P06339 (HA15_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 114.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: H-2 class I histocompatibility antigen, D-37 alpha chain | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 357 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in the presentation of foreign antigens to the immune system. |
| Subunit structure | Heterodimer of an alpha chain and a beta chain (beta-2-microglobulin). |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the MHC class I family. Contains 1 Ig-like C1-type (immunoglobulin-like) domain. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 357 | 337 | H-2 class I histocompatibility antigen, D-37 alpha chain | PRO_0000018927 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 21 – 304 | 284 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 305 – 327 | 23 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 328 – 357 | 30 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 205 – 293 | 89 | Ig-like C1-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 21 – 110 | 90 | Alpha-1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 111 – 202 | 92 | Alpha-2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 203 – 294 | 92 | Alpha-3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 295 – 304 | 10 | Connecting peptide | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 347 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 106 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 196 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 121 ↔ 184 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 223 ↔ 279 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 32 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 48 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 57 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 62 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 74 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 105 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 123 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 138 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 169 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 181 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 194 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 199 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 215 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 231 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 239 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 259 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 270 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 292 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Expression of class I genes in the major histocompatibility complex: identification of eight distinct mRNAs in DBA/2 mouse liver." Lalanne J.-L., Transy C., Guerin S., Darche S., Meulien P., Kourilsky P. Cell 41:469-478(1985) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: DBA/2. |
| [2] | "A low polymorphic mouse H-2 class I gene from the Tla complex is expressed in a broad variety of cell types." Transy C., Nash S.R., David-Watine B., Cochet M., Hunt S.W. III, Hood L.E., Kourilsky P. J. Exp. Med. 166:341-361(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: BALB/c. Tissue: Sperm. |
| [3] | "The phagosomal proteome in interferon-gamma-activated macrophages." Trost M., English L., Lemieux S., Courcelles M., Desjardins M., Thibault P. Immunity 30:143-154(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-347, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Macrophage. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11284 mRNA. Translation: AAA39693.1. Y00629 Genomic DNA. Translation: CAA68665.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00322542. | ||||||||||||
| PIR | HLMS37. A02205. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_034528.1. NM_010398.3. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.439648. Mm.441651. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P06339. | ||||||||||||
| SMR | P06339. Positions 21-297. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P06339. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P06339. | ||||||||||||
| PRIDE | P06339. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000102678; ENSMUSP00000099739; ENSMUSG00000067212. | ||||||||||||
| GeneID | 15040. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:15040. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 15040. | ||||||||||||
| MGI | MGI:95957. H2-T23. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | NOG42056. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000296917. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG016709. | ||||||||||||
| InParanoid | P06339. | ||||||||||||
| KO | K06751. | ||||||||||||
| OMA | ANDIASQ. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4F4SBG. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_102124. Immune System. REACT_107772. Immune System. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P06339. | ||||||||||||
| Bgee | P06339. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_H2-T23. | ||||||||||||
| Genevestigator | P06339. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000067212. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.10. 1 hit. 3.30.500.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR007110. Ig-like_dom. IPR013783. Ig-like_fold. IPR003006. Ig/MHC_CS. IPR003597. Ig_C1-set. IPR011161. MHC_I-like_Ag-recog. IPR011162. MHC_I/II-like_Ag-recog. IPR001039. MHC_I_a_a1/a2. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF07654. C1-set. 1 hit. PF00129. MHC_I. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR01638. MHCCLASSI. | ||||||||||||
| SMART | SM00407. IGc1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF54452. MHC_I/II-like_Ag-recog. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50835. IG_LIKE. 1 hit. PS00290. IG_MHC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 287452. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HA15_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P06339 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
