Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P04802 (SYDC_YEAST)
Last modified
February 9, 2010.
Version 122.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Aspartyl-tRNA synthetase, cytoplasmic EC=6.1.1.12 Alternative name(s): Aspartate--tRNA ligase Short name=AspRS | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast) [Complete proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 4932 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 557 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + L-aspartate + tRNA(Asp) = AMP + diphosphate + L-aspartyl-tRNA(Asp). |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | Present with 5750 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.10 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II aminoacyl-tRNA synthetase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Protein biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Aminoacyl-tRNA synthetase Ligase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aspartyl-tRNA aminoacylation Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from direct assay. Source: SGD nucleusInferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW RNA bindingInferred from direct assay. Source: SGD aspartate-tRNA ligase activityInferred from direct assay. Source: SGD identical protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| itself | 1 | EBI-18655,EBI-18655 | ||
| PRP40 | P33203 | 1 | EBI-18655,EBI-701 | |
| SET2 | P46995 | 1 | EBI-18655,EBI-16985 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 557 | 556 | Aspartyl-tRNA synthetase, cytoplasmic | PRO_0000111014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylserine Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 14 | 1 | Phosphoserine Ref.14 Ref.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 243 | 1 | Phosphothreonine Ref.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 301 | 1 | Phosphoserine Ref.15 Ref.11 Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 502 | 1 | Phosphoserine Ref.15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 546 | 1 | Phosphoserine Ref.15 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 273 | 1 | P → G: Loss of activity; important for dimerization. Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 101 – 106 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 120 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 132 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 142 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 149 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 157 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 174 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 198 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 211 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 220 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 233 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 238 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 264 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 278 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 284 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 291 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 298 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 311 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 324 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 346 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 352 – 372 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 383 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 401 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 402 – 411 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 424 – 437 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 441 – 446 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 450 – 452 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 466 – 474 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 477 – 485 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 489 – 498 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 506 – 508 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 509 – 515 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 522 – 528 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 529 – 536 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 542 – 545 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequence polymorphisms in the yeast gene encoding aspartyl tRNA synthase." Reid G.A. Nucleic Acids Res. 16:1212-1212(1988) [PubMed: 3278298] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the gene coding for yeast cytoplasmic aspartyl-tRNA synthetase (APS); mapping of the 5' and 3' termini of AspRS mRNA." Sellami M., Fasiolo F., Dirheimer G., Ebel J.-P., Gangloff J. Nucleic Acids Res. 14:1657-1666(1986) [PubMed: 3513127] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The sequence of 32kb on the left arm of yeast chromosome XII reveals six known genes, a new member of the seripauperins family and a new ABC transporter homologous to the human multidrug resistance protein." Purnelle B., Goffeau A. Yeast 13:183-188(1997) [PubMed: 9046100] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [4] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome XII." Johnston M., Hillier L.W., Riles L., Albermann K., Andre B., Ansorge W., Benes V., Brueckner M., Delius H., Dubois E., Duesterhoeft A., Entian K.-D., Floeth M., Goffeau A., Hebling U., Heumann K., Heuss-Neitzel D., Hilbert H. Hoheisel J.D.Nature 387:87-90(1997) [PubMed: 9169871] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [5] | "The complete amino acid sequence of cytoplasmic aspartyl-tRNA synthetase from Saccharomyces cerevisiae." Amiri I., Mejdoub H., Hounwanou N., Boulanger Y., Reinbolt J. Biochimie 67:607-613(1985) [PubMed: 3902099] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-557. |
| [6] | "Sequence analysis of the CEN12 region of Saccharomyces cerevisiae on a 43.7 kb fragment of chromosome XII including an open reading frame homologous to the human cystic fibrosis transmembrane conductance regulator protein CFTR." Miosga T., Zimmermann F.K. Yeast 12:693-708(1996) [PubMed: 8810043] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-81. Strain: ATCC 90840 / EAY235 / FY23. |
