57 – 6913
    Beta strandi74 – 763
    Helixi81 – 9515
    Helixi101 – 11010
    Helixi116 – 13217
    Helixi144 – 1518
    Beta strandi156 – 1605
    Helixi169 – 17911
    Helixi181 – 20121
    Beta strandi202 – 2043
    Helixi205 – 2084
    Helixi215 – 2206
    Helixi222 – 2243
    Helixi228 – 2325
    Helixi234 – 25623
    Helixi260 – 2656
    Beta strandi267 – 2737
    Helixi274 – 2763
    Helixi277 – 2848
    Helixi289 – 31325
    Helixi321 – 3299
    Beta strandi337 – 3448
    Helixi346 – 35813
    Helixi362 – 3643
    Beta strandi367 – 3704
    Beta strandi373 – 3753
    Beta strandi377 – 3815
    Helixi383 – 39614
    Helixi404 – 4063
    Helixi409 – 4113
    Beta strandi417 – 4204
    Turni430 – 4323
    Helixi433 – 44412
    Beta strandi445 – 4473
    Turni452 – 4543
    Turni462 – 4643
    Beta strandi466 – 4705
    Helixi475 – 48410
    Helixi490 – 4934
    Beta strandi499 – 5035
    Beta strandi505 – 5073
    Helixi508 – 5103
    Helixi512 – 5209
    Beta strandi526 – 5294
    Beta strandi540 – 5423
    Turni544 – 5485
    Helixi552 – 5543
    Helixi561 – 5644
    Beta strandi568 – 5714
    Beta strandi577 – 5804
    Helixi582 – 5876
    Beta strandi591 – 5944
    Helixi598 – 6014
    Helixi604 – 6129
    Beta strandi616 – 6205
    Helixi621 – 6233
    Helixi627 – 64014
    Beta strandi647 – 6526
    Helixi658 – 67114
    Beta strandi675 – 68410
    Helixi688 – 69710
    Beta strandi703 – 7053
    Helixi710 – 72213
    Beta strandi728 – 7325
    Beta strandi738 – 7403
    Helixi748 – 75710
    Beta strandi766 – 7705
    Helixi774 – 7774
    Helixi778 – 7803
    Turni781 – 7833
    Helixi785 – 7873
    Turni788 – 7903
    Helixi803 – 8053
    Helixi815 – 8228
    Helixi829 – 8368
    Beta strandi841 – 8477
    Beta strandi853 – 8575
    Helixi860 – 87011
    Turni871 – 8744
    Turni877 – 8793
    Helixi880 – 8856
    Helixi888 – 89811
    Helixi914 – 9163
    Helixi919 – 93012
    Turni933 – 9364
    Beta strandi937 – 9393
    Helixi941 – 95818
    Helixi970 – 9745
    Helixi976 – 98611
    Helixi988 – 9914
    Helixi997 – 100610
    Beta strandi1010 – 10123
    Beta strandi1016 – 10183
    Helixi1025 – 10306
    Helixi1035 – 10384
    Helixi1040 – 10423
    Helixi1048 – 10503
    Turni1057 – 10626
    Helixi1070 – 109021
    Helixi1094 – 10963
    Beta strandi1125 – 11284
    Helixi1135 – 11439
    Helixi1149 – 11557
    Beta strandi1158 – 11614
    Beta strandi1164 – 11674
    Helixi1169 – 11746
    Beta strandi1181 – 11866
    Helixi1190 – 11923
    Beta strandi1194 – 12018
    Beta strandi1204 – 121411
    Turni1215 – 12173
    Beta strandi1218 – 12258
    Beta strandi1229 – 12324
    Beta strandi1234 – 12418
    Helixi1258 – 127013
    Helixi1294 – 130411
    Helixi1323 – 13253
    Helixi1326 – 133510
    Helixi1336 – 13383
    Helixi1341 – 13433
    Helixi1347 – 13493
    Beta strandi1350 – 135910
    Beta strandi1367 – 13693
    Beta strandi1375 – 13839
    Beta strandi1385 – 139814
    Beta strandi1401 – 141414
    Helixi1419 – 14213
    Beta strandi1423 – 143412
    Helixi1438 – 14469
    Beta strandi1450 – 14545
    Beta strandi1463 – 147412
    Beta strandi1476 – 14783
    Beta strandi1480 – 149213
    Beta strandi1498 – 151013
    Helixi1515 – 15228
    Beta strandi1524 – 15274
    Beta strandi1529 – 154517
    Helixi1551 – 15577
    Helixi1562 – 15643
    Helixi1567 – 15726
    Beta strandi1576 – 15783
    Helixi1582 – 159716
    Helixi1602 – 16043
    Beta strandi1605 – 16128
    Beta strandi1621 – 163212
    Beta strandi1635 – 16439
    Beta strandi1649 – 165810
    Beta strandi1662 – 16665
    Turni1674 – 16774
    Helixi1678 – 16836
    Helixi1685 – 170218
    Helixi1706 – 17116
    Beta strandi1715 – 17206
    Helixi1724 – 173411
    Beta strandi1749 – 17546
    Beta strandi1761 – 17655
    Helixi1770 – 17723
    Helixi1774 – 179421
    Beta strandi1803 – 18064
    Helixi1810 – 181910
    Helixi1824 – 184017
    Beta strandi1850 – 18578
    Helixi1859 – 18624
    Helixi1868 – 188215
    Beta strandi1886 – 18938
    Turni1894 – 18963
    Beta strandi1897 – 19037
    Helixi1904 – 191916
    Helixi1924 – 19307
    Helixi1933 – 195220
    Beta strandi1964 – 19685
    Helixi1979 – 19813
    Helixi1988 – 19936
    Helixi1998 – 20003
    Helixi2003 – 20064
    Turni2007 – 20093
    Beta strandi2013 – 20153
    Helixi2023 – 203311
    Helixi2036 – 20438
    Turni2044 – 20485

