P00957 (SYA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Alanine--tRNA ligase EC=6.1.1.7 Alternative name(s): Alanyl-tRNA synthetase Short name=AlaRS | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 876 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the attachment of alanine to tRNA(Ala) in a two-step reaction: alanine is first activated by ATP to form Ala-AMP and then transferred to the acceptor end of tRNA(Ala). AlaRS also incorrectly activates the sterically smaller than alanine amino acid glycine as well as the sterically larger amino acid serine. These incorrectly charged amino acids occur because the of inherent physicochemical limitations on discrimination between closely related amino acids (glycine and serine) in the charging step. Ref.12 Ref.13 Ref.16 Edits incorrectly charged Ser-tRNA(Ala) and Gly-tRNA(Ala) but not incorrectly charged Ser-tRNA(Thr). Ref.12 Ref.13 Ref.16 |
| Catalytic activity | ATP + L-alanine + tRNA(Ala) = AMP + diphosphate + L-alanyl-tRNA(Ala). HAMAP MF_00036_B |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit; it is not clear where this binding occurs. |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.6 |
| Subcellular location | |
| Domain | Consists of three domains; the N-terminal catalytic domain, the editing domain and the C-terminal C-Ala domain. The editing domain removes incorrectly charged amino acids, while the C-Ala domain, along with tRNA(Ala), serves as a bridge to cooperatively bring together the editing and aminoacylation centers thus stimulating deacylation of misacylated tRNAs. Ref.14 Ref.16 The editing domain removes incorrectly charged amino acids, i.e. Ser-tRNA(Ala) or Gly-tRNA(Ala) become uncharged tRNA(Ala) and the amino acid. It is specific for the acceptor stem of tRNA(Ala). Ref.14 Ref.16 The C-terminal C-Ala domain, along with tRNA(Ala), serves as a bridge to cooperatively bring together the editing and aminoacylation centers thus stimulating deacylation of misacylated tRNAs. This C-Ala domain can be replaced in vitro by the corresponding domain of Aquifex aeolicus or man. Recognition of tRNA(Ala) by the 2 domains is independent, that is one enzyme recognizes the same tRNA(Ala) in 2 different manners. Ref.14 Ref.16 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II aminoacyl-tRNA synthetase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 876 | 875 | Alanine--tRNA ligase HAMAP MF_00036_B | PRO_0000075113 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 2 – 461 | 460 | Catalytic HAMAP MF_00036_B | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 553 – 705 | 153 | Editing HAMAP MF_00036_B | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 699 – 808 | 110 | Important for oligomerization HAMAP MF_00036_B | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 766 – 875 | 110 | C-Ala domain HAMAP MF_00036_B | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 564 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 568 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 666 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 670 | 1 | Zinc By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 74 | 1 | N6-acetyllysine Ref.15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 179 | 1 | C → S: Inactivates the enzyme. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 182 | 1 | C → S: No inactivation. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 184 | 1 | E → Q: No inactivation. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 188 | 1 | D → N: No inactivation. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 189 | 1 | H → Q: Inactivates the enzyme. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 191 | 1 | D → N: No inactivation. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 192 | 1 | H → Q: Inactivates the enzyme. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 236 | 1 | D → A or N: Decreases affinity for alanine without improving discrimination against serine. Ref.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 238 | 1 | G → A: Greatly decreases affinity for alanine with only small changes in affinity for serine and glycine, in a 2-442 residue construct. Ref.17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 564 | 1 | H → A: No effect on tRNA editing. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 568 | 1 | H → A: No effect on tRNA editing. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 584 | 1 | Q → H: Loss of mischarged tRNA editing activity; when associated with A-666. Ref.12 Ref.13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 666 | 1 | C → A: Loss of mischarged tRNA editing activity; when associated with H-584 the effect is more pronounced. Ref.12 Ref.13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 670 | 1 | H → A: No effect on tRNA editing. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 693 | 1 | R → K: Reduces specificity of editing activity for tRNA(Ala), allows editing of tRNA(Thr). Ref.14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 29 – 33 | 5 | LVPHN → RYPIT Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 29 – 33 | 5 | LVPHN → RYPIT in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 158 | 1 | G → N Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 158 | 1 | G → N in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 168 | 1 | D → G in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 172 | 1 | Q → R in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 175 | 1 | D → G in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 180 | 1 | G → D in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 584 | 1 | Q → H in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 619 | 1 | Q → L in AAA03208. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 18 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 51 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 63 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 69 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 80 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 94 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 116 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 118 – 121 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 127 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 133 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 145 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 157 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 188 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 221 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 239 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 242 – 248 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 256 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 270 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 296 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 319 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 334 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 341 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 348 – 351 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 368 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 376 – 383 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 394 – 401 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 406 – 414 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 415 – 417 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 426 – 439 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75739.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA16559.1. J01581 Unassigned DNA. Translation: AAA03208.1. L07596 Unassigned DNA. Translation: AAA71918.1. Sequence problems. D44453 Genomic DNA. Translation: BAA21554.1. Z28405 Genomic DNA. Translation: CAA82247.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | SYECAT. E65049. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_417177.1. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00957. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P00957. Positions 2-875. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-9080N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P00957. 21 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1266342. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P00957. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ECO2DBASE | F093.0. 6TH EDITION. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P00957. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000002492; EBESCP00000002492; EBESCG00000002032. EBESCT00000014987; EBESCP00000014278; EBESCG00000014047. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 947175. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW2667 in contig AP009048_GR. Gene locus b2697 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW2667. eco:b2697. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32120790. VBIEscCol129921_2787. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0033. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10034. alaS. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0013. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000010345. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG354397. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | EIDIFRT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P00957. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00252. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:ALAS-MONOMER. MetaCyc:ALAS-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P00957. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00036_B. Ala_tRNA_synth_B. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002318. Ala-tRNA-synth_IIc. IPR018162. Ala-tRNA-synth_IIc_anticod-bd. IPR018165. Ala-tRNA-synth_IIc_core. IPR018164. Ala-tRNA-synth_IIc_N. IPR023033. Ala_tRNA_synth_euk/bac. IPR003156. Pesterase_DHHA1. IPR018163. Thr/Ala-tRNA-synth_IIc_edit. IPR012947. tRNA_SAD. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01872. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02272. DHHA1. 1 hit. PF01411. tRNA-synt_2c. 1 hit. PF07973. tRNA_SAD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00980. TRNASYNTHALA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00863. tRNA_SAD. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF101353. Ala-tRNA-synth_IIc_anticod-bd. 1 hit. SSF55186. Thr/Ala-tRNA-synth_IIc_edit. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00344. AlaS. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50860. AA_TRNA_LIGASE_II_ALA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SYA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00957 Secondary accession number(s): P78279 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Aminoacyl-tRNA synthetases List of aminoacyl-tRNA synthetase entries |
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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