P04164 (CY552_THETH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 91.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Cytochrome c-552 Alternative name(s): Cytochrome c552 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Thermus thermophilus | ||
| Taxonomic identifier | 274 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Deinococcus-Thermus › Deinococci › Thermales › Thermaceae › Thermus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 131 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This monoheme basic protein appears to function as an electron donor to cytochrome oxidase in T.thermophilus. |
| Post-translational modification | Binds 1 heme group per subunit. |
| Caution | The sequence shown here has been extracted from PDB entry 1C52. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | ‹1 – 131 | ›131 | Cytochrome c-552 | PRO_0000108402 | |||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 15 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 11 | 1 | Heme (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 14 | 1 | Heme (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 7 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 15 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 18 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 23 – 25 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 32 – 37 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 52 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 60 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 69 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 89 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 111 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 126 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Thermus thermophilus cytochrome-c552: a new highly thermostable cytochrome-c structure obtained by MAD phasing." Than M.E., Hof P., Huber R., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Buse G., Soulimane T. J. Mol. Biol. 271:629-644(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.28 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | CCTW5T. A00112. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P04164. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P04164. Positions 1-131. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 262724.TTC1058. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009056. Cyt_c_dom. IPR003088. Cyt_c_I. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00034. Cytochrom_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF46626. Cytochrome_c. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51007. CYTC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P04164. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CY552_THETH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P04164 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