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
    2PFFX-ray4.00B/E/H1-545[»]
    B/E/H1669-1940[»]
    2UV8X-ray3.10G/H/I1-2051[»]
    2VKZX-ray4.00G/H/I1-2051[»]
    3HMJX-ray4.00G/H/I1-2051[»]
    ProteinModelPortaliP07149.
    ModBaseiSearch...
    MobiDBiSearch...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTraceiP07149.

    Family & Domainsi

    Domains and Repeats

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Domaini1523 – 1648126MaoC-likeAdd
    BLAST

    Region

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Regioni1 – 468468AcetyltransferaseAdd
    BLAST
    Regioni480 – 868389Enoyl reductaseAdd
    BLAST
    Regioni1144 – 1626483DehydrataseAdd
    BLAST
    Regioni1627 – 1845219Malonyl/palmitoyl transferaseAdd
    BLAST

    Sequence similaritiesi

    Contains 1 MaoC-like domain.Curated

    Phylogenomic databases

    eggNOGiCOG0331.
    HOGENOMiHOG000177963.
    KOiK00668.
    OMAiKLQHVGM.
    OrthoDBiEOG76QFRJ.

    Family and domain databases

    Gene3Di3.10.129.10. 2 hits.
    3.40.366.10. 5 hits.
    InterProiIPR001227. Ac_transferase_dom.
    IPR014043. Acyl_transferase.
    IPR016035. Acyl_Trfase/lysoPLipase.
    IPR013565. DUF1729.
    IPR003965. Fatty_acid_synthase.
    IPR016452. Fatty_acid_Synthase_bsu_fun.
    IPR029069. HotDog_dom.
    IPR002539. MaoC_dom.
    [Graphical view]
    PfamiPF00698. Acyl_transf_1. 1 hit.
    PF08354. DUF1729. 1 hit.
    PF01575. MaoC_dehydratas. 1 hit.
    [Graphical view]
    PIRSFiPIRSF005562. FAS_yeast_beta. 1 hit.
    PRINTSiPR01483. FASYNTHASE.
    SUPFAMiSSF52151. SSF52151. 5 hits.
    SSF54637. SSF54637. 2 hits.

