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UniProtKB/Swiss-Prot P06855 (KIPN_BPT4)
Last modified
June 16, 2009.
Version 61.
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90%,
50% identity |
Documents (1) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Polynucleotide kinase Short name=PNK EC=2.7.1.78 Alternative name(s): Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Enterobacteria phage T4 (Bacteriophage T4) | ||
| Taxonomic identifier | 10665 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Caudovirales › Myoviridae › T4-like viruses | ||
| Virus host | Escherichia coli [TaxID: 562] |
Protein attributes
| Sequence length | 301 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Acts as a 5'-hydroxyl kinase, a 3'-phosphatase and a 2',3'-cyclic phosphodiesterase. Catalyzes the transfer of the terminal phosphate of ATP to the 5'-hydroxyl termini of ribo- and deoxyribonucleotides. In the presence of ADP the enzyme also catalyzes an exchange reaction. In the exchange reaction, an excess ADP causes the enzyme to transfer the 5' terminal phosphate from phosphorylated DNA to ADP. These activities modify the ends of nicked tRNA generated by a bacterial response to infection and facilitate repair by T4 RNA ligase. |
| Catalytic activity | ATP + 5'-dephospho-DNA = ADP + 5'-phospho-DNA. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA repair |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA repair Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 301 | 301 | Polynucleotide kinase | PRO_0000164949 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 8 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 25 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 41 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 71 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 83 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 102 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 111 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 125 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 129 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 147 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 165 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 186 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 202 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 211 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 234 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 245 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 265 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 266 – 269 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 277 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 288 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "T4 polynucleotide kinase; cloning of the gene (pseT) and amplification of its product." Midgley C.A., Murray N.E. EMBO J. 4:2695-2703(1985) [PubMed: 2996886] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Bacteriophage T4 genome." Miller E.S., Kutter E., Mosig G., Arisaka F., Kunisawa T., Ruger W. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 67:86-156(2003) [PubMed: 12626685] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Structure of a tRNA repair enzyme and molecular biology workhorse: T4 polynucleotide kinase." Galburt E.A., Pelletier J., Wilson G., Stoddard B.L. Structure 10:1249-1260(2002) [PubMed: 12220496] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.33 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X03007 Genomic DNA. Translation: CAA26792.1. AF158101 Genomic DNA. Translation: AAD42642.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | KIBPP4. A24642. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_049834.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1258796. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus T4p224 in contig AF158101_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.1.78. 1108. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB01093. Dimethyl sulfoxide. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | KIPN_BPT4 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P06855 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Virus (Virus annotation project) | ||||||||

Clusters with


