P04187 (GRAB_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 29, 2013.
Version 135.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Granzyme B(G,H) EC=3.4.21.79 Alternative name(s): CTLA-1 Cytotoxic cell protease 1 Short name=CCP1 Fragmentin-2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 247 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This enzyme is necessary for target cell lysis in cell-mediated immune responses. It cleaves after Asp. Seems to be linked to an activation cascade of caspases (aspartate-specific cysteine proteases) responsible for apoptosis execution. Cleaves caspase-3, -7, -9 and 10 to give rise to active enzymes mediating apoptosis By similarity. |
| Catalytic activity | Preferential cleavage: -Asp-|-Xaa- >> -Asn-|-Xaa- > -Met-|-Xaa-, -Ser-|-Xaa-. |
| Subcellular location | Cytoplasmic granule. Note: Cytoplasmic granules of cytolytic T-lymphocytes and natural killer cells. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Granzyme subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Apoptosis Cytolysis |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | T cell mediated cytotoxicity Inferred from mutant phenotype PubMed 16618603. Source: MGI cytolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW granzyme-mediated apoptotic signaling pathwayInferred from direct assay PubMed 15454490. Source: MGI induction of apoptosisInferred from mutant phenotype PubMed 16618603. Source: MGI proteolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from direct assay PubMed 16618603. Source: MGI |
| Molecular_function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro serine-type peptidase activityInferred from direct assay PubMed 16618603. Source: MGI |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 20 | 2 | Activation peptide | PRO_0000027401 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 247 | 227 | Granzyme B(G,H) | PRO_0000027402 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 21 – 245 | 225 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 64 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 108 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 203 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 228 | 1 | Mediates preference for Asp-containing substrates By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 71 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 182 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 49 ↔ 65 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 142 ↔ 209 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 173 ↔ 188 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 55 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 61 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 65 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 75 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 96 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 102 – 104 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 116 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 147 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 156 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 168 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 174 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 180 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 185 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 189 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 200 – 204 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 209 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 219 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 232 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 245 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X04072 mRNA. Translation: CAA27715.1. M12302 mRNA. Translation: AAA37383.1. M22526 Genomic DNA. Translation: AAB61756.1. BC002085 mRNA. Translation: AAH02085.1. U05707 Genomic DNA. Translation: AAB60470.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00114066. | ||||||||||||
| PIR | PRMSCL. A94288. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_038570.1. NM_013542.2. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.14874. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P04187. | ||||||||||||
| SMR | P04187. Positions 21-245. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-562N. | ||||||||||||
| MINT | MINT-4096650. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.136. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P04187. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P04187. | ||||||||||||
| PRIDE | P04187. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000015581; ENSMUSP00000015581; ENSMUSG00000015437. | ||||||||||||
| GeneID | 14939. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:14939. | ||||||||||||
| UCSC | uc007ubv.1. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 3002. | ||||||||||||
| MGI | MGI:109267. Gzmb. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG5640. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000251820. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||
| InParanoid | P04187. | ||||||||||||
| KO | K01353. | ||||||||||||
| OMA | DSECEFL. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4KWJTW. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P04187. | ||||||||||||
| Bgee | P04187. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_GZMB. | ||||||||||||
| Genevestigator | P04187. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000015437. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001254. Peptidase_S1. IPR018114. Peptidase_S1_AS. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR009003. Trypsin-like_Pept_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 287263. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GRAB_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P04187 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
