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UniProtKB/Swiss-Prot P05793 (ILVC_ECOLI)
Last modified
July 13, 2010.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and originHide
| Protein names | Recommended name: Ketol-acid reductoisomerase EC=1.1.1.86 Alternative name(s): Acetohydroxy-acid isomeroreductase Alpha-keto-beta-hydroxylacil reductoisomerase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributesHide
| Sequence length | 491 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)Hide
| Catalytic activity | (R)-2,3-dihydroxy-3-methylbutanoate + NADP+ = (S)-2-hydroxy-2-methyl-3-oxobutanoate + NADPH. HAMAP MF_00435 (2R,3R)-2,3-dihydroxy-3-methylpentanoate + NADP+ = (S)-2-hydroxy-2-ethyl-3-oxobutanoate + NADPH. HAMAP MF_00435 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-isoleucine biosynthesis; L-isoleucine from 2-oxobutanoate: step 2/4. HAMAP MF_00435 Amino-acid biosynthesis; L-valine biosynthesis; L-valine from pyruvate: step 2/4. HAMAP MF_00435 |
| Induction | In the presence of acetohydroxybutyrate and acetolactate, the substrates of ketol-acid reductoisomerase. HAMAP MF_00435 |
| Sequence similarities | Belongs to the ketol-acid reductoisomerase family. |
OntologiesHide
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Branched-chain amino acid biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | isoleucine biosynthetic process Inferred from direct assay. Source: UniProtKB oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW valine biosynthetic processInferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: UniProtKB |
| Molecular function | NADP or NADPH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ketol-acid reductoisomerase activityInferred from direct assay. Source: UniProtKB protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)Hide
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 491 | 490 | Ketol-acid reductoisomerase HAMAP MF_00435 | PRO_0000151309 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 132 | 1 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 251 | 1 | E → K in AAA24029. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 7 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 17 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 22 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 28 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 32 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 43 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 58 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 67 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 73 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 84 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 95 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 104 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 121 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 132 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 155 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 166 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 181 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 198 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 203 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 222 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 226 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 242 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 275 | 29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 308 | 30 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 320 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 321 – 324 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 334 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 341 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 356 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 359 – 377 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 378 – 380 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 389 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 390 – 393 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 394 – 412 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 415 – 437 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 443 – 446 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 455 – 467 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 469 – 486 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SequencesHide
| ||||||||||||||||||
ReferencesHide
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| [1] | "Nucleotide sequence and in vivo expression of the ilvY and ilvC genes in Escherichia coli K12. Transcription from divergent overlapping promoters." Wek R.C., Hatfield G.W. J. Biol. Chem. 261:2441-2450(1986) [PubMed: 3003115] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome: DNA sequence of the region from 84.5 to 86.5 minutes." Daniels D.L., Plunkett G. III, Burland V.D., Blattner F.R. Science 257:771-778(1992) [PubMed: 1379743] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-referencesHide
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11689 Genomic DNA. Translation: AAA24029.1. M87049 Genomic DNA. Translation: AAA67577.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76779.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77523.1. | ||||||||||||
| PIR | ISECKR. A65181. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_004022.1. NP_418222.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P05793. 3 interactions. | ||||||||||||
| STRING | P05793. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P05793. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000004501; EBESCP00000004501; EBESCG00000003676. EBESCT00000016191; EBESCP00000015482; EBESCG00000015251. | ||||||||||||
| GeneID | 948286. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3747 in contig AP009048_GR. Gene locus b3774 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3747. eco:b3774. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0490. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10495. ilvC. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0059. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG297205. | ||||||||||||
| OMA | EKHMDDI. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05225. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:KETOLREDUCTOISOM-MONOMER. ECOL168927:B3774-MONOMER. MetaCyc:KETOLREDUCTOISOM-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P05793. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00435. IlvC. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR008927. 6-PGluconate_DH_C_like. IPR013023. AcH_isomrdctse. IPR000506. AcH_isomrdctse_C. IPR013116. IlvN. IPR014359. KetolA_reductoisomerase_bac. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR21371. AcH_isomrdctse. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01450. IlvC. 2 hits. PF07991. IlvN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000116. IlvC_gammaproteo. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF48179. 6DGDH_C_like. 2 hits. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00465. ilvC. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry informationHide
| Entry name | ILVC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P05793 Secondary accession number(s): Q2M883 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documentsHide
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


