Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P01958 (HBA_HORSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 90.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Hemoglobin subunit alpha Alternative name(s): Hemoglobin alpha chain Alpha-globin | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Equus caballus (Horse) | ||
| Taxonomic identifier | 9796 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Perissodactyla › Equidae › Equus |
Protein attributes
| Sequence length | 142 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Involved in oxygen transport from the lung to the various peripheral tissues. |
| Subunit structure | Heterotetramer of two alpha chains and two beta chains. |
| Tissue specificity | Red blood cells. |
| Polymorphism | Horse has two non-allelic alpha chains, slow and fast. The slow chain sequence is shown. |
| Sequence similarities | Belongs to the globin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Oxygen transport Transport |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxygen transport Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | hemoglobin complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | heme binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxygen bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxygen transporter activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 142 | 141 | Hemoglobin subunit alpha | PRO_0000052652 | |||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 59 | 1 | Iron (heme distal ligand) | ||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 88 | 1 | Iron (heme proximal ligand) | ||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 25 | 1 | Y → F Exist in both chains. | ||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 61 | 1 | K → Q in fast chain. | ||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 17 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 18 – 20 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 22 – 36 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 43 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 71 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 76 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 80 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 90 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 113 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 137 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genetic organization of the polymorphic equine alpha globin locus and sequence of the BII alpha 1 gene." Clegg J.B., Goodbourn S.E.Y., Braend M. Nucleic Acids Res. 12:7847-7858(1984) [PubMed: 6093055] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Gene conversions in the horse alpha-globin gene complex." Clegg J.B. Mol. Biol. Evol. 4:492-503(1987) [PubMed: 2835578] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Hemoglobins, XXXIII. Note on the sequence of the hemoglobins of the horse." Matsuda G., Maita T., Braunitzer G., Schrank B. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 361:1107-1116(1980) [PubMed: 7409745] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-142. |
| [4] | "A correction to the sequence of the alpha chains of horse haemoglobin." Ladner R.C., Air G.M., Fogg J.H. J. Mol. Biol. 103:675-677(1976) [PubMed: 940162] [Abstract] Cited for: SEQUENCE REVISION. |
| [5] | "Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8-A resolution: (1) X-ray analysis." Perutz M.F., Miurhead H., Cox J.M., Goaman L.C., Mathews F.S., McGandy E.L., Webb L.E. Nature 219:29-32(1968) [PubMed: 5659617] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS). |
| [6] | "Three-dimensional Fourier synthesis of horse oxyhaemoglobin at 2.8 A resolution: the atomic model." Perutz M.F., Muirhead H., Cox J.M., Goaman L.C. Nature 219:131-139(1968) [PubMed: 5659637] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS). |
| [7] | "The structure of horse methaemoglobin at 2.0-A resolution." Ladner R.C., Heidner E.J., Perutz M.F. J. Mol. Biol. 114:385-414(1977) [PubMed: 561852] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X01086 Genomic DNA. Translation: CAA25564.1. M17902 Genomic DNA. Translation: AAD15306.1. M17903 Genomic DNA. Translation: AAA30948.1. X07053 Genomic DNA. Translation: CAA30097.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | HAHO. I46302. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Eca.11653 Eca.15779 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P01958. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000971. Globin_subset. IPR002338. Haemoglobin_a. IPR018331. Haemoglobin_alpha_chain. IPR002339. Haemoglobin_pi. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11442:SF14. Pi_haem. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00042. Globin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00612. ALPHAHAEM. PR00815. PIHAEM. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01033. GLOBIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | HBA_HORSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P01958 Secondary accession number(s): Q28384 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


