P04824 (MEL1_YEASX) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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September 21, 2011.
Version 83.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Alpha-galactosidase 1 EC=3.2.1.22 Alternative name(s): Alpha-D-galactoside galactohydrolase 1 Melibiase 1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) | ||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 471 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Hydrolysis of terminal, non-reducing alpha-D-galactose residues in alpha-D-galactosides, including galactose oligosaccharides, galactomannans and galactolipids. |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.3 |
| Subcellular location | |
| Induction | Induced by galactose and melibiose and repressed by glucose. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 27 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cation binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro raffinose alpha-galactosidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 471 | 453 | Alpha-galactosidase 1 | PRO_0000001013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 149 | 1 | Nucleophile Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 209 | 1 | Proton donor Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 72 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 73 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 147 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 205 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 251 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 105 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 175 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 270 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 370 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 403 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 413 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 422 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 435 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 454 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 42 ↔ 74 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 121 ↔ 151 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 221 ↔ 237 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 223 ↔ 230 | Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 40 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 58 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 105 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 115 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 140 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 149 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 176 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 185 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 205 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 246 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 285 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 298 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 307 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 310 – 316 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 330 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 343 – 347 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 360 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 371 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 373 – 376 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 377 – 379 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 385 – 388 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 391 – 395 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 396 – 399 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 403 – 409 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 423 – 425 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 437 – 439 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 453 – 457 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 463 – 469 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The nucleotide sequence of the yeast MEL1 gene." Liljestroem P.L. Nucleic Acids Res. 13:7257-7268(1985) [PubMed: 2997745] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Analysis of the inducible MEL1 gene of Saccharomyces carlsbergensis and its secreted product, alpha-galactosidase (melibiase)." Sumner-Smith M., Bozzato R.P., Skipper N., Davies R.W., Hopper J.E. Gene 36:333-340(1985) [PubMed: 3000884] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Carlsbergensis. |
| [3] | "Structural analysis of Saccharomyces cerevisiae alpha-galactosidase and its complexes with natural substrates reveals new insights into substrate specificity of GH27 glycosidases." Fernandez-Leiro R., Pereira-Rodriguez A., Cerdan M.E., Becerra M., Sanz-Aparicio J. J. Biol. Chem. 285:28020-28033(2010) [PubMed: 20592022] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS) ALONE AND IN COMPLEX WITH MELIBIOSE AND RAFFINOSE, SUBCELLULAR LOCATION, SUBUNIT, ACTIVE SITE, SUBSTRATE-BINDING SITES, GLYCOSYLATION AT ASN-105; ASN-175; ASN-270; ASN-370; ASN-403 AND ASN-422, DISULFIDE BONDS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X03102 Genomic DNA. Translation: CAA26888.1. M10604 Genomic DNA. Translation: AAA34770.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | GBBYAG. A00897. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P04824. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-1369N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P04824. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-409665. | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| CAZy | GH27. Glycoside Hydrolase Family 27. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000029662. MEL1. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P04824. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR013780. Glyco_hydro_13_b. IPR002241. Glyco_hydro_27. IPR000111. Glyco_hydro_GHD. IPR006215. Glyco_hydro_melibiase. IPR017853. Glycoside_hydrolase_SF. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.70. Aldolase_TIM. 1 hit. G3DSA:2.60.40.1180. Glyco_hydro_13_b. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02065. Melibiase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00740. GLHYDRLASE27. PR00748. MELIBIASE. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51445. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00512. ALPHA_GALACTOSIDASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MEL1_YEASX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P04824 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with