Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P00776 (PRTA_STRGR)
Last modified
June 16, 2009.
Version 77.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Streptogrisin-A EC=3.4.21.80 Alternative name(s): Serine protease A SGPA Pronase enzyme A | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Streptomyces griseus | ||
| Taxonomic identifier | 1911 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 297 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Has a primary specificity for large aliphatic or aromatic amino acids. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of proteins with specificity similar to chymotrypsin. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 38 | 38 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 39 – 115 | 77 | Ref.2 | PRO_0000026909 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 116 – 297 | 182 | Streptogrisin-A | PRO_0000026910 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 149 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 171 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 253 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 130 ↔ 150 | Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 247 ↔ 274 | Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 151 | 1 | T → TS AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 184 | 1 | D → N AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 131 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 138 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 146 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 151 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 170 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 178 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 182 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 192 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 196 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 213 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 231 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 235 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 245 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 259 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 273 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 274 – 276 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 284 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 292 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization and structure of genes for proteases A and B from Streptomyces griseus." Henderson G., Krygsman P., Liu C.J., Davey C.C., Malek L.T. J. Bacteriol. 169:3778-3784(1987) [PubMed: 3112129] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The amino acid sequence and predicted structure of Streptomyces griseus protease A." Johnson P., Smillie L.B. FEBS Lett. 47:1-6(1974) [PubMed: 4214713] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 116-297. |
| [3] | Apostol I., Smillie L.B., Laskowski M. Jr. Submitted (JUL-1996) to UniProtKB Cited for: SEQUENCE REVISION TO 249. |
| [4] | "Protein structure refinement: Streptomyces griseus serine protease A at 1.8-A resolution." Sielecki A.R., Hendrickson W.A., Broughton C.G., Delbaere L.T.J., Brayer G.D., James M.N.G. J. Mol. Biol. 134:781-804(1979) [PubMed: 119870] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
| [5] | "Molecular structure of crystalline Streptomyces griseus protease A at 2.8-A resolution. II. Molecular conformation, comparison with alpha-chymotrypsin and active-site geometry." Brayer G.D., Delbaere L.T.J., James M.N.G. J. Mol. Biol. 124:261-283(1978) [PubMed: 101674] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M17103 Genomic DNA. Translation: AAA26818.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | PRSMAG. A26974. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.261. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.80. 1270. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004236. Pept_S1_alpha_lytic. IPR001316. Pept_S1A_streptogrisin. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02983. Pro_Al_protease. 1 hit. PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001134. Streptogrisin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00861. ALYTICPTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRTA_STRGR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00776 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


