P05193 (AMPC_CITFR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 85.
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| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Cephalosporinase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Citrobacter freundii | ||||
| Taxonomic identifier | 546 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Citrobacter![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 381 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This protein is a serine beta-lactamase with a substrate specificity for cephalosporins. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Enzyme regulation | Sulbactam is an effective progressive inhibitor but a poor competitive inhibitor. |
| Subcellular location | Periplasm By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-C beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | outer membrane-bounded periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 381 | 361 | Beta-lactamase | PRO_0000016957 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 335 – 337 | 3 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 84 | 1 | Acyl-ester intermediate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 170 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 97 | 1 | R → A in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 143 | 1 | G → D in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 145 | 1 | V → I in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 150 | 1 | E → A in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 185 | 1 | S → P in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 224 | 1 | L → R in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 243 | 1 | V → L in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 325 | 1 | A → V in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 368 | 1 | A → V in strain: GN346. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 98 | 1 | I → T Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 43 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 54 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 67 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 99 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 112 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 130 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 157 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 182 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 197 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 198 – 203 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 210 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 224 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 229 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 240 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 258 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 262 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 275 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 287 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 297 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 306 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 312 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 325 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 338 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 343 – 349 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 352 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 354 – 362 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 378 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence of the Citrobacter freundii OS60 chromosomal ampC beta-lactamase gene." Lindberg F., Normark S. Eur. J. Biochem. 156:441-445(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: OS60. |
| [2] | "Role of lysine-67 in the active site of class C beta-lactamase from Citrobacter freundii GN346." Tsukamoto K., Tachibana K., Yamazaki N., Ishii Y., Ujiie K., Nishida N., Sawai T. Eur. J. Biochem. 188:15-22(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: GN346. |
| [3] | "Amino acid sequence, active-site residue, and effect of suicide inhibitors on cephalosporinase of Citrobacter freundii GN346." Sawai T., Yamaguchi A., Tsukamoto K. Rev. Infect. Dis. 10:721-725(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 21-381, INHIBITION BY SULBACTAM. Strain: GN346. |
| [4] | "Identification of the active site of Citrobacter freundii beta-lactamase using dansyl-penicillin." Yamaguchi A., Adachi H., Sawai T. FEBS Lett. 218:126-130(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 66-87. |
| [5] | "Refined crystal structure of beta-lactamase from Citrobacter freundii indicates a mechanism for beta-lactam hydrolysis." Oefner C., D'Arcy A.A., Daly J.J., Gubernator K., Charnas R.L., Heinze I., Hubschwerlen C., Winkler F.K. Nature 343:284-288(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X03866 Genomic DNA. Translation: CAA27494.1. X51632 Genomic DNA. Translation: CAA35959.1. | ||||||||||||
| PIR | S08296. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P05193. | ||||||||||||
| SMR | P05193. Positions 22-381. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S12.006. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| SABIO-RK | P05193. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001466. Beta-lactam-related. IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR001586. Beta-lactam_class-C_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00336. BETA_LACTAMASE_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| BindingDB | P05193. | ||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1255130. | ||||||||||||
| DrugBank | DB00355. Aztreonam. | ||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P05193. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AMPC_CITFR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P05193 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
