SubmitCancel

Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.

P07149

- FAS1_YEAST

UniProt

P07149 - FAS1_YEAST

(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

Protein
Fatty acid synthase subunit beta
Gene
FAS1, YKL182W
Organism
Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5 - Experimental evidence at protein leveli

Functioni

Fatty acid synthetase catalyzes the formation of long-chain fatty acids from acetyl-CoA, malonyl-CoA and NADPH. The beta subunit contains domains for: [acyl-carrier-protein] acetyltransferase and malonyltransferase, S-acyl fatty acid synthase thioesterase, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase, and 3-hydroxypalmitoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase.

Catalytic activityi

Acetyl-CoA + n malonyl-CoA + 2n NADPH = long-chain-acyl-CoA + n CoA + n CO2 + 2n NADP+.
Acetyl-CoA + [acyl-carrier-protein] = CoA + acetyl-[acyl-carrier-protein].
Malonyl-CoA + an [acyl-carrier-protein] = CoA + a malonyl-[acyl-carrier-protein].
A (3R)-3-hydroxyacyl-[acyl-carrier protein] = a trans-2-enoyl-[acyl-carrier protein] + H2O.
An acyl-[acyl-carrier protein] + NAD+ = a trans-2,3-dehydroacyl-[acyl-carrier protein] + NADH.
Oleoyl-[acyl-carrier-protein] + H2O = [acyl-carrier-protein] + oleate.

Sites

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Active sitei274 – 2741For acetyltransferase activity By similarity
Active sitei1808 – 18081For malonyltransferase activity By similarity

GO - Molecular functioni

  1. 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity Source: SGD
  2. 3-hydroxyoctanoyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity Source: UniProtKB-EC
  3. [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity Source: SGD
  4. [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity Source: SGD
  5. enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity Source: UniProtKB-EC
  6. enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, B-specific) activity Source: SGD
  7. fatty-acyl-CoA synthase activity Source: UniProtKB-EC
  8. myristoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
  9. oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
  10. palmitoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase activity Source: UniProtKB-EC
  11. palmitoyltransferase activity Source: SGD
  12. protein binding Source: IntAct

GO - Biological processi

  1. fatty acid biosynthetic process Source: SGD
Complete GO annotation...

Keywords - Molecular functioni

Hydrolase, Lyase, Oxidoreductase, Transferase

Keywords - Biological processi

Fatty acid biosynthesis, Fatty acid metabolism, Lipid biosynthesis, Lipid metabolism

Keywords - Ligandi

NAD, NADP

Enzyme and pathway databases

BioCyciMetaCyc:YKL182W-MONOMER.
YEAST:YKL182W-MONOMER.
SABIO-RKP07149.

Names & Taxonomyi

Protein namesi
Recommended name:
Fatty acid synthase subunit beta (EC:2.3.1.86)
Including the following 5 domains:
3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase (EC:4.2.1.59)
Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] (EC:1.3.1.9)
[Acyl-carrier-protein] acetyltransferase (EC:2.3.1.38)
[Acyl-carrier-protein] malonyltransferase (EC:2.3.1.39)
S-acyl fatty acid synthase thioesterase (EC:3.1.2.14)
Gene namesi
Name:FAS1
Ordered Locus Names:YKL182W
OrganismiSaccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Taxonomic identifieri559292 [NCBI]
Taxonomic lineageiEukaryotaFungiDikaryaAscomycotaSaccharomycotinaSaccharomycetesSaccharomycetalesSaccharomycetaceaeSaccharomyces
ProteomesiUP000002311: Chromosome XI

Organism-specific databases

CYGDiYKL182w.
SGDiS000001665. FAS1.

Subcellular locationi

GO - Cellular componenti

  1. cytosol Source: SGD
  2. fatty acid synthase complex Source: SGD
  3. lipid particle Source: SGD
Complete GO annotation...

