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UniProtKB/Swiss-Prot P06565 (GUN2_BACS4)
Last modified
January 19, 2010.
Version 73.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase B EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Endo-1,4-beta-glucanase B Cellulase B | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus sp. (strain N-4 / JCM 9156) | ||
| Taxonomic identifier | 1413 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 409 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 5 (cellulase A) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | carbohydrate binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cation bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro cellulase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 409 | 409 | Endoglucanase B | PRO_0000184045 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 165 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 254 | 1 | Nucleophile By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 35 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 61 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 66 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 69 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 80 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 94 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 118 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 127 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 152 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 161 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 173 – 176 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 189 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 199 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 205 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 212 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 228 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 245 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 258 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 280 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 291 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 314 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 328 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequences of two cellulase genes from alkalophilic Bacillus sp. strain N-4 and their strong homology." Fukumori F., Sashihara N., Kudo T., Horikoshi K. J. Bacteriol. 168:479-485(1986) [PubMed: 3782013] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M14729 Genomic DNA. Translation: AAA22299.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B25156. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P06565. Positions 363-407. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM5. Carbohydrate-Binding Module Family 5. GH5. Glycoside Hydrolase Family 5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003610. Carb-bd_dom_fam5/12. IPR001547. Glyco_hydro_5. IPR018087. Glyco_hydro_5_CS. IPR017853. Glyco_hydro_catalytic_core. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02839. CBM_5_12. 1 hit. PF00150. Cellulase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00495. ChtBD3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00659. GLYCOSYL_HYDROL_F5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN2_BACS4 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P06565 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


