Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P03265 (DNB2_ADE05)
Last modified
November 3, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Early E2A DNA-binding protein | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Human adenovirus C serotype 5 (HAdV-5) (Human adenovirus 5) | ||
| Taxonomic identifier | 28285 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Adenoviridae › Mastadenovirus | ||
| Virus host | Homo sapiens (Human) [TaxID: 9606] |
Protein attributes
| Sequence length | 529 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Binds cooperatively single-stranded DNA in a sequence-independent manner. Involved in DNA-replication, regulation of mRNA formation, and host-range specificity. Zinc is required for DNA binding. |
| Subunit structure | Interacts with human SRCAP By similarity. |
| Subcellular location | Host nucleus. Note: Accumulates in infected cells. |
| Sequence similarities | Belongs to the adenoviridae E2A DNA-binding protein family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Host-virus interaction |
| Cellular component | Host nucleus |
| Developmental stage | Early protein |
| Domain | Zinc-finger |
| Ligand | DNA-binding Metal-binding Zinc |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA replication Inferred from electronic annotation. Source: InterPro interspecies interaction between organismsInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transcriptionInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | host cell nucleus Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell nucleusInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 529 | 529 | Early E2A DNA-binding protein | PRO_0000221679 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 273 – 286 | 14 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 195 | 1 | Phosphotyrosine Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 194 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 203 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 224 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 256 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 271 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 278 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 289 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 294 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 336 – 338 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 340 – 342 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 361 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 362 – 379 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 390 – 394 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 397 – 399 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 419 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 423 – 425 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 428 – 430 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 434 – 441 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 444 – 449 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 472 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 473 – 490 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 491 – 493 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 506 – 508 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 524 – 526 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and organization of the gene coding for the DNA binding protein of adenovirus type 5." Kruijer W., van Schaik F.M.A., Sussenbach J.S. Nucleic Acids Res. 9:4439-4457(1981) [PubMed: 6117824] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The sequence of the genome of adenovirus type 5 and its comparison with the genome of adenovirus type 2." Chroboczek J., Bieber F., Jacrot B. Virology 186:280-285(1992) [PubMed: 1727603] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Crystal structure of the adenovirus DNA binding protein reveals a hook-on model for cooperative DNA binding." Tucker P.A., Tsernoglou D., Tucker A.D., Coenjaerts F.E.J., Leenders H., van der Vliet P.C. EMBO J. 13:2994-3002(1994) [PubMed: 8039495] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 176-529. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M73260 Genomic DNA. No translation available. X02997 Genomic DNA. Translation: CAA26755.1. Sequence problems. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | W7AD25. A03833. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_000213.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| DisProt | DP00003. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR005376. Early_E2A_DNA/Zn-bd. IPR003176. Vir_DNA_bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.148.10. E2A_DNA_Zn_bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02236. Viral_DNA_bi. 1 hit. PF03728. Viral_DNA_Zn_bi. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DNB2_ADE05 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P03265 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Virus (Virus annotation project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


