P00759 (KLK2_RAT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 107.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Tonin EC=3.4.21.35 Alternative name(s): Esterase 1 Glandular kallikrein-2 Short name=rGK-2 RSKG-5 S2 kallikrein | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 259 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This protein has both trypsin- and chymotrypsin-like activities, being able to release angiotensin II from angiotensin I or angiotensinogen. |
| Catalytic activity | Preferential cleavage of Arg-|-Xaa bonds in small molecule substrates. Highly selective action to release kallidin (lysyl-bradykinin) from kininogen involves hydrolysis of Met-|-Xaa or Leu-|-Xaa. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Tissue specificity | Found in submaxillary gland. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Kallikrein subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 24 | 6 | Activation peptide | PRO_0000028003 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 259 | 235 | Tonin | PRO_0000028004 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 25 – 256 | 232 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 63 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 118 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 211 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 63 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 113 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 115 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 106 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 189 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 31 ↔ 171 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 48 ↔ 64 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 150 ↔ 217 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 182 ↔ 196 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 207 ↔ 232 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 54 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 74 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 95 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 126 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 156 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 162 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 177 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 181 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 186 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 193 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 198 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 217 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 225 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 243 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 247 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 257 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Kallikrein-related mRNAs of the rat submaxillary gland: nucleotide sequences of four distinct types including tonin." Ashley P.L., MacDonald R.J. Biochemistry 24:4512-4520(1985) [PubMed: 2998455] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Organization and expression of the rat kallikrein gene family." Wines D.R., Brady J.M., Pritchett D.B., Roberts J.L., MacDonald R.J. J. Biol. Chem. 264:7653-7662(1989) [PubMed: 2708383] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Characterization of genes encoding rat tonin and a kallikrein-like serine protease." Shai S.Y., Woodley-Miller C., Chao J., Chao L. Biochemistry 28:5334-5343(1989) [PubMed: 2550051] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The complete amino acid sequence of rat submaxillary gland tonin does contain the aspartic acid at the active site: confirmation by protein sequence analysis." Lazure C., Leduc R., Seidah N.G., Thibault G., Genest J., Chretien M. Biochem. Cell Biol. 65:321-337(1987) [PubMed: 3038148] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-259. |
| [5] | "Amino acid sequence of rat submaxillary tonin reveals similarities to serine proteases." Lazure C., Leduc R., Seidah N.G., Thibault G., Genest J., Chretien M. Nature 307:555-558(1984) [PubMed: 6320014] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-103 AND 120-259. |
| [6] | "Observation of tissue prokallikrein activation by some serine proteases, arginine esterases in rat submandibular gland." Kamada M., Furuhata N., Yamaguchi T., Ikekita M., Kizuki K., Moriya H. Biochem. Biophys. Res. Commun. 166:231-237(1990) [PubMed: 2302205] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-34. |
| [7] | "Protein products of the rat kallikrein gene family. Substrate specificities of kallikrein rK2 (tonin) and kallikrein rK9." Moreau T., Brillard-Bourdet M., Bouhnik J., Gauthier F. J. Biol. Chem. 267:10045-10051(1992) [PubMed: 1315752] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-50, CHARACTERIZATION. |
| [8] | "Rat submaxillary gland serine protease, tonin. Structure solution and refinement at 1.8-A resolution." Fujinaga M., James M.N.G. J. Mol. Biol. 195:373-396(1987) [PubMed: 2821276] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11565 mRNA. Translation: AAA41466.1. M23878, M23877 Genomic DNA. Translation: AAA42259.1. M26533 Genomic DNA. Translation: AAA42081.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00212752. | ||||||||||||
| PIR | KQRTTN. B33359. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_036809.1. NM_012677.1. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.9882. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00759. | ||||||||||||
| SMR | P00759. Positions 25-259. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P00759. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.172. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P00759. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOT00000025701; ENSRNOP00000025701; ENSRNOG00000029237. | ||||||||||||
| GeneID | 24841. | ||||||||||||
| KEGG | rno:24841. | ||||||||||||
| UCSC | NM_012677. rat. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 24841. | ||||||||||||
| RGD | 3888. Ton. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | maNOG15788. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00590000082811. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||
| InParanoid | P00759. | ||||||||||||
| OMA | VINEYLC. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4DZ1VW. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P00759. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P00759. | ||||||||||||
| Genevestigator | P00759. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000029237. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR009003. Pept_cys/ser_Trypsin-like. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01325. | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 604592. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KLK2_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00759 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with