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UniProtKB/Swiss-Prot P06733 (ENOA_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 126.
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Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Alpha-enolase EC=4.2.1.11 Alternative name(s): 2-phospho-D-glycerate hydro-lyase Non-neural enolase Short name=NNE Enolase 1 Phosphopyruvate hydratase C-myc promoter-binding protein MBP-1 MPB-1 Plasminogen-binding protein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 434 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Multifunctional enzyme that, as well as its role in glycolysis, plays a part in various processes such as growth control, hypoxia tolerance and allergic responses. May also function in the intravascular and pericellular fibrinolytic system due to its ability to serve as a receptor and activator of plasminogen on the cell surface of several cell-types such as leukocytes and neurons. Stimulates immunoglobulin production. Ref.3 Ref.18 Ref.20 Ref.21 Ref.22 MBP1 binds to the c-myc promoter and acts as a transcriptional repressor. May be a tumor suppressor. Ref.3 Ref.18 Ref.20 Ref.21 Ref.22 |
| Catalytic activity | 2-phospho-D-glycerate = phosphoenolpyruvate + H2O. Ref.18 |
| Cofactor | Magnesium. Required for catalysis and for stabilizing the dimer. |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 4/5. |
| Subunit structure | Mammalian enolase is composed of 3 isozyme subunits, alpha, beta and gamma, which can form homodimers or heterodimers which are cell-type and development-specific. ENO1 interacts with PLG in the neuronal plasma membrane and promotes its activation. The C-terminal lysine is required for this binding By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm. Cell membrane. Cytoplasm › myofibril › sarcomere › M-band. Note: Can translocate to the plasma membrane in either the homodimeric (alpha/alpha) or heterodimeric (alpha/gamma) form. ENO1 is localized to the M-band. Ref.21 |
| Tissue specificity | The alpha/alpha homodimer is expressed in embryo and in most adult tissues. The alpha/beta heterodimer and the beta/beta homodimer are found in striated muscle, and the alpha/gamma heterodimer and the gamma/gamma homodimer in neurons. |
| Developmental stage | During ontogenesis, there is a transition from the alpha/alpha homodimer to the alpha/beta heterodimer in striated muscle cells, and to the alpha/gamma heterodimer in nerve cells. |
| Induction | Induced in diffuse large cell lymphoma (DLCL) after treatment with the natural biological agent, Bryo1. Ref.19 |
| Involvement in disease | ENO1 is identified as an autoantigen in Hashimoto encephalopathy (HE) a rare autoimmune disease associated with Hashimoto thyroiditis (HT). HT is a disorder in which destructive processes overcome the potential capacity of thyroid replacement leading to hypothyroidism. Antibodies against alpha-enolase are present in sera from patients with cancer-associated retinopathy syndrome (CAR), a progressive blinding disease which occurs in the presence of systemic tumor growth, primarily small-cell carcinoma of the lung and other malignancies. Ref.24 |
| Miscellaneous | Used as a diagnostic marker for many tumors and, in the heterodimeric form, alpha/gamma, as a marker for hypoxic brain injury after cardiac arrest. Also marker for endometriosis. |
| Sequence similarities | Belongs to the enolase family. |
| biophysicochemical properties | pH dependence: Enolase activity is lost above pH 9.0. Immunoglobulin production stimulating activity is retained at pH 13.0. |
| Sequence caution | The sequence AAA35698.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at several positions. The sequence AAA35698.1 differs from that shown. Reason: Miscellaneous discrepancy. Sequencing errors. |
Ontologies
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative initiation. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform alpha-enolase (identifier: P06733-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform MBP-1 (identifier: P06733-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 1-93: Missing. | ||||||
| Note: It is uncertain whether the alternative initiation site is at Met-94 or at Met-97. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.13 Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 434 | 433 | Alpha-enolase | PRO_0000134097 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 31 – 38 | 8 | Epitope recognized by CAR and healthy patient antibodies | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 56 – 63 | 8 | Epitope recognized by CAR antibodies | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 97 – 237 | 141 | Required for repression of c-myc promoter activity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 370 – 373 | 4 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 405 – 434 | 30 | Required for interaction with PLG By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 210 | 1 | Proton donor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 343 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 293 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 318 | 1 | Magnesium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 158 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 167 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 293 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 318 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 394 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylserine Ref.14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 44 | 1 | Phosphotyrosine Ref.29 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 57 | 1 | Phosphotyrosine Ref.33 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 63 | 1 | Phosphoserine Ref.33 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 71 | 1 | N6-acetyllysine Ref.30 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 72 | 1 | Phosphothreonine Ref.32 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 254 | 1 | Phosphoserine Ref.34 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 263 | 1 | Phosphoserine Ref.34 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 287 | 1 | Phosphotyrosine Ref.29 Ref.31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 1 – 93 | 93 | Missing in isoform MBP-1. | VSP_018725 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 177 | 1 | N → K Ref.9 | VAR_025172 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 325 | 1 | P → Q: dbSNP rs11544514. | VAR_048936 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 94 | 1 | M → I: MBP1 protein production. No MBP1 protein production; when associated with I-97. Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 97 | 1 | M → I: MBP1 protein production. No MBP1 protein production; when associated with I-94. Ref.25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 384 | 1 | L → A: Loss of transcriptional repression and cell growth inhibition; when associated with A-388. Ref.20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 388 | 1 | L → A: Loss of transcriptional repression and cell growth inhibition; when associated with A-384. Ref.20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 55 | 1 | T → A in CAD97642. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 78 | 1 | V → A in BAD96237. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 187 | 1 | E → G in CAD97642. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 199 | 1 | K → R in BAD96912. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 252 | 1 | F → S in CAA59331. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 310 | 1 | S → I in CAD97642. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 12 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 26 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 34 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 71 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 79 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 98 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 104 – 106 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 125 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 138 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 154 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 162 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 171 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 200 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 233 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 245 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 250 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 269 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 286 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 293 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 311 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 318 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 319 – 323 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 334 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 338 – 342 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 347 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 362 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 370 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 380 – 387 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 391 – 394 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 417 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 418 – 420 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 425 – 427 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
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Entry information
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Relevant documents
| Human chromosome 1 Human chromosome 1: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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