PTM / Processingi

Molecule processing

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Chaini1 – 20512051Fatty acid synthase subunit beta
PRO_0000180282Add
BLAST

Amino acid modifications

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Modified residuei1 – 11N-acetylmethionine1 Publication
Modified residuei733 – 7331Phosphothreonine1 Publication
Modified residuei1121 – 11211Phosphoserine2 Publications

Keywords - PTMi

Acetylation, Phosphoprotein

Proteomic databases

MaxQBiP07149.
PaxDbiP07149.
PeptideAtlasiP07149.

Expressioni

Gene expression databases

GenevestigatoriP07149.

Interactioni

Subunit structurei

[Alpha6beta6] hexamers of two multifunctional subunits (alpha and beta).

Binary interactionsi

WithEntry#Exp.IntActNotes
FAS2P190973EBI-6795,EBI-6806

Protein-protein interaction databases

BioGridi33940. 66 interactions.
DIPiDIP-742N.
IntActiP07149. 77 interactions.
MINTiMINT-1325736.
STRINGi4932.YKL182W.

Structurei

Secondary structure

Legend: HelixTurnBeta strand
Show more details
Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Beta strandi10 – 134
Beta strandi16 – 194
Turni24 – 263
Helixi27 – 4014
Turni46 – 483
Beta strandi50 – 534
Helixi57 – 6913
Beta strandi74 – 763
Helixi81 – 9515
Helixi101 – 11010
Helixi116 – 13217
Helixi144 – 1518
Beta strandi156 – 1605
Helixi169 – 17911
Helixi181 – 20121
Beta strandi202 – 2043
Helixi205 – 2084
Helixi215 – 2206
Helixi222 – 2243
Helixi228 – 2325
Helixi234 – 25623
Helixi260 – 2656
Beta strandi267 – 2737
Helixi274 – 2763
Helixi277 – 2848
Helixi289 – 31325
Helixi321 – 3299
Beta strandi337 – 3448
Helixi346 – 35813
Helixi362 – 3643
Beta strandi367 – 3704
Beta strandi373 – 3753
Beta strandi377 – 3815
Helixi383 – 39614
Helixi404 – 4063
Helixi409 – 4113
Beta strandi417 – 4204
Turni430 – 4323
Helixi433 – 44412
Beta strandi445 – 4473
Turni452 – 4543
Turni462 – 4643
Beta strandi466 – 4705
Helixi475 – 48410
Helixi490 – 4934
Beta strandi499 – 5035
Beta strandi505 – 5073
Helixi508 – 5103
Helixi512 – 5209
Beta strandi526 – 5294
Beta strandi540 – 5423
Turni544 – 5485
Helixi552 – 5543
Helixi561 – 5644
Beta strandi568 – 5714
Beta strandi577 – 5804
Helixi582 – 5876
Beta strandi591 – 5944
Helixi598 – 6014
Helixi604 – 6129
Beta strandi616 – 6205
Helixi621 – 6233
Helixi627 – 64014
Beta strandi647 – 6526
Helixi658 – 67114
Beta strandi675 – 68410
Helixi688 – 69710
Beta strandi703 – 7053
Helixi710 – 72213
Beta strandi728 – 7325
Beta strandi738 – 7403
Helixi748 – 75710
Beta strandi766 – 7705
Helixi774 – 7774
Helixi778 – 7803
Turni781 – 7833
Helixi785 – 7873
Turni788 – 7903
Helixi803 – 8053
Helixi815 – 8228
Helixi829 – 8368
Beta strandi841 – 8477
Beta strandi853 – 8575
Helixi860 – 87011
Turni871 – 8744
Turni877 – 8793
Helixi880 – 8856
Helixi888 – 89811
Helixi914 – 9163
Helixi919 – 93012
Turni933 – 9364
Beta strandi937 – 9393
Helixi941 – 95818
Helixi970 – 9745
Helixi976 – 98611
Helixi988 – 9914
Helixi997 – 100610
Beta strandi1010 – 10123
Beta strandi1016 – 10183
Helixi1025 – 10306
Helixi1035 – 10384
Helixi1040 – 10423
Helixi1048 – 10503
Turni1057 – 10626
Helixi1070 – 109021
Helixi1094 – 10963
Beta strandi1125 – 11284
Helixi1135 – 11439
Helixi1149 – 11557
Beta strandi1158 – 11614
Beta strandi1164 – 11674
Helixi1169 – 11746
Beta strandi1181 – 11866
Helixi1190 – 11923
Beta strandi1194 – 12018
Beta strandi1204 – 121411
Turni1215 – 12173
Beta strandi1218 – 12258
Beta strandi1229 – 12324
Beta strandi1234 – 12418
Helixi1258 – 127013
Helixi1294 – 130411
Helixi1323 – 13253
Helixi1326 – 133510
Helixi1336 – 13383
Helixi1341 – 13433
Helixi1347 – 13493
Beta strandi1350 – 135910
Beta strandi1367 – 13693
Beta strandi1375 – 13839
Beta strandi1385 – 139814
Beta strandi1401 – 141414
Helixi1419 – 14213
Beta strandi1423 – 143412
Helixi1438 – 14469
Beta strandi1450 – 14545
Beta strandi1463 – 147412
Beta strandi1476 – 14783
Beta strandi1480 – 149213
Beta strandi1498 – 151013
Helixi1515 – 15228
Beta strandi1524 – 15274
Beta strandi1529 – 154517
Helixi1551 – 15577
Helixi1562 – 15643
Helixi1567 – 15726
Beta strandi1576 – 15783
Helixi1582 – 159716
Helixi1602 – 16043
Beta strandi1605 – 16128
Beta strandi1621 – 163212
Beta strandi1635 – 16439
Beta strandi1649 – 165810
Beta strandi1662 – 16665
Turni1674 – 16774
Helixi1678 – 16836
Helixi1685 – 170218
Helixi1706 – 17116
Beta strandi1715 – 17206
Helixi1724 – 173411
Beta strandi1749 – 17546
Beta strandi1761 – 17655
Helixi1770 – 17723
Helixi1774 – 179421
Beta strandi1803 – 18064
Helixi1810 – 181910
Helixi1824 – 184017
Beta strandi1850 – 18578
Helixi1859 – 18624
Helixi1868 – 188215
Beta strandi1886 – 18938
Turni1894 – 18963
Beta strandi1897 – 19037
Helixi1904 – 191916
Helixi1924 – 19307
Helixi1933 – 195220
Beta strandi1964 – 19685
Helixi1979 – 19813
Helixi1988 – 19936
Helixi1998 – 20003
Helixi2003 – 20064
Turni2007 – 20093
Beta strandi2013 – 20153
Helixi2023 – 203311
Helixi2036 – 20438
Turni2044 – 20485