    Sequencei

    Sequence statusi: Complete.

    P07149-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

    « Hide

    MDAYSTRPLT LSHGSLEHVL LVPTASFFIA SQLQEQFNKI LPEPTEGFAA     50
    DDEPTTPAEL VGKFLGYVSS LVEPSKVGQF DQVLNLCLTE FENCYLEGND 100
    IHALAAKLLQ ENDTTLVKTK ELIKNYITAR IMAKRPFDKK SNSALFRAVG 150
    EGNAQLVAIF GGQGNTDDYF EELRDLYQTY HVLVGDLIKF SAETLSELIR 200
    TTLDAEKVFT QGLNILEWLE NPSNTPDKDY LLSIPISCPL IGVIQLAHYV 250
    VTAKLLGFTP GELRSYLKGA TGHSQGLVTA VAIAETDSWE SFFVSVRKAI 300
    TVLFFIGVRC YEAYPNTSLP PSILEDSLEN NEGVPSPMLS ISNLTQEQVQ 350
    DYVNKTNSHL PAGKQVEISL VNGAKNLVVS GPPQSLYGLN LTLRKAKAPS 400
    GLDQSRIPFS ERKLKFSNRF LPVASPFHSH LLVPASDLIN KDLVKNNVSF 450
    NAKDIQIPVY DTFDGSDLRV LSGSISERIV DCIIRLPVKW ETTTQFKATH 500
    ILDFGPGGAS GLGVLTHRNK DGTGVRVIVA GTLDINPDDD YGFKQEIFDV 550
    TSNGLKKNPN WLEEYHPKLI KNKSGKIFVE TKFSKLIGRP PLLVPGMTPC 600
    TVSPDFVAAT TNAGYTIELA GGGYFSAAGM TAAIDSVVSQ IEKGSTFGIN 650
    LIYVNPFMLQ WGIPLIKELR SKGYPIQFLT IGAGVPSLEV ASEYIETLGL 700
    KYLGLKPGSI DAISQVINIA KAHPNFPIAL QWTGGRGGGH HSFEDAHTPM 750
    LQMYSKIRRH PNIMLIFGSG FGSADDTYPY LTGEWSTKFD YPPMPFDGFL 800
    FGSRVMIAKE VKTSPDAKKC IAACTGVPDD KWEQTYKKPT GGIVTVRSEM 850
    GEPIHKIATR GVMLWKEFDE TIFNLPKNKL VPTLEAKRDY IISRLNADFQ 900
    KPWFATVNGQ ARDLATMTYE EVAKRLVELM FIRSTNSWFD VTWRTFTGDF 950
    LRRVEERFTK SKTLSLIQSY SLLDKPDEAI EKVFNAYPAA REQFLNAQDI 1000
    DHFLSMCQNP MQKPVPFVPV LDRRFEIFFK KDSLWQSEHL EAVVDQDVQR 1050
    TCILHGPVAA QFTKVIDEPI KSIMDGIHDG HIKKLLHQYY GDDESKIPAV 1100
    EYFGGESPVD VQSQVDSSSV SEDSAVFKAT SSTDEESWFK ALAGSEINWR 1150
    HASFLCSFIT QDKMFVSNPI RKVFKPSQGM VVEISNGNTS SKTVVTLSEP 1200
    VQGELKPTVI LKLLKENIIQ MEMIENRTMD GKPVSLPLLY NFNPDNGFAP 1250
    ISEVMEDRNQ RIKEMYWKLW IDEPFNLDFD PRDVIKGKDF EITAKEVYDF 1300
    THAVGNNCED FVSRPDRTML APMDFAIVVG WRAIIKAIFP NTVDGDLLKL 1350
    VHLSNGYKMI PGAKPLQVGD VVSTTAVIES VVNQPTGKIV DVVGTLSRNG 1400
    KPVMEVTSSF FYRGNYTDFE NTFQKTVEPV YQMHIKTSKD IAVLRSKEWF 1450
    QLDDEDFDLL NKTLTFETET EVTFKNANIF SSVKCFGPIK VELPTKETVE 1500
    IGIVDYEAGA SHGNPVVDFL KRNGSTLEQK VNLENPIPIA VLDSYTPSTN 1550
    EPYARVSGDL NPIHVSRHFA SYANLPGTIT HGMFSSASVR ALIENWAADS 1600
    VSSRVRGYTC QFVDMVLPNT ALKTSIQHVG MINGRKLIKF ETRNEDDVVV 1650
    LTGEAEIEQP VTTFVFTGQG SQEQGMGMDL YKTSKAAQDV WNRADNHFKD 1700
    TYGFSILDIV INNPVNLTIH FGGEKGKRIR ENYSAMIFET IVDGKLKTEK 1750
    IFKEINEHST SYTFRSEKGL LSATQFTQPA LTLMEKAAFE DLKSKGLIPA 1800
    DATFAGHSLG EYAALASLAD VMSIESLVEV VFYRGMTMQV AVPRDELGRS 1850
    NYGMIAINPG RVAASFSQEA LQYVVERVGK RTGWLVEIVN YNVENQQYVA 1900
    AGDLRALDTV TNVLNFIKLQ KIDIIELQKS LSLEEVEGHL FEIIDEASKK 1950
    SAVKPRPLKL ERGFACIPLV GISVPFHSTY LMNGVKPFKS FLKKNIIKEN 2000
    VKVARLAGKY IPNLTAKPFQ VTKEYFQDVY DLTGSEPIKE IIDNWEKYEQ 2050
    S 2051
    Length:2,051
    Mass (Da):228,691
    Last modified:February 1, 1994 - v2
    Checksum:i43AA85A6071D8EAA
    GO

