P00756 (K1KB3_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 120.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Kallikrein 1-related peptidase b3 EC=3.4.21.35 Alternative name(s): 7S nerve growth factor gamma chain Gamma-NGF Glandular kallikrein K3 Short name=mGK-3 Tissue kallikrein-3 Cleaved into the following 2 chains: | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | 7S NGF alpha chain stabilizes the 7S complex. The beta dimer promotes neurite growth. The gamma chain is an arginine-specific protease; it may also have plasminogen activator activity, as well as mitogenic activity for chick embryo fibroblasts. |
| Catalytic activity | Preferential cleavage of Arg-|-Xaa bonds in small molecule substrates. Highly selective action to release kallidin (lysyl-bradykinin) from kininogen involves hydrolysis of Met-|-Xaa or Leu-|-Xaa. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per 7S complex. The zinc ions are bound at the alpha-gamma interfaces. |
| Subunit structure | 7S nerve growth factor is composed of two alpha chains, a beta dimer composed of identical chains, and two gamma chains. |
| Miscellaneous | This precursor is cleaved into segments to produce the active form of the gamma chain, which occurs naturally as combinations of either two or three segments held together by disulfide bonds: B1 and A, or B1, C and B2. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Kallikrein subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Growth factor Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | growth factor activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW receptor signaling protein activityInferred from direct assay. Source: MGI serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 24 | 6 | Activation peptide | PRO_0000027968 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 261 | 237 | Kallikrein 1-related peptidase b3 | PRO_0000027969 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 107 | 83 | Nerve growth factor gamma chain 1 | PRO_0000027970 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 112 – 261 | 150 | Nerve growth factor gamma chain 2 | PRO_0000027971 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 25 – 258 | 234 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 25 – 107 | 83 | Segment B1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 112 – 261 | 150 | Segment A | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 112 – 164 | 53 | Segment C | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 165 – 261 | 97 | Segment B2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 120 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 213 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 231 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 236 | 1 | Zinc | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 102 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 31 ↔ 173 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 50 ↔ 66 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 152 ↔ 219 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 184 ↔ 198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 209 ↔ 234 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 108 – 111 | 4 | Missing Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 44 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 54 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 62 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 76 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 97 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 103 – 105 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 128 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 158 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 164 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 179 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 187 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 229 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 245 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 258 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Isolation of a cDNA clone coding for the gamma-subunit of mouse nerve growth factor using a high-stringency selection procedure." Ullrich A., Gray A., Wood W.I., Hayflick J., Seeburg P.H. DNA 3:387-392(1984) [PubMed: 6548955] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Genes for the alpha and gamma subunits of mouse nerve growth factor are contiguous." Evans B.A., Richards R.I. EMBO J. 4:133-138(1985) [PubMed: 3848399] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Brain. |
| [4] | "The amino acid sequence of the gamma-subunit of mouse submaxillary gland 7 S nerve growth factor." Thomas K.A., Baglan N.C., Bradshaw R.A. J. Biol. Chem. 256:9156-9166(1981) [PubMed: 7263706] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 25-261. Tissue: Submandibular gland. |
| [5] | "Structure of mouse 7S NGF: a complex of nerve growth factor with four binding proteins." Bax B., Blundell T.L., Murray-Rust J., McDonald N.Q. Structure 5:1275-1285(1997) [PubMed: 9351801] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.15 ANGSTROMS) OF 7S COMPLEX. Strain: Swiss Webster. Tissue: Submandibular gland. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X01389 mRNA. Translation: CAA25645.1. X01798 Genomic DNA. Translation: CAA25928.1. X01799 Genomic DNA. Translation: CAA25930.1. BC132657 mRNA. Translation: AAI32658.1. BC132659 mRNA. Translation: AAI32660.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00134582. | ||||||||||||
| PIR | NGMSG. A91005. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_032719.1. NM_008693.2. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.439740. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00756. | ||||||||||||
| SMR | P00756. Positions 25-261. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P00756. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.170. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P00756. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000085450; ENSMUSP00000082577; ENSMUSG00000066515. | ||||||||||||
| GeneID | 18050. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:18050. | ||||||||||||
| UCSC | uc009gol.2. mouse. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 18050. | ||||||||||||
| MGI | MGI:97322. Klk1b3. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | HBG755338. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||
| InParanoid | P00756. | ||||||||||||
| OMA | CINDHYQ. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4DZ1VW. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P00756. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.77. 3474. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P00756. | ||||||||||||
| Bgee | P00756. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_KLK1B3. | ||||||||||||
| Genevestigator | P00756. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000066515. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR009003. Pept_cys/ser_Trypsin-like. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01325. | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 293179. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | K1KB3_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00756 Secondary accession number(s): A2RTW1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with