Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P00807 (BLAC_STAAU)
Last modified
September 22, 2009.
Version 89.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid pI258 Ref.1 Ref.4 | ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Staphylococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 281 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Plasmid Transposable element |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 281 | 257 | Beta-lactamase | PRO_0000017020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 225 – 227 | 3 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 63 | 1 | Acyl-ester intermediate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 14 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 34 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 44 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 45 – 47 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 75 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 88 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 92 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 109 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 120 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 133 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 145 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 161 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 184 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 189 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 203 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 209 – 211 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 215 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 228 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 242 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 257 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 278 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the Staphylococcus aureus PC1 beta-lactamase gene." Chan P.T. Nucleic Acids Res. 14:5940-5940(1986) [PubMed: 3488540] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: PC-1. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the blaZ gene of the Staphylococcus aureus beta-lactamase transposon Tn4002." Gillspie M.T., Skurray R.A. Nucleic Acids Res. 17:8854-8854(1989) [PubMed: 2555777] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: SK456. Transposon: Tn4002. |
| [3] | "Tn552, a novel transposable element from Staphylococcus aureus." Rowland S.J., Dyke K.G.H. Mol. Microbiol. 4:961-975(1990) [PubMed: 2170815] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: NCTC 9789. Transposon: Tn552. |
| [4] | "Nucleotide sequence and expression of the beta-lactamase gene from Staphylococcus aureus plasmid pI258 in Escherichia coli, Bacillus subtilis, and Staphylococcus aureus." Wang P.-Z., Novick R.P. J. Bacteriol. 169:1763-1766(1987) [PubMed: 3104315] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [5] | "Unique features in the ribosome binding site sequence of the Gram-positive Staphylococcus aureus beta-lactamase gene." McLaughlin J.R., Murray C.L., Rabinowitz J.C. J. Biol. Chem. 256:11283-11291(1981) [PubMed: 6793593] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-47. |
| [6] | "The amino acid sequence of Staphylococcus aureus penicillinase." Ambler R.P. Biochem. J. 151:197-218(1975) [PubMed: 1218078] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-281. |
| [7] | "Bacterial resistance to beta-lactam antibiotics: crystal structure of beta-lactamase from Staphylococcus aureus PC1 at 2.5-A resolution." Herzberg O., Moult J. Science 236:694-701(1987) [PubMed: 3107125] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [8] | "Refined crystal structure of beta-lactamase from Staphylococcus aureus PC1 at 2.0-A resolution." Herzberg O. J. Mol. Biol. 217:701-719(1991) [PubMed: 2005620] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| [9] | "Role of the omega-loop in the activity, substrate specificity, and structure of class A beta-lactamase." Banerjee S., Pieper U., Kapadia G., Pannell L.K., Herzberg O. Biochemistry 37:3286-3296(1998) [PubMed: 9521648] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [10] | "Relocation of the catalytic carboxylate group in class A beta-lactamase: the structure and function of the mutant enzyme Glu166-->Gln:Asn170-->Asp." Chen C.C., Herzberg O. Protein Eng. 12:573-579(1999) [PubMed: 10436083] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X04121 Genomic DNA. Translation: CAA27733.1. X16471 Genomic DNA. Translation: CAA34491.1. M15526 Genomic DNA. Translation: AAA98239.1. X52734 Genomic DNA. Translation: CAA36953.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | PNSAP. A01002. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_878023.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2598287. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.5.2.6. 95. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001466. Beta_lactamase-related. IPR000871. Beta_lactamase_A/D. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. PS51257. PROKAR_LIPOPROTEIN. 1 hit. Uncertain. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00766. Clavulanate. DB01598. Imipenem. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAC_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00807 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