    Sequence cautioni

    The sequence CAA27616.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at positions 1845, 1948 and 2017.

    Experimental Info

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Sequence conflicti191 – 1911S → F in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti191 – 1911S → F in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti212 – 2121G → D in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti403 – 4031D → G in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1039 – 10391H → Q in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti1039 – 10391H → Q in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1149 – 11491W → R in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1184 – 11841I → F in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti1184 – 11841I → F in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1290 – 12923FEI → SET in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1331 – 13333WRA → LRG in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti1331 – 13333WRA → LRG in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1407 – 14115TSSFF → IFLFL in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1559 – 15591D → H in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti1559 – 15591D → H in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1576 – 15761P → L in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1587 – 15871A → T in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1631 – 16311M → T in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1647 – 16471D → H in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1661 – 16611V → G in AAB59310. (PubMed:2034224)Curated
    Sequence conflicti1661 – 16611V → G in CAA27616. (PubMed:3528750)Curated
    Sequence conflicti1876 – 18761E → K in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated
    Sequence conflicti1980 – 19801Y → T in AAA34602. (PubMed:3031066)Curated

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    M30162 Genomic DNA. Translation: AAB59310.1.
    X74151 Genomic DNA. Translation: CAA52256.1.
    Z28182 Genomic DNA. Translation: CAA82025.1.
    X03977 Genomic DNA. Translation: CAA27616.1. Frameshift.
    M31034 Genomic DNA. Translation: AAA34602.1.
    X70069 Genomic DNA. Translation: CAA49673.1.
    BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA08985.1.
    PIRiS34688.
    RefSeqiNP_012739.1. NM_001179748.1.

    Genome annotation databases

    EnsemblFungiiYKL182W; YKL182W; YKL182W.
    GeneIDi853653.
    KEGGisce:YKL182W.

    Cross-referencesi

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    M30162 Genomic DNA. Translation: AAB59310.1 .
    X74151 Genomic DNA. Translation: CAA52256.1 .
    Z28182 Genomic DNA. Translation: CAA82025.1 .
    X03977 Genomic DNA. Translation: CAA27616.1 . Frameshift.
    M31034 Genomic DNA. Translation: AAA34602.1 .
    X70069 Genomic DNA. Translation: CAA49673.1 .
    BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA08985.1 .
    PIRi S34688.
    RefSeqi NP_012739.1. NM_001179748.1.