| [7] | "Identification of structurally and functionally important histidine residues in cytoplasmic aspartyl-tRNA synthetase from Saccharomyces cerevisiae." Gasparini S., Vincendon P., Eriani G., Gangloff J., Boulanger Y., Reinbolt J., Kern D. Biochemistry 30:4284-4289(1991) [PubMed: 2021621] [Abstract] Cited for: PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, MUTAGENESIS. |
| [8] | "Role of dimerization in yeast aspartyl-tRNA synthetase and importance of the class II invariant proline." Eriani G., Cavarelli J., Martin F., Dirheimer G., Moras D., Gangloff J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:10816-10820(1993) [PubMed: 8248175] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF PRO-273. |
| [9] | "Proteome studies of Saccharomyces cerevisiae: identification and characterization of abundant proteins." Garrels J.I., McLaughlin C.S., Warner J.R., Futcher B., Latter G.I., Kobayashi R., Schwender B., Volpe T., Anderson D.S., Mesquita-Fuentes R., Payne W.E. Electrophoresis 18:1347-1360(1997) [PubMed: 9298649] [Abstract] Cited for: ACETYLATION AT SER-2. |
| [10] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [11] | "Quantitative phosphoproteomics applied to the yeast pheromone signaling pathway." Gruhler A., Olsen J.V., Mohammed S., Mortensen P., Faergeman N.J., Mann M., Jensen O.N. Mol. Cell. Proteomics 4:310-327(2005) [PubMed: 15665377] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-301, MASS SPECTROMETRY. |
| [12] | "Large-scale phosphorylation analysis of alpha-factor-arrested Saccharomyces cerevisiae." Li X., Gerber S.A., Rudner A.D., Beausoleil S.A., Haas W., Villen J., Elias J.E., Gygi S.P. J. Proteome Res. 6:1190-1197(2007) [PubMed: 17330950] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-301, MASS SPECTROMETRY. |
| [13] | "Analysis of phosphorylation sites on proteins from Saccharomyces cerevisiae by electron transfer dissociation (ETD) mass spectrometry." Chi A., Huttenhower C., Geer L.Y., Coon J.J., Syka J.E.P., Bai D.L., Shabanowitz J., Burke D.J., Troyanskaya O.G., Hunt D.F. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:2193-2198(2007) [PubMed: 17287358] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-546, MASS SPECTROMETRY. |
| [14] | "Proteome-wide identification of in vivo targets of DNA damage checkpoint kinases." Smolka M.B., Albuquerque C.P., Chen S.H., Zhou H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:10364-10369(2007) [PubMed: 17563356] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-14, MASS SPECTROMETRY. |
| [15] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed: 18407956] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-14; THR-243; SER-301; SER-502 AND SER-546, MASS SPECTROMETRY. |
| [16] | "Class II aminoacyl transfer RNA synthetases: crystal structure of yeast aspartyl-tRNA synthetase complexed with tRNA(Asp)." Ruff M., Krishnaswamy S., Boeglin M., Poterszman A., Mitschler A., Podjarny A., Rees B., Thierry J.-C., Moras D. Science 252:1682-1689(1991) [PubMed: 2047877] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| [17] | "The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: structural and functional aspects of the aminoacylation reaction." Cavarelli J., Eriani G., Rees B., Ruff M., Boeglin M., Mitschler A., Martin F., Gangloff J., Thierry J.-C., Moras D. EMBO J. 13:327-337(1994) [PubMed: 8313877] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS), MUTAGENESIS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X03606 Genomic DNA. Translation: CAA27269.1. X06665 Genomic DNA. Translation: CAA29865.1. X97560 Genomic DNA. Translation: CAA66172.1. Z73123 Genomic DNA. Translation: CAA97464.1. Z73122 Genomic DNA. Translation: CAA97463.1. X91488 Genomic DNA. Translation: CAA62772.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | SYBYDC. A23508. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_013083.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-4093N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P04802. 24 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | P04802. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P04802. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | YLL018C; YLL018C; YLL018C; Saccharomyces cerevisiae. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 850643. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YLL018C. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.4075. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YLL018c. | ||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000003941. DPS1. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | fuNOG06269. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG745843. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | RNPKQSN. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG9HTB8D. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P04802. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 6.1.1.12. 250. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P04802. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P04802. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YLL018C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004364. aa-tRNA-synt_II. IPR018150. aa-tRNA-synt_II-like. IPR006195. aa-tRNA-synth_II_cons-dom. IPR002312. Asp-tRNA-synth_IIb. IPR004523. Asp-tRNA-synth_IIb_arc/euk. IPR012340. NA-bd_OB-fold. IPR016027. NA-bd_OB-fold-like. IPR004365. NA_bd_OB_tRNA-helicase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.50.140. OB_NA_bd_sub. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR22594. aa-tRNA-synt_II. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00152. tRNA-synt_2. 1 hit. PF01336. tRNA_anti. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01042. TRNASYNTHASP. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00458. aspS_arch. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50862. AA_TRNA_LIGASE_II. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 966579. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYDC_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P04802 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Aminoacyl-tRNA synthetases List of aminoacyl-tRNA synthetase entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |

Clusters with