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
2PFFX-ray4.00B/E/H1-545[»]
B/E/H1669-1940[»]
2UV8X-ray3.10G/H/I1-2051[»]
2VKZX-ray4.00G/H/I1-2051[»]
3HMJX-ray4.00G/H/I1-2051[»]
ProteinModelPortaliP07149.

Miscellaneous databases

EvolutionaryTraceiP07149.

Family & Domainsi

Domains and Repeats

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Domaini1523 – 1648126MaoC-like
Add
BLAST

Region

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Regioni1 – 468468Acetyltransferase
Add
BLAST
Regioni480 – 868389Enoyl reductase
Add
BLAST
Regioni1144 – 1626483Dehydratase
Add
BLAST
Regioni1627 – 1845219Malonyl/palmitoyl transferase
Add
BLAST

Sequence similaritiesi

Contains 1 MaoC-like domain.

Phylogenomic databases

eggNOGiCOG0331.
HOGENOMiHOG000177963.
KOiK00668.
OMAiKLQHVGM.
OrthoDBiEOG76QFRJ.

Family and domain databases

Gene3Di3.10.129.10. 2 hits.
3.40.366.10. 5 hits.
InterProiIPR001227. Ac_transferase_dom.
IPR014043. Acyl_transferase.
IPR016035. Acyl_Trfase/lysoPLipase.
IPR013565. DUF1729.
IPR003965. Fatty_acid_synthase.
IPR016452. Fatty_acid_Synthase_bsu_fun.
IPR029069. HotDog_dom.
IPR002539. MaoC_dom.
[Graphical view]
PfamiPF00698. Acyl_transf_1. 1 hit.
PF08354. DUF1729. 1 hit.
PF01575. MaoC_dehydratas. 1 hit.
[Graphical view]
PIRSFiPIRSF005562. FAS_yeast_beta. 1 hit.
PRINTSiPR01483. FASYNTHASE.
SUPFAMiSSF52151. SSF52151. 5 hits.
SSF54637. SSF54637. 2 hits.

