P03070 (LT_SV40) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Alt products·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Large T antigen Short name=LT Short name=LT-AG EC=3.6.4.- |
| Organism | Simian virus 40 (SV40) [Reference proteome] |
| Taxonomic identifier | 10633 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Polyomaviridae › Polyomavirus |
| Virus host | Macaca (macaques) [TaxID: 9539] |
Protein attributes
| Sequence length | 708 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Isoform large T antigen is a key early protein essential for both driving viral replication and inducing cellular transformation. Plays a role in viral genome replication by driving entry of quiescent cells into the cell cycle and by autoregulating the synthesis of viral early mRNA. Displays highly oncogenic activities by corrupting the host cellular checkpoint mechanisms that guard cell division and the transcription, replication, and repair of DNA. Participates in the modulation of cellular gene expression preceeding viral DNA replication. This step involves binding to host key cell cycle regulators retinoblastoma protein RB1/pRb and TP53. Induces the disassembly of host E2F1 transcription factors from RB1, thus promoting transcriptional activation of E2F1-regulated S-phase genes. Inhibits host TP53 binding to DNA, abrogating the ability of TP53 to stimulate gene expression. Plays the role of a TFIID-associated factor (TAF) in transcription initiation for all three RNA polymerases, by stabilizing the TBP-TFIIA complex on promoters. Initiates viral DNA replication and unwinding via interactions with the viral origin of replication. Binds two adjacent sites in the SV40 origin. The replication fork movement is facilitated by Large T antigen helicase activity. Activates the transcription of viral late mRNA, through host TBP and TFIIA stabilization. Interferes with histone deacetylation mediated by HDAC1, leading to activation of transcription. May inactivate the growth-suppressing properties of the E3 ubiquitin ligase CUL7. Ref.21 Ref.22 Ref.23 Ref.26 Ref.27 Ref.29 Ref.31 Isoform 17kT antigen targets host RBL2 for degradation and promotes cell proliferation. Transactivates host cyclin A promoter through its J domain. Ref.21 Ref.22 Ref.23 Ref.26 Ref.27 Ref.29 Ref.31 |
| Subunit structure | Isoform large T antigen forms homohexamers in the presence of ATP. Interacts with host HDAC1. Interacts (via LXCXE domain) with host RB1; the interaction induces the aberrant dissociation of RB1-E2F1 complex thereby disrupting RB1's activity. Interacts (via LXCXE domain) with host pRB-related proteins RBL1 and RBL2. Interacts (via C-terminus) with host TOP1 and POLA1 allowing DNA replication. Interacts with host TP53, inhibiting TP53 binding to DNA. Interacts with host preinitiation complex components TBP, TFIIA and TFIID to regulate transcription initiation. LT interacts (via CPD region) with host FBW7gamma via WD repeats); seems to function as a competitive inhibitor of FBW7gamma function for physiologic substrates. LT interacts with host E3 ubiquitin ligase CUL7; this interaction seems to inhibit CUL7. Component of a SCF(CUL7)-like complex composed of SV40 Lt and host proteins CUL7, SKP1, RBX1, and FBXW8. LT interacts with host BUB1; this interaction induces activation of a DNA damage response and promotes p53 stabilization and phosphorylation Probable. Ref.5 Ref.8 Ref.10 Ref.13 Ref.19 Ref.21 Ref.22 Ref.27 Ref.28 Ref.29 Ref.30 Ref.31 |
| Subcellular location | |
| Domain | The J domain is essential for multiple viral activities, including virion assembly, viral DNA replication, transformation and transcriptional activation. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 The LXCXE motif specifically binds to host pRB, RBL1, and RBL2. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 The origin-binding domain (T-ag OBD) interacts specifically with several pentameric sequences 5'-GAGGC-3' in the SV40 origin of DNA replication. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 The zinc finger region contributes to protein-protein interactions essential for the assembly of stable T-antigen hexamers at the origin of replication. The hexamers are required for subsequent alterations in the structure of origin DNA. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 The ATP binding/ATPase domain is required for proper hexamer assembly and helicase activity. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 Cdc4 phospho-degron (CPD) region is involved in interaction with host FBW7gamma isoform. Ref.15 Ref.16 Ref.23 Ref.24 |
| Post-translational modification | Phosphorylated on both serine and threonine residues. Phosphorylation on Ser-120 and Ser-123 inhibits viral replication, while phosphorylation on Thr-124 enhances replication by activating the DNA-binding domain. Phosphorylation on Thr-701 is required for binding to host FBW7gamma isoform. Dephosphorylated preferentially by PP2A on Ser-120, Ser-123, Ser-677 and perhaps Ser-679. Small t antigen inhibits the dephosphorylation by the AC form of PP2A. Ref.4 Ref.11 Ref.14 Ref.17 Ref.18 Ref.20 O-Glycosylated near the C-terminal region. Ref.9 Acetylated by CBP in a TP53-dependent manner. |
| Sequence similarities | Contains 1 J domain. Contains 1 SF3 helicase domain. Contains 1 T-ag D1-type zinc finger. Contains 1 T-ag OBD DNA-binding domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| MYC | P01106 | 2 | EBI-617698,EBI-447544 | From a different organism. |
| RB1 | P06400 | 2 | EBI-617698,EBI-491274 | From a different organism. |
| TP53 | P04637 | 6 | EBI-617698,EBI-366083 | From a different organism. |
| Tp53 | P02340 | 7 | EBI-617698,EBI-474016 | From a different organism. |
Alternative products
| This entry describes 4 isoforms produced by alternative splicing and alternative initiation. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform Large T antigen (identifier: P03070-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform Small t antigen (identifier: P03081-1) The sequence of this isoform can be found in the external entry P03081. Isoforms of the same protein are often annotated in two different entries if their sequences differ significantly. | ||||||
| Note: Produced by alternative splicing. | ||||||
| Isoform 17kT antigen (identifier: P03070-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 132-135: VEDP → ALLT 136-708: Missing. | ||||||
| Note: Produced by alternative splicing. | ||||||
