##gff-version 3
P05042	UniProtKB	Chain	1	467	.	.	.	ID=PRO_0000161275;Note=Fumarate hydratase class II	
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P05042	UniProtKB	Site	331	331	.	.	.	Note=Important for catalytic activity;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000305;evidence=ECO:0000255|HAMAP-Rule:MF_00743,ECO:0000305|PubMed:8909293;Dbxref=PMID:8909293	
P05042	UniProtKB	Mutagenesis	126	126	.	.	.	Note=10-fold decrease of fumarase activity. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14990798;Dbxref=PMID:14990798	
P05042	UniProtKB	Mutagenesis	127	127	.	.	.	Note=No effect. K->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14990798;Dbxref=PMID:14990798	
P05042	UniProtKB	Mutagenesis	129	129	.	.	.	Note=No effect on fumarase activity and essentially same conformation compared to the wild-type%2C but appears to dramatically reduce binding of ligands at the B-site. H->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14990798,ECO:0000269|PubMed:9098893;Dbxref=PMID:14990798,PMID:9098893	
P05042	UniProtKB	Mutagenesis	188	188	.	.	.	Note=200-fold decrease of fumarase activity. H->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9098893;Dbxref=PMID:9098893	
P05042	UniProtKB	Mutagenesis	315	315	.	.	.	Note=There is essentially no effect on the affinity values for both S-malate and fumarate. In contrast%2C the catalytic efficiency values have been lowered by 10-fold in both directions. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12021453;Dbxref=PMID:12021453	
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