Sequencei

Sequence statusi: Complete.

P07149-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

« Hide

MDAYSTRPLT LSHGSLEHVL LVPTASFFIA SQLQEQFNKI LPEPTEGFAA     50
DDEPTTPAEL VGKFLGYVSS LVEPSKVGQF DQVLNLCLTE FENCYLEGND 100
IHALAAKLLQ ENDTTLVKTK ELIKNYITAR IMAKRPFDKK SNSALFRAVG 150
EGNAQLVAIF GGQGNTDDYF EELRDLYQTY HVLVGDLIKF SAETLSELIR 200
TTLDAEKVFT QGLNILEWLE NPSNTPDKDY LLSIPISCPL IGVIQLAHYV 250
VTAKLLGFTP GELRSYLKGA TGHSQGLVTA VAIAETDSWE SFFVSVRKAI 300
TVLFFIGVRC YEAYPNTSLP PSILEDSLEN NEGVPSPMLS ISNLTQEQVQ 350
DYVNKTNSHL PAGKQVEISL VNGAKNLVVS GPPQSLYGLN LTLRKAKAPS 400
GLDQSRIPFS ERKLKFSNRF LPVASPFHSH LLVPASDLIN KDLVKNNVSF 450
NAKDIQIPVY DTFDGSDLRV LSGSISERIV DCIIRLPVKW ETTTQFKATH 500
ILDFGPGGAS GLGVLTHRNK DGTGVRVIVA GTLDINPDDD YGFKQEIFDV 550
TSNGLKKNPN WLEEYHPKLI KNKSGKIFVE TKFSKLIGRP PLLVPGMTPC 600
TVSPDFVAAT TNAGYTIELA GGGYFSAAGM TAAIDSVVSQ IEKGSTFGIN 650
LIYVNPFMLQ WGIPLIKELR SKGYPIQFLT IGAGVPSLEV ASEYIETLGL 700
KYLGLKPGSI DAISQVINIA KAHPNFPIAL QWTGGRGGGH HSFEDAHTPM 750
LQMYSKIRRH PNIMLIFGSG FGSADDTYPY LTGEWSTKFD YPPMPFDGFL 800
FGSRVMIAKE VKTSPDAKKC IAACTGVPDD KWEQTYKKPT GGIVTVRSEM 850
GEPIHKIATR GVMLWKEFDE TIFNLPKNKL VPTLEAKRDY IISRLNADFQ 900
KPWFATVNGQ ARDLATMTYE EVAKRLVELM FIRSTNSWFD VTWRTFTGDF 950
LRRVEERFTK SKTLSLIQSY SLLDKPDEAI EKVFNAYPAA REQFLNAQDI 1000
DHFLSMCQNP MQKPVPFVPV LDRRFEIFFK KDSLWQSEHL EAVVDQDVQR 1050
TCILHGPVAA QFTKVIDEPI KSIMDGIHDG HIKKLLHQYY GDDESKIPAV 1100
EYFGGESPVD VQSQVDSSSV SEDSAVFKAT SSTDEESWFK ALAGSEINWR 1150
HASFLCSFIT QDKMFVSNPI RKVFKPSQGM VVEISNGNTS SKTVVTLSEP 1200
VQGELKPTVI LKLLKENIIQ MEMIENRTMD GKPVSLPLLY NFNPDNGFAP 1250
ISEVMEDRNQ RIKEMYWKLW IDEPFNLDFD PRDVIKGKDF EITAKEVYDF 1300
THAVGNNCED FVSRPDRTML APMDFAIVVG WRAIIKAIFP NTVDGDLLKL 1350
VHLSNGYKMI PGAKPLQVGD VVSTTAVIES VVNQPTGKIV DVVGTLSRNG 1400
KPVMEVTSSF FYRGNYTDFE NTFQKTVEPV YQMHIKTSKD IAVLRSKEWF 1450
QLDDEDFDLL NKTLTFETET EVTFKNANIF SSVKCFGPIK VELPTKETVE 1500
IGIVDYEAGA SHGNPVVDFL KRNGSTLEQK VNLENPIPIA VLDSYTPSTN 1550
EPYARVSGDL NPIHVSRHFA SYANLPGTIT HGMFSSASVR ALIENWAADS 1600
VSSRVRGYTC QFVDMVLPNT ALKTSIQHVG MINGRKLIKF ETRNEDDVVV 1650
LTGEAEIEQP VTTFVFTGQG SQEQGMGMDL YKTSKAAQDV WNRADNHFKD 1700
TYGFSILDIV INNPVNLTIH FGGEKGKRIR ENYSAMIFET IVDGKLKTEK 1750
IFKEINEHST SYTFRSEKGL LSATQFTQPA LTLMEKAAFE DLKSKGLIPA 1800
DATFAGHSLG EYAALASLAD VMSIESLVEV VFYRGMTMQV AVPRDELGRS 1850
NYGMIAINPG RVAASFSQEA LQYVVERVGK RTGWLVEIVN YNVENQQYVA 1900
AGDLRALDTV TNVLNFIKLQ KIDIIELQKS LSLEEVEGHL FEIIDEASKK 1950
SAVKPRPLKL ERGFACIPLV GISVPFHSTY LMNGVKPFKS FLKKNIIKEN 2000
VKVARLAGKY IPNLTAKPFQ VTKEYFQDVY DLTGSEPIKE IIDNWEKYEQ 2050
S 2051
Length:2,051
Mass (Da):228,691
Last modified:February 1, 1994 - v2
Checksum:i43AA85A6071D8EAA
GO

