Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P00935 (METB_ECOLI)
Last modified
February 9, 2010.
Version 107.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Cystathionine gamma-synthase Short name=CGS EC=2.5.1.48 Alternative name(s): O-succinylhomoserine (thiol)-lyase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 386 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | O(4)-succinyl-L-homoserine + L-cysteine = L-cystathionine + succinate. |
| Cofactor | Pyridoxal phosphate. |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-methionine biosynthesis via de novo pathway. |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.6 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the trans-sulfuration enzymes family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Methionine biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Pyridoxal phosphate |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | methionine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cystathionine gamma-synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from physical interaction. Source: IntAct pyridoxal phosphate bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 386 | 386 | Cystathionine gamma-synthase | PRO_0000114756 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 198 | 1 | N6-(pyridoxal phosphate)lysine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 15 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 18 – 20 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 33 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 65 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 75 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 87 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 112 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 122 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 135 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 144 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 148 – 150 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 165 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 173 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 175 – 177 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 179 – 181 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 187 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 195 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 196 – 201 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 215 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 228 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 245 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 266 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 276 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 292 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 306 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 308 – 316 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 325 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 331 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 336 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 340 – 344 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 352 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 363 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 383 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure of the metJBLF cluster in Escherichia coli K12. Sequence of the metB structural gene and of the 5'- and 3'-flanking regions of the metBL operon." Duchange N., Zakin M.M., Ferrara P., Saint-Girons I., Park I., Tran S.V., Py M.-C., Cohen G.N. J. Biol. Chem. 258:14868-14871(1983) [PubMed: 6361020] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome. III. DNA sequence of the region from 87.2 to 89.2 minutes." Plunkett G. III, Burland V., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 21:3391-3398(1993) [PubMed: 8346018] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "Pyridoxal 5'phosphate binding site of Escherichia coli beta cystathionase and cystathionine gamma synthase comparison of their sequences." Martel A., Bouthier de la Tour C., Le Goffic F. Biochem. Biophys. Res. Commun. 147:565-571(1987) [PubMed: 3307782] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 182-209. |
| [6] | "Crystal structure of Escherichia coli cystathionine gamma-synthase at 1.5-A resolution." Clausen T., Huber R., Prade L., Wahl M.C., Messerschmidt A. EMBO J. 17:6827-6838(1998) [PubMed: 9843488] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS), SUBUNIT, PYRIDOXAL PHOSPHATE AT LYS-198. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | K01546 Genomic DNA. Translation: AAA24167.1. L19201 Genomic DNA. Translation: AAB03071.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76921.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77371.1. | ||||||||||||
| PIR | SYECCG. A01158. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_003870.1. NP_418374.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-10192N. | ||||||||||||
| IntAct | P00935. 1 interaction. | ||||||||||||
| STRING | P00935. | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| ECO2DBASE | G040.1. 6TH EDITION. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 948434. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3910 in contig AP009048_GR. Gene locus b3939 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3910. eco:b3939. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0577. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10582. metB. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0626. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG754729. | ||||||||||||
| OMA | REFDYSR. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:O-SUCCHOMOSERLYASE-MONOMER. ECOL168927:B3939-MONOMER. MetaCyc:O-SUCCHOMOSERLYASE-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P00935. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000277. Cys/Met-Metab_PyrdxlP-dep_enz. IPR011821. O_succ_thio_ly. IPR015424. PyrdxlP-dep_Trfase_major_dom. IPR015421. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. IPR015422. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.640.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub1. 1 hit. G3DSA:3.90.1150.10. PyrdxlP-dep_Trfase_major_sub2. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11808. Cys_Met_Meta_PP. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01053. Cys_Met_Meta_PP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001434. CGS. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02080. O_succ_thio_ly. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00868. CYS_MET_METAB_PP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | METB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00935 Secondary accession number(s): Q2M8N5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


