P04043 (MTD21_STRPN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 89.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Modification methylase DpnIIA Short name=M.DpnIIA EC=2.1.1.72 Alternative name(s): Adenine-specific methyltransferase DpnIIA M.DpnII 1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Streptococcus pneumoniae | ||
| Taxonomic identifier | 1313 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Lactobacillales › Streptococcaceae › Streptococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 284 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This methylase recognizes the double-stranded sequence GATC, causes specific methylation on A-2 on both strands, and protects the DNA from cleavage by the DpnII endonuclease. |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-methionine + DNA adenine = S-adenosyl-L-homocysteine + DNA 6-methylaminopurine. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Miscellaneous | The DpnII restriction system has two different methylases. |
| Sequence similarities | Belongs to the N(4)/N(6)-methyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | nucleic acid binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 284 | 284 | Modification methylase DpnIIA | PRO_0000087957 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 17 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 21 | 1 | S-adenosyl-L-methionine; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 62 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 194 | 1 | S-adenosyl-L-methionine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 24 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 25 – 31 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 53 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 63 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 76 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 91 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 101 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 105 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 127 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 168 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 176 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 193 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 230 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 242 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 249 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 250 – 252 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 258 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 281 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the Dpn II DNA methylase gene of Streptococcus pneumoniae and its relationship to the dam gene of Escherichia coli." Mannarelli B.M., Balganesh T.S., Greenberg B., Springhorn S.S., Lacks S.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82:4468-4472(1985) [PubMed: 2989823] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Genetic basis of the complementary DpnI and DpnII restriction systems of S. pneumoniae: an intercellular cassette mechanism." Lacks S.A., Mannarelli B.M., Springhorn S.S., Greenberg B. Cell 46:993-1000(1986) [PubMed: 3019562] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Proteins encoded by the DpnII restriction gene cassette. Two methylases and an endonuclease." de la Campa A.G., Purushottam K., Springhorn S.S., Lacks S.A. J. Mol. Biol. 196:457-469(1987) [PubMed: 2824782] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-14. |
| [4] | "Crystal structure of the DpnM DNA adenine methyltransferase from the DpnII restriction system of Streptococcus pneumoniae bound to S-adenosylmethionine." Tran P.H., Korszun Z.R., Cerritelli S., Springhorn S.S., Lacks S.A. Structure 6:1563-1575(1998) [PubMed: 9862809] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 10-284. Strain: HB264. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11226 Genomic DNA. Translation: AAA26872.1. M14339 Genomic DNA. Translation: AAA88580.1. | ||||||||||||
| PIR | XYSONA. A00556. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P04043. | ||||||||||||
| SMR | P04043. Positions 10-284. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 3636. M1.DpnII. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR023095. Ade_MeTrfase_dom_2. IPR002052. DNA_methylase_N6_adenine_CS. IPR012263. M_m6A_EcoRV. IPR012327. MeTrfase_D12. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.1020.10. Ade_MeTrfase_dom_2. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02086. MethyltransfD12. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000398. M_m6A_EcoRV. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00505. D12N6MTFRASE. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00571. Dam. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00092. N6_MTASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MTD21_STRPN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P04043 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with