Sequence cautioni

The sequence CAA27616.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at positions 1845, 1948 and 2017.

Sequence conflict

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Sequence conflicti191 – 1911S → F in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti191 – 1911S → F in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti212 – 2121G → D in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti403 – 4031D → G in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1039 – 10391H → Q in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti1039 – 10391H → Q in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1149 – 11491W → R in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1184 – 11841I → F in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti1184 – 11841I → F in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1290 – 12923FEI → SET in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1331 – 13333WRA → LRG in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti1331 – 13333WRA → LRG in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1407 – 14115TSSFF → IFLFL in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1559 – 15591D → H in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti1559 – 15591D → H in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1576 – 15761P → L in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1587 – 15871A → T in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1631 – 16311M → T in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1647 – 16471D → H in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1661 – 16611V → G in AAB59310. 1 Publication
Sequence conflicti1661 – 16611V → G in CAA27616. 1 Publication
Sequence conflicti1876 – 18761E → K in AAA34602. 1 Publication
Sequence conflicti1980 – 19801Y → T in AAA34602. 1 Publication

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
M30162 Genomic DNA. Translation: AAB59310.1.
X74151 Genomic DNA. Translation: CAA52256.1.
Z28182 Genomic DNA. Translation: CAA82025.1.
X03977 Genomic DNA. Translation: CAA27616.1. Frameshift.
M31034 Genomic DNA. Translation: AAA34602.1.
X70069 Genomic DNA. Translation: CAA49673.1.
BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA08985.1.
PIRiS34688.
RefSeqiNP_012739.1. NM_001179748.1.

Genome annotation databases

EnsemblFungiiYKL182W; YKL182W; YKL182W.
GeneIDi853653.
KEGGisce:YKL182W.

Cross-referencesi

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
M30162 Genomic DNA. Translation: AAB59310.1 .
X74151 Genomic DNA. Translation: CAA52256.1 .
Z28182 Genomic DNA. Translation: CAA82025.1 .
X03977 Genomic DNA. Translation: CAA27616.1 . Frameshift.
M31034 Genomic DNA. Translation: AAA34602.1 .
X70069 Genomic DNA. Translation: CAA49673.1 .
BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA08985.1 .
PIRi S34688.
RefSeqi NP_012739.1. NM_001179748.1.