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
    2PFF X-ray 4.00 B/E/H 1-545 [» ]
    B/E/H 1669-1940 [» ]
    2UV8 X-ray 3.10 G/H/I 1-2051 [» ]
    2VKZ X-ray 4.00 G/H/I 1-2051 [» ]
    3HMJ X-ray 4.00 G/H/I 1-2051 [» ]
    ProteinModelPortali P07149.
    ModBasei Search...
    MobiDBi Search...

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi 33940. 66 interactions.
    DIPi DIP-742N.
    IntActi P07149. 77 interactions.
    MINTi MINT-1325736.
    STRINGi 4932.YKL182W.

    Proteomic databases

    MaxQBi P07149.
    PaxDbi P07149.
    PeptideAtlasi P07149.

    Protocols and materials databases

    Structural Biology Knowledgebase Search...

    Genome annotation databases

    EnsemblFungii YKL182W ; YKL182W ; YKL182W .
    GeneIDi 853653.
    KEGGi sce:YKL182W.

    Organism-specific databases

    CYGDi YKL182w.
    SGDi S000001665. FAS1.

    Phylogenomic databases

    eggNOGi COG0331.
    HOGENOMi HOG000177963.
    KOi K00668.
    OMAi KLQHVGM.
    OrthoDBi EOG76QFRJ.

    Enzyme and pathway databases

    BioCyci MetaCyc:YKL182W-MONOMER.
    YEAST:YKL182W-MONOMER.
    SABIO-RK P07149.

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTracei P07149.
    NextBioi 974569.

    Gene expression databases

    Genevestigatori P07149.

    Family and domain databases

    Gene3Di 3.10.129.10. 2 hits.
    3.40.366.10. 5 hits.
    InterProi IPR001227. Ac_transferase_dom.
    IPR014043. Acyl_transferase.
    IPR016035. Acyl_Trfase/lysoPLipase.
    IPR013565. DUF1729.
    IPR003965. Fatty_acid_synthase.
    IPR016452. Fatty_acid_Synthase_bsu_fun.
    IPR029069. HotDog_dom.
    IPR002539. MaoC_dom.
    [Graphical view ]
    Pfami PF00698. Acyl_transf_1. 1 hit.
    PF08354. DUF1729. 1 hit.
    PF01575. MaoC_dehydratas. 1 hit.
    [Graphical view ]
    PIRSFi PIRSF005562. FAS_yeast_beta. 1 hit.
    PRINTSi PR01483. FASYNTHASE.
    SUPFAMi SSF52151. SSF52151. 5 hits.
    SSF54637. SSF54637. 2 hits.
    ProtoNeti Search...