| Isoform SELP (identifier: P0C6L2-1) The sequence of this isoform can be found in the external entry P0C6L2. Isoforms of the same protein are often annotated in two different entries if their sequences differ significantly. | ||||||
| Note: Produced by alternative initiation. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 708 | 708 | Large T antigen | PRO_0000115046 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 12 – 75 | 64 | J | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 400 – 560 | 161 | SF3 helicase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 139 – 254 | 116 | T-ag OBD Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 265 – 357 | 93 | T-ag D1-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 426 – 433 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 63 – 89 | 27 | Binding of LT to the CUL7 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 337 – 672 | 336 | Binding to host TP53 protein | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 418 – 616 | 199 | ATPase activity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 699 – 708 | 10 | CPD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 103 – 107 | 5 | LXCXE motif | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 125 – 132 | 8 | Nuclear localization signal Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 633 – 638 | 6 | Poly-Asp | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine; by host Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 106 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 112 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 120 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 123 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 124 | 1 | Phosphothreonine; by host Ref.4 Ref.20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 639 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 676 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 677 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 679 | 1 | Phosphoserine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 697 | 1 | N6-acetyllysine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 701 | 1 | Phosphothreonine; by host | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 132 – 135 | 4 | VEDP → ALLT in isoform 17kT antigen. | VSP_035893 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 136 – 708 | 573 | Missing in isoform 17kT antigen. | VSP_035894 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 531 | 1 | F → Y in strain: 776. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 549 | 1 | A → P in strain: 776. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 552 | 1 | Y → P in strain: 776. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 98 | 1 | F → A: Complete loss of interaction with host CUL7. Ref.28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 124 | 1 | T → A: 200-fold reduction in phosphorylation by CDC2. No DNA replication activation. Ref.20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 679 | 1 | S → A: Enhanced DNA replication. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 701 | 1 | T → A: Complete loss of interaction with host FBW7gamma isoform. Ref.27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 7 – 16 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 36 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 37 – 40 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 43 – 45 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 48 – 52 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 67 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 89 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 102 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 145 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 163 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 178 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 189 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 203 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 215 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 227 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 236 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 248 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 254 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 279 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 293 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 301 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 306 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 314 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 327 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 354 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 357 – 375 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 377 – 379 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 394 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 395 – 397 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 414 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 421 – 425 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 428 – 431 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 432 – 443 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 446 – 448 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 450 – 452 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 454 – 456 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 457 – 461 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 462 – 464 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 472 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 479 – 484 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 490 – 495 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 498 – 502 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 507 – 509 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 512 – 514 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 517 – 519 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 524 – 528 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 535 – 538 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 541 – 546 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 551 – 558 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 562 – 565 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 572 – 582 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 585 – 587 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 590 – 592 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 593 – 606 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 609 – 621 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
References
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