P05793 (ILVC_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Ketol-acid reductoisomerase EC=1.1.1.86 Alternative name(s): Acetohydroxy-acid isomeroreductase Alpha-keto-beta-hydroxylacyl reductoisomerase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 491 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (R)-2,3-dihydroxy-3-methylbutanoate + NADP+ = (S)-2-hydroxy-2-methyl-3-oxobutanoate + NADPH. HAMAP-Rule MF_00435 (2R,3R)-2,3-dihydroxy-3-methylpentanoate + NADP+ = (S)-2-hydroxy-2-ethyl-3-oxobutanoate + NADPH. HAMAP-Rule MF_00435 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-isoleucine biosynthesis; L-isoleucine from 2-oxobutanoate: step 2/4. HAMAP-Rule MF_00435 Amino-acid biosynthesis; L-valine biosynthesis; L-valine from pyruvate: step 2/4. HAMAP-Rule MF_00435 |
| Induction | In the presence of acetohydroxybutyrate and acetolactate, the substrates of ketol-acid reductoisomerase. HAMAP-Rule MF_00435 |
| Sequence similarities | Belongs to the ketol-acid reductoisomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Branched-chain amino acid biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | isoleucine biosynthetic process Inferred from direct assay PubMed 4562389. Source: EcoCyc valine biosynthetic processInferred from direct assay PubMed 2653423. Source: EcoCyc |
| Cellular_component | cytosol Inferred from direct assay PubMed 2653423. Source: EcoCyc |
| Molecular_function | NADP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ketol-acid reductoisomerase activityInferred from direct assay PubMed 2653423. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| rhsC | P16918 | 1 | EBI-1133427,EBI-546818 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 491 | 490 | Ketol-acid reductoisomerase HAMAP-Rule MF_00435 | PRO_0000151309 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 132 | 1 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 251 | 1 | E → K in AAA24029. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 7 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 17 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 22 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 28 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 44 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 58 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 73 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 84 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 95 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 104 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 110 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 118 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 121 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 132 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 156 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 166 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 181 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 197 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 207 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 222 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 226 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 242 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 275 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 309 | 31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 321 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 322 – 324 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 336 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 341 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 351 – 356 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 359 – 377 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 378 – 380 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 388 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 393 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 394 – 412 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 415 – 431 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 437 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 443 – 446 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 455 – 466 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 469 – 487 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Nucleotide sequence and in vivo expression of the ilvY and ilvC genes in Escherichia coli K12. Transcription from divergent overlapping promoters." Wek R.C., Hatfield G.W. J. Biol. Chem. 261:2441-2450(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
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| [5] | "Comparing the predicted and observed properties of proteins encoded in the genome of Escherichia coli K-12." Link A.J., Robison K., Church G.M. Electrophoresis 18:1259-1313(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-13. Strain: K12 / EMG2. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11689 Genomic DNA. Translation: AAA24029.1. M87049 Genomic DNA. Translation: AAA67577.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76779.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77523.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | ISECKR. A65181. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_418222.1. NC_000913.2. YP_491664.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P05793. | ||||||||||||||||||
| SMR | P05793. Positions 3-489. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P05793. 3 interactions. | ||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b3774. | ||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P05793. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | P05793. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | P05793. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC76779; AAC76779; b3774. BAE77523; BAE77523; BAE77523. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 12934337. 948286. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p3401. eco:b3774. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32123043. VBIEscCol129921_3891. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0490. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10495. ilvC. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0059. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000286135. | ||||||||||||||||||
| KO | K00053. | ||||||||||||||||||
| OMA | NMMDRLS. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05225. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:KETOLREDUCTOISOM-MONOMER. ECOL316407:JW3747-MONOMER. MetaCyc:KETOLREDUCTOISOM-MONOMER. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00047; UER00056. UPA00049; UER00060. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P05793. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.1040.10. 1 hit. 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00435. IlvC. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008927. 6-PGluconate_DH_C-like. IPR013023. AcH_isomrdctse. IPR000506. AcH_isomrdctse_C. IPR013328. DH_multihelical. IPR013116. IlvN. IPR014359. KetolA_reductoisomerase_bac. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21371. PTHR21371. 1 hit. PTHR21371:SF2. PTHR21371:SF2. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01450. IlvC. 2 hits. PF07991. IlvN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000116. IlvC_gammaproteo. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48179. 6DGDH_C_like. 2 hits. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00465. ilvC. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| BindingDB | P05793. | ||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P05793. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ILVC_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P05793 Secondary accession number(s): Q2M883 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