    Publicationsi

    1. "The pentafunctional FAS1 genes of Saccharomyces cerevisiae and Yarrowia lipolytica are co-linear and considerably longer than previously estimated."
      Koettig H., Rottner G., Beck K.-F., Schweizer M., Schweizer E.
      Mol. Gen. Genet. 226:310-314(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
    2. "Sequencing and analysis of 51.6 kilobases on the left arm of chromosome XI from Saccharomyces cerevisiae reveals 23 open reading frames including the FAS1 gene."
      Wiemann S., Voss H., Schwager C., Rupp T., Stegemann J., Zimmermann J., Grothues D., Sensen C., Erfle H., Hewitt N., Banrevi A., Ansorge W.
      Yeast 9:1343-1348(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
    3. "Complete DNA sequence of yeast chromosome XI."
      Dujon B., Alexandraki D., Andre B., Ansorge W., Baladron V., Ballesta J.P.G., Banrevi A., Bolle P.-A., Bolotin-Fukuhara M., Bossier P., Bou G., Boyer J., Buitrago M.J., Cheret G., Colleaux L., Daignan-Fornier B., del Rey F., Dion C.
      , Domdey H., Duesterhoeft A., Duesterhus S., Entian K.-D., Erfle H., Esteban P.F., Feldmann H., Fernandes L., Fobo G.M., Fritz C., Fukuhara H., Gabel C., Gaillon L., Garcia-Cantalejo J.M., Garcia-Ramirez J.J., Gent M.E., Ghazvini M., Goffeau A., Gonzalez A., Grothues D., Guerreiro P., Hegemann J.H., Hewitt N., Hilger F., Hollenberg C.P., Horaitis O., Indge K.J., Jacquier A., James C.M., Jauniaux J.-C., Jimenez A., Keuchel H., Kirchrath L., Kleine K., Koetter P., Legrain P., Liebl S., Louis E.J., Maia e Silva A., Marck C., Monnier A.-L., Moestl D., Mueller S., Obermaier B., Oliver S.G., Pallier C., Pascolo S., Pfeiffer F., Philippsen P., Planta R.J., Pohl F.M., Pohl T.M., Poehlmann R., Portetelle D., Purnelle B., Puzos V., Ramezani Rad M., Rasmussen S.W., Remacha M.A., Revuelta J.L., Richard G.-F., Rieger M., Rodrigues-Pousada C., Rose M., Rupp T., Santos M.A., Schwager C., Sensen C., Skala J., Soares H., Sor F., Stegemann J., Tettelin H., Thierry A., Tzermia M., Urrestarazu L.A., van Dyck L., van Vliet-Reedijk J.C., Valens M., Vandenbol M., Vilela C., Vissers S., von Wettstein D., Voss H., Wiemann S., Xu G., Zimmermann J., Haasemann M., Becker I., Mewes H.-W.
      Nature 369:371-378(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
      Strain: ATCC 204508 / S288c.
    4. Cited for: GENOME REANNOTATION.
      Strain: ATCC 204508 / S288c.
    5. "The pentafunctional FAS1 gene of yeast: its nucleotide sequence and order of the catalytic domains."
      Schweizer M., Roberts L.M., Hoeltke H.-J., Takabayashi K., Hoellerer E., Hoffmann B., Mueller G., Koettig H., Schweizer E.
      Mol. Gen. Genet. 203:479-486(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-2025.
    6. "Complementation of mutations and nucleotide sequence of FAS1 gene encoding beta subunit of yeast fatty acid synthase."
      Chirala S.S., Kuziora M.A., Spector D.M., Wakil S.J.
      J. Biol. Chem. 262:4231-4240(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-1980.
      Strain: ATCC 26787 / X2180-1B.
    7. "Phosphoribosylpyrophosphate synthetase (PRS): a new gene family in Saccharomyces cerevisiae."
      Carter A.T., Narbad A., Pearson B.M., Beck K.-F., Logghe M., Contreras R., Schweizer M.
      Yeast 10:1031-1044(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1947-2051.
      Strain: ATCC 26786 / X2180-1A.
    8. Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS].
    9. "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis."
      Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H.
      Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-1121, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
    10. "Global analysis of Cdk1 substrate phosphorylation sites provides insights into evolution."
      Holt L.J., Tuch B.B., Villen J., Johnson A.D., Gygi S.P., Morgan D.O.
      Science 325:1682-1686(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-733 AND SER-1121, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
    11. Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT MET-1, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
    12. "Sites of ubiquitin attachment in Saccharomyces cerevisiae."
      Starita L.M., Lo R.S., Eng J.K., von Haller P.D., Fields S.
      Proteomics 12:236-240(2012) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].

    Entry informationi

    Entry nameiFAS1_YEAST
    AccessioniPrimary (citable) accession number: P07149
    Secondary accession number(s): D6VX19, Q05747
    Entry historyi
    Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: April 1, 1988
    Last sequence update: February 1, 1994
    Last modified: October 1, 2014
    This is version 153 of the entry and version 2 of the sequence. [Complete history]
    Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
    Annotation programFungal Protein Annotation Program

    Miscellaneousi

    Miscellaneous

    Present with 91800 molecules/cell in log phase SD medium.1 Publication

    Keywords - Technical termi

    3D-structure, Complete proteome, Multifunctional enzyme, Reference proteome

    Documents

    1. PDB cross-references
      Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
    2. SIMILARITY comments
      Index of protein domains and families
    3. Yeast
      Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD
    4. Yeast chromosome XI
      Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XI: entries and gene names

    External Data

    Dasty 3