P02881 (MONA_DIOCU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
June 28, 2011.
Version 70.
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| Protein names | Recommended name: Monellin chain A Alternative name(s): Monellin chain I |
| Organism | Dioscoreophyllum cumminsii (Serendipity berry) |
| Taxonomic identifier | 3457 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › Ranunculales › Menispermaceae › Dioscoreophyllum |
Protein attributes
| Sequence length | 45 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Taste-modifying protein; intensely sweet-tasting protein. |
| Subunit structure | Heterodimer of an A chain and a B chain. |
| Biotechnological use | Natural monellin has not been mass marketed to the food industry, primarily due to the challenge of large-scale purification of the protein which is relatively sensitive to heat or acid treatment. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Taste-modifying protein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| None. [Check GOA] | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 45 | 45 | Monellin chain A | PRO_0000207165 | ||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||
| Natural variant | 1 | 1 | Missing in 90% of the chains. | |||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||
| Sequence conflict | 23 | 1 | D → N AA sequence Ref.3 | |||||||||||||
| Sequence conflict | 26 – 27 | 2 | ED → QN AA sequence Ref.3 | |||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 15 | 12 | ||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 27 | 10 | ||||||||||||||
| Turn | 28 – 30 | 3 | ||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 39 | 7 | ||||||||||||||
Sequences
References
| [1] | "Complete amino acid sequence of the sweet protein monellin." Kohmura M., Nio N., Ariyoshi Y. Agric. Biol. Chem. 54:2219-2224(1990) [PubMed: 1368575] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "The complete amino acid sequences of both subunits of the sweet protein monellin." Frank G., Zuber H. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 357:585-592(1976) [PubMed: 964918] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [3] | "Mass spectrometric sequencing of proteins. The structure of subunit I of monellin." Hudson G., Biemann K. Biochem. Biophys. Res. Commun. 71:212-220(1976) [PubMed: 962914] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [4] | "The structure of monellin and its relation to the sweetness of the protein." Bohak Z., Li S.-L. Biochim. Biophys. Acta 427:153-170(1976) [PubMed: 4107] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-28. |
| [5] | "Crystal structure of the intensely sweet protein monellin." Ogata C., Hatada M., Tomlinson G., Shin W.-C., Kim S.-H. Nature 328:739-742(1987) [PubMed: 3614382] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| [6] | "Structure of monellin refined to 2.3-A resolution in the orthorhombic crystal form." Bujacz G., Miller M., Harrison R., Thanki N., Gilliland G.L., Ogata C., Kim S.-H., Wlodawer A. Acta Crystallogr. D 53:713-719(1997) [PubMed: 15299859] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [7] | "Sweet-tasting protein monellin is related to the cystatin family of thiol proteinase inhibitors." Murzin A.G. J. Mol. Biol. 230:689-694(1993) [PubMed: 8464079] [Abstract] Cited for: SIMILARITY TO CYSTATINS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | MLDIA. JH0209. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
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| ProteinModelPortal | P02881. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P02881. Positions 1-45. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR015283. Monellin. IPR000828. Monellin_A. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF09200. Monellin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00630. MONELLINA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MONA_DIOCU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P02881 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with