P01070 (ITRA_SOYBN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 99.
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| Protein names | Recommended name: Trypsin inhibitor A Alternative name(s): Kunitz-type trypsin inhibitor A | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Glycine max (Soybean) (Glycine hispida) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 3847 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Phaseoleae › Glycine![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 216 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Inhibition of trypsin. |
| Miscellaneous | The sequence of variant A is shown. Electrophoresis identifies three genetically distinct variants, A, B, and C, that are inherited as codominant alleles. |
| Sequence similarities | Belongs to the protease inhibitor I3 (leguminous Kunitz-type inhibitor) family. [View classification] |
| Caution | Ref.4 sequence was originally thought to be rat caltrin. A number of peptide fragments were derived from a trypsin digest of caltrin and soybean trypsin inhibitor was used to stop the digestion. It appears that some of the inhibitor was also digested and sequenced. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Protease inhibitor Serine protease inhibitor |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | negative regulation of endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | serine-type endopeptidase inhibitor activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Ref.2 Ref.3 Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 205 | 181 | Trypsin inhibitor A | PRO_0000016889 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 206 – 216 | 11 | PRO_0000016890 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 87 – 88 | 2 | Reactive bond for trypsin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 63 ↔ 110 | Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 160 ↔ 169 | Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 79 | 1 | G → E in variant C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 25 | 1 | D → S AA sequence Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 30 – 32 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 47 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 56 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 101 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 110 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 130 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 146 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 152 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 161 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 176 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 180 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 199 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "A frameshift mutation prevents Kunitz trypsin inhibitor mRNA accumulation in soybean embryos." Jofuku K.D., Schipper R.D., Goldberg R.B. Plant Cell 1:427-435(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Studies on soybean trypsin inhibitors. 3. Amino-acid sequences of the carboxyl-terminal region and the complete amino-acid sequence of soybean trypsin inhibitor (Kunitz)." Koide T., Ikenaka T. Eur. J. Biochem. 32:417-431(1973) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-205 (VARIANT A). |
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| [8] | "Structure of the Kunitz-type soybean trypsin inhibitor (STI): implication for the interactions between members of the STI family and tissue-plasminogen activator." de Meester P., Brick P., Lloyd L.F., Blow D.M., Onesti S. Acta Crystallogr. D 54:589-597(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [9] | "Kunitz-type soybean trypsin inhibitor revisited: refined structure of its complex with porcine trypsin reveals an insight into the interaction between a homologous inhibitor from Erythrina caffra and tissue-type plasminogen activator." Song H.K., Suh S.W. J. Mol. Biol. 275:347-363(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | S45092 mRNA. Translation: AAB23464.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | JQ0968. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001238611.1. NM_001251682.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Gma.51651. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P01070. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P01070. Positions 25-201. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-6101N. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Allergome | 1144. Gly m TI. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | I03.001. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 547831. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | gmx:547831. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P01070. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011065. Kunitz_inhibitor_ST1-like. IPR002160. Prot_inh_Kunz-lg. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00197. Kunitz_legume. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00291. KUNITZINHBTR. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00452. STI. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50386. Kunitz_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00283. SOYBEAN_KUNITZ. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P01070. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ITRA_SOYBN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P01070 Secondary accession number(s): Q9QV66 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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