##gff-version 3
P01731	UniProtKB	Signal peptide	1	27	.	.	.	.	
P01731	UniProtKB	Chain	28	247	.	.	.	ID=PRO_0000014639;Note=T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain	
P01731	UniProtKB	Topological domain	28	196	.	.	.	Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P01731	UniProtKB	Transmembrane	197	217	.	.	.	Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P01731	UniProtKB	Topological domain	218	247	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P01731	UniProtKB	Domain	28	139	.	.	.	Note=Ig-like V-type	
P01731	UniProtKB	Region	156	182	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
P01731	UniProtKB	Compositional bias	156	176	.	.	.	Note=Polar residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
P01731	UniProtKB	Glycosylation	69	69	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18929574;Dbxref=PMID:18929574	
P01731	UniProtKB	Glycosylation	97	97	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine	
P01731	UniProtKB	Glycosylation	150	150	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine	
P01731	UniProtKB	Disulfide bond	53	129	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000269;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00114,ECO:0000269|PubMed:18929574;Dbxref=PMID:18929574	
P01731	UniProtKB	Natural variant	105	105	.	.	.	Note=In strain: C.AKR. M->V	
P01731	UniProtKB	Sequence conflict	81	81	.	.	.	Note=Missing;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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P01731	UniProtKB	Beta strand	49	57	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NEZ	
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P01731	UniProtKB	Helix	121	123	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NEZ	
P01731	UniProtKB	Beta strand	125	133	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NEZ	
P01731	UniProtKB	Beta strand	136	139	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NEZ	
P01731	UniProtKB	Beta strand	143	147	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1NEZ