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UniProtKB/Swiss-Prot P00749 (UROK_HUMAN)
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June 16, 2009.
Version 139.
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90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Urokinase-type plasminogen activator Short name=U-plasminogen activator Short name=uPA EC=3.4.21.73 Cleaved into the following 3 chains: 1- Recommended name: Urokinase-type plasminogen activator long chain A 2- Recommended name: Urokinase-type plasminogen activator short chain A 3- Recommended name: Urokinase-type plasminogen activator chain B | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 431 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically cleave the zymogen plasminogen to form the active enzyme plasmin. |
| Catalytic activity | Specific cleavage of Arg-|-Val bond in plasminogen to form plasmin. |
| Subunit structure | Found in high and low molecular mass forms. Each consists of two chains, A and B. The high molecular mass form contains a long chain A which is cleaved to yield a short chain A. Binds LRP1B; binding is followed by internalization and degradation. Interacts with MRC2. Interacts with PLAUR. Ref.13 Ref.14 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed in the prostate gland and prostate cancers. Ref.15 |
| Post-translational modification | Phosphorylation of Ser-158 and Ser-323 abolishes proadhesive ability but does not interfere with receptor binding. |
| Pharmaceutical use | Available under the name Abbokinase (Abbott). Used in Pulmonary Embolism (PE) to initiates fibrinolysis. Clinically used for therapy of thrombolytic disorders. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 EGF-like domain. Contains 1 kringle domain. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Blood coagulation Fibrinolysis Plasminogen activation |
| Cellular component | Secreted |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Domain | EGF-like domain Kringle Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Phosphoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Pharmaceutical |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | blood coagulation Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chemotaxisTraceable author statement. Source: ProtInc fibrinolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysis Ref.8Traceable author statement. Source: ProtInc signal transductionTraceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from Experiment. Source: Reactome |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Ref.7 Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 431 | 411 | Urokinase-type plasminogen activator | PRO_0000028318 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 177 | 157 | Urokinase-type plasminogen activator long chain A | PRO_0000028319 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 156 – 177 | 22 | Urokinase-type plasminogen activator short chain A | PRO_0000028320 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 179 – 431 | 253 | Urokinase-type plasminogen activator chain B | PRO_0000028321 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 27 – 63 | 37 | EGF-like | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 70 – 151 | 82 | Kringle | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 179 – 424 | 246 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 34 – 57 | 24 | Binds urokinase plasminogen activator surface receptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 152 – 177 | 26 | Connecting peptide | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 224 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 275 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 376 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 177 – 178 | 2 | Cleavage; during zymogen activation | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 158 | 1 | Phosphoserine Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 323 | 1 | Phosphoserine Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 38 | 1 | O-linked (Fuc) Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 322 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | CAR_000026 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 31 ↔ 39 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 33 ↔ 51 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 53 ↔ 62 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 70 ↔ 151 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 91 ↔ 133 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 122 ↔ 146 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 168 ↔ 299 | Interchain (between A and B chains) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 209 ↔ 225 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 217 ↔ 288 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 313 ↔ 382 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 345 ↔ 361 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 372 ↔ 400 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 15 | 1 | V → L Ref.5 | VAR_038730 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 141 | 1 | P → L Rare polymorphism; linked with a decrease in the affinity for fibrin-binding. Ref.5 Ref.22 Ref.23 Ref.25 Ref.26 | VAR_006722 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 214 | 1 | M → I | VAR_013102 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 231 | 1 | K → Q Ref.5 | VAR_038731 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 158 | 1 | S → E: Abolishes phosphorylation, proadhesive function and ability to induce chemotactic response; when associated with E-323. Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 323 | 1 | S → E: Abolishes phosphorylation, proadhesive function and ability to induce chemotactic response; when associated with E-158. Ref.12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 151 | 1 | C → W in CAA26535. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 386 | 1 | G → C in CAA26535. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 430 | 1 | A → V in CAA26535. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 41 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 43 – 47 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 67 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 108 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 112 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 113 – 115 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 135 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 140 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 147 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 184 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 189 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 197 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 215 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 221 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 225 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 226 – 228 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 234 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 240 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 246 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 261 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 282 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 318 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 333 – 340 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 345 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 348 – 351 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 352 – 354 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 363 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 379 – 383 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 396 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 402 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 407 – 411 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 412 – 414 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 422 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |
|---|---|
| X02419 Genomic DNA. Translation: CAA26268.1. M15476 mRNA. Translation: AAA61253.1. D00244 mRNA. Translation: BAA00175.1. D11143 mRNA. Translation: BAA01919.1. X02760 mRNA. Translation: CAA26535.1. AF377330 Genomic DNA. Translation: AAK53822.1. BC013575 mRNA. Translation: AAH13575.1. K03226 mRNA. Translation: AAC97138.1. K02286 Genomic DNA. Translation: AAA61252.1. A21571 Unassigned DNA. Translation: CAA01559.1. A18397 Unassigned RNA. Translation: CAA01390.1. | |
| IPI | IPI00296180. |
| PIR | UKHU. A00931. |
| RefSeq | NP_002649.1. |
| UniGene | Hs.77274 |
3D structure databases | |
| ModBase | Search... |
PTM databases | |
| GlycoSuiteDB | P00749. |
| PhosphoSite | P00749. |
Proteomic databases | |
| PRIDE | P00749. |
Genome annotation databases | |
| Ensembl | ENSG00000122861. Homo sapiens. [Contig view] |
| GeneID | 5328. |
| KEGG | hsa:5328. |
Organism-specific databases | |
| GeneCards | GC10P075340. |
| HGNC | HGNC:9052. PLAU. |
| HPA | HPA008719. |
| MIM | 191840. gene. |
| PharmGKB | PA33382. |
| GenAtlas | Search... |
Phylogenomic databases | |
| HOGENOM | P00749. |
| HOVERGEN | P00749. |
Enzyme and pathway databases | |
| BRENDA | 3.4.21.73. 247. |
| Pathway_Interaction_DB | amb2_neutrophils_pathway. amb2 Integrin signaling. fgf_pathway. FGF signaling pathway. avb3_opn_pathway. Osteopontin-mediated events. |
| Reactome | REACT_604. Hemostasis. |
Gene expression databases | |
| ArrayExpress | P00749. |
| Bgee | P00749. |
| CleanEx | HS_PLAU. |
| GermOnline | ENSG00000122861. Homo sapiens. |
Family and domain databases | |
| InterPro | IPR006210. EGF-like. IPR013032. EGF-like_reg_CS. IPR000742. EGF_3. IPR000001. Kringle. IPR018056. Kringle_CS. IPR018059. Kringle_sub. IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] |
| Gene3D | G3DSA:2.40.20.10. Kringle. 1 hit. |
| Pfam | PF00051. Kringle. 1 hit. PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] |
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. PR00018. KRINGLE. |
| ProDom | PD000395. Kringle. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] |
| SMART | SM00181. EGF. 1 hit. SM00130. KR. 1 hit. SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] |
| PROSITE | PS00022. EGF_1. 1 hit. PS01186. EGF_2. False negative. PS50026. EGF_3. 1 hit. PS00021. KRINGLE_1. 1 hit. PS50070. KRINGLE_2. 1 hit. PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] |
| ProtoNet | Search... |
Other Resources | |
| BindingDB | P00749. |
| DrugBank | DB00594. Amiloride. DB00013. Urokinase. |
| NextBio | 20628. |
| PMAP-CutDB | P00749. |
| SOURCE | Search... |
Entry information
| Entry name | UROK_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00749 Secondary accession number(s): Q15844, Q16618, Q969W6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 10 Human chromosome 10: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
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