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
2PFF X-ray 4.00 B/E/H 1-545 [» ]
B/E/H 1669-1940 [» ]
2UV8 X-ray 3.10 G/H/I 1-2051 [» ]
2VKZ X-ray 4.00 G/H/I 1-2051 [» ]
3HMJ X-ray 4.00 G/H/I 1-2051 [» ]
ProteinModelPortali P07149.
ModBasei Search...
MobiDBi Search...

Protein-protein interaction databases

BioGridi 33940. 66 interactions.
DIPi DIP-742N.
IntActi P07149. 77 interactions.
MINTi MINT-1325736.
STRINGi 4932.YKL182W.

Proteomic databases

MaxQBi P07149.
PaxDbi P07149.
PeptideAtlasi P07149.

Protocols and materials databases

Structural Biology Knowledgebase Search...

Genome annotation databases

EnsemblFungii YKL182W ; YKL182W ; YKL182W .
GeneIDi 853653.
KEGGi sce:YKL182W.

Organism-specific databases

CYGDi YKL182w.
SGDi S000001665. FAS1.

Phylogenomic databases

eggNOGi COG0331.
HOGENOMi HOG000177963.
KOi K00668.
OMAi KLQHVGM.
OrthoDBi EOG76QFRJ.

Enzyme and pathway databases

BioCyci MetaCyc:YKL182W-MONOMER.
YEAST:YKL182W-MONOMER.
SABIO-RK P07149.

Miscellaneous databases

EvolutionaryTracei P07149.
NextBioi 974569.

Gene expression databases

Genevestigatori P07149.

Family and domain databases

Gene3Di 3.10.129.10. 2 hits.
3.40.366.10. 5 hits.
InterProi IPR001227. Ac_transferase_dom.
IPR014043. Acyl_transferase.
IPR016035. Acyl_Trfase/lysoPLipase.
IPR013565. DUF1729.
IPR003965. Fatty_acid_synthase.
IPR016452. Fatty_acid_Synthase_bsu_fun.
IPR029069. HotDog_dom.
IPR002539. MaoC_dom.
[Graphical view ]
Pfami PF00698. Acyl_transf_1. 1 hit.
PF08354. DUF1729. 1 hit.
PF01575. MaoC_dehydratas. 1 hit.
[Graphical view ]
PIRSFi PIRSF005562. FAS_yeast_beta. 1 hit.
PRINTSi PR01483. FASYNTHASE.
SUPFAMi SSF52151. SSF52151. 5 hits.
SSF54637. SSF54637. 2 hits.
ProtoNeti Search...

