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UniProtKB/Swiss-Prot P06715 (GSHR_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 109.
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50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione reductase Short name=GRase Short name=GR EC=1.8.1.7 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 450 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Maintains high levels of reduced glutathione in the cytosol. |
| Catalytic activity | 2 glutathione + NADP+ = glutathione disulfide + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glutathione metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell membraneInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP or NADPH bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro glutathione-disulfide reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 450 | 450 | Glutathione reductase | PRO_0000067975 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 34 – 41 | 8 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 439 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 42 ↔ 47 | Redox-active Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 25 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 36 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 45 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 64 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 70 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 79 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 105 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 113 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 119 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 137 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 161 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 173 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 188 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 196 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 202 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 221 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 226 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 236 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 246 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 259 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 265 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 272 – 275 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 300 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 305 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 326 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 341 – 343 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 349 – 353 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 356 – 363 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 365 – 367 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 376 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 378 – 381 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 385 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 388 – 396 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 397 – 400 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 409 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 425 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 433 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 443 – 447 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Glutathione reductase from Escherichia coli: cloning and sequence analysis of the gene and relationship to other flavoprotein disulfide oxidoreductases." Greer S., Perham R.N. Biochemistry 25:2736-2742(1986) [PubMed: 3521741] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
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| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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| [6] | "Structure of glutathione reductase from Escherichia coli at 1.86-A resolution: comparison with the enzyme from human erythrocytes." Mittl P.R.E., Schulz G.E. Protein Sci. 3:799-809(1994) [PubMed: 8061609] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.86 ANGSTROMS), DISULFIDE BOND. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M13141 Genomic DNA. Translation: AAA23926.1. U00039 Genomic DNA. Translation: AAB18476.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76525.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77794.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | RDECU. A24409. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_004293.1. NP_417957.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P06715. 3 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P06715. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ECO2DBASE | F045.6. 6TH EDITION. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948014. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3467 in contig AP009048_GR. Gene locus b3500 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3467. eco:b3500. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0407. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10412. gor. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P06715. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P06715. HRQPCKM. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:GLUTATHIONE-REDUCT-NADPH-MON. MetaCyc:GLUTATHIONE-REDUCT-NADPH-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR006322. Glut_reduct_1. IPR000815. Hg_reductase. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD_bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.390.30. Pyr_redox_dim. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00945. HGRDTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000139. FAD_pyr_redox. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01421. gluta_reduc_1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00336. Nitrofurazone. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSHR_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P06715 Secondary accession number(s): Q2M7G2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