Publicationsi

« Hide 'large scale' publications
  1. "The pentafunctional FAS1 genes of Saccharomyces cerevisiae and Yarrowia lipolytica are co-linear and considerably longer than previously estimated."
    Koettig H., Rottner G., Beck K.-F., Schweizer M., Schweizer E.
    Mol. Gen. Genet. 226:310-314(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
  2. "Sequencing and analysis of 51.6 kilobases on the left arm of chromosome XI from Saccharomyces cerevisiae reveals 23 open reading frames including the FAS1 gene."
    Wiemann S., Voss H., Schwager C., Rupp T., Stegemann J., Zimmermann J., Grothues D., Sensen C., Erfle H., Hewitt N., Banrevi A., Ansorge W.
    Yeast 9:1343-1348(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
  3. "Complete DNA sequence of yeast chromosome XI."
    Dujon B., Alexandraki D., Andre B., Ansorge W., Baladron V., Ballesta J.P.G., Banrevi A., Bolle P.-A., Bolotin-Fukuhara M., Bossier P., Bou G., Boyer J., Buitrago M.J., Cheret G., Colleaux L., Daignan-Fornier B., del Rey F., Dion C.
    , Domdey H., Duesterhoeft A., Duesterhus S., Entian K.-D., Erfle H., Esteban P.F., Feldmann H., Fernandes L., Fobo G.M., Fritz C., Fukuhara H., Gabel C., Gaillon L., Garcia-Cantalejo J.M., Garcia-Ramirez J.J., Gent M.E., Ghazvini M., Goffeau A., Gonzalez A., Grothues D., Guerreiro P., Hegemann J.H., Hewitt N., Hilger F., Hollenberg C.P., Horaitis O., Indge K.J., Jacquier A., James C.M., Jauniaux J.-C., Jimenez A., Keuchel H., Kirchrath L., Kleine K., Koetter P., Legrain P., Liebl S., Louis E.J., Maia e Silva A., Marck C., Monnier A.-L., Moestl D., Mueller S., Obermaier B., Oliver S.G., Pallier C., Pascolo S., Pfeiffer F., Philippsen P., Planta R.J., Pohl F.M., Pohl T.M., Poehlmann R., Portetelle D., Purnelle B., Puzos V., Ramezani Rad M., Rasmussen S.W., Remacha M.A., Revuelta J.L., Richard G.-F., Rieger M., Rodrigues-Pousada C., Rose M., Rupp T., Santos M.A., Schwager C., Sensen C., Skala J., Soares H., Sor F., Stegemann J., Tettelin H., Thierry A., Tzermia M., Urrestarazu L.A., van Dyck L., van Vliet-Reedijk J.C., Valens M., Vandenbol M., Vilela C., Vissers S., von Wettstein D., Voss H., Wiemann S., Xu G., Zimmermann J., Haasemann M., Becker I., Mewes H.-W.
    Nature 369:371-378(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
    Strain: ATCC 204508 / S288c.
  4. Cited for: GENOME REANNOTATION.
    Strain: ATCC 204508 / S288c.
  5. "The pentafunctional FAS1 gene of yeast: its nucleotide sequence and order of the catalytic domains."
    Schweizer M., Roberts L.M., Hoeltke H.-J., Takabayashi K., Hoellerer E., Hoffmann B., Mueller G., Koettig H., Schweizer E.
    Mol. Gen. Genet. 203:479-486(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-2025.
  6. "Complementation of mutations and nucleotide sequence of FAS1 gene encoding beta subunit of yeast fatty acid synthase."
    Chirala S.S., Kuziora M.A., Spector D.M., Wakil S.J.
    J. Biol. Chem. 262:4231-4240(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-1980.
    Strain: ATCC 26787 / X2180-1B.
  7. "Phosphoribosylpyrophosphate synthetase (PRS): a new gene family in Saccharomyces cerevisiae."
    Carter A.T., Narbad A., Pearson B.M., Beck K.-F., Logghe M., Contreras R., Schweizer M.
    Yeast 10:1031-1044(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1947-2051.
    Strain: ATCC 26786 / X2180-1A.
  8. Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS].
  9. "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis."
    Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H.
    Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-1121, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
  10. "Global analysis of Cdk1 substrate phosphorylation sites provides insights into evolution."
    Holt L.J., Tuch B.B., Villen J., Johnson A.D., Gygi S.P., Morgan D.O.
    Science 325:1682-1686(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-733 AND SER-1121, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
  11. Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT MET-1, IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].
  12. "Sites of ubiquitin attachment in Saccharomyces cerevisiae."
    Starita L.M., Lo R.S., Eng J.K., von Haller P.D., Fields S.
    Proteomics 12:236-240(2012) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS].

Entry informationi

Entry nameiFAS1_YEAST
AccessioniPrimary (citable) accession number: P07149
Secondary accession number(s): D6VX19, Q05747
Entry historyi
Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: April 1, 1988
Last sequence update: February 1, 1994
Last modified: September 3, 2014
This is version 152 of the entry and version 2 of the sequence. [Complete history]
Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
Annotation programFungal Protein Annotation Program

Miscellaneousi

Miscellaneous

Present with 91800 molecules/cell in log phase SD medium.

Keywords - Technical termi

3D-structure, Complete proteome, Multifunctional enzyme, Reference proteome

Documents

  1. PDB cross-references
    Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
  2. SIMILARITY comments
    Index of protein domains and families
  3. Yeast
    Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD
  4. Yeast chromosome XI
    Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XI: entries and gene names

External Data

Dasty 3

Similar proteinsi