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UniProtKB/Swiss-Prot P00637 (F16P1_RABIT)
Last modified
September 22, 2009.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Fructose-1,6-bisphosphatase 1 Short name=FBPase 1 EC=3.1.3.11 Alternative name(s): D-fructose-1,6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) | ||||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus |
Protein attributes
| Sequence length | 337 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate + H2O = D-fructose 6-phosphate + phosphate. |
| Cofactor | Binds 3 magnesium ions per subunit By similarity. |
| Enzyme regulation | Subject to complex allosteric regulation. The enzyme can assume an active R-state, or an inactive T-state. Intermediate conformations may exist. AMP acts as allosteric inhibitor. AMP binding affects the turnover of bound substrate and not the affinity for substrate. Fructose-2,6-biphosphate acts as competitive inhibitor. Fructose-2,6-biphosphate and AMP have synergistic effects By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the FBPase class 1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Gluconeogenesis |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Allosteric enzyme Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | gluconeogenesis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 337 | 337 | Fructose-1,6-bisphosphatase 1 | PRO_0000200501 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 17 – 21 | 5 | AMP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 27 – 31 | 5 | AMP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 112 – 113 | 2 | AMP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 121 – 124 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 212 – 215 | 4 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 243 – 248 | 6 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 274 – 276 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 68 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 97 | 1 | Magnesium 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 97 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Magnesium 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Magnesium 2; via carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 121 | 1 | Magnesium 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 280 | 1 | Magnesium 3 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 140 | 1 | AMP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 264 | 1 | Substrate By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylalanine Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 83 | 1 | N → D AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 88 | 1 | S → A AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 92 | 1 | C → S AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 115 – 116 | 2 | VC → SN AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 121 – 122 | 2 | DG → VP AA sequence Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 267 | 1 | N → D AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 280 | 1 | E → Q AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 283 | 1 | Missing AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 300 | 1 | E → Q AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 307 – 312 | 6 | PTDIHQ → QTPDH AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 326 | 1 | E → Q AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 329 – 330 | 2 | Missing AA sequence Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 24 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 48 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 87 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 96 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 121 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 128 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 140 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 152 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 177 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 187 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 188 – 191 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 197 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 210 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 218 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 231 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 258 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 261 – 264 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 277 – 280 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 291 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 301 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 304 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 319 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 332 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Fructose-1,6-bisphosphatase. Primary structure of the rabbit liver enzyme. 'Intermediate' variability of an oligomeric protein." Kaiser R., Olsson H., Erman M., Weeks C.M., Hjelmqvist L., Ghosh D., Joernvall H. FEBS Lett. 389:249-252(1996) [PubMed: 8766709] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Liver. |
| [2] | "Rabbit liver fructose 1,6-bisphosphatase: the sequence of the amino-terminal region." El-Dorry H.A., Chu D.K., Dzugaj A., Tsolas O., Pontremoli S., Horecker B.L. Arch. Biochem. Biophys. 178:200-207(1977) [PubMed: 189691] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-18. Strain: New Zealand white. Tissue: Liver. |
| [3] | "Primary structure of the S-peptide formed by digestion of rabbit liver fructose 1,6-biphosphatase with subtilisin." El-Dorry H.A., Chu D.K., Dzugaj A., Botelho L.H., Pontremoli S., Horecker B.L. Arch. Biochem. Biophys. 182:763-773(1977) [PubMed: 197893] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 16-60. Strain: New Zealand white. Tissue: Liver. |
| [4] | "Digestion of rabbit liver fructose 1,6-bisphosphatase with subtilisin: sites of cleavage and activity of the modified enzyme." Botelho L.H., El-Dorry H.A., Crivellaro O., Chu D.K., Pontremoli S., Horecker B.L. Arch. Biochem. Biophys. 184:535-545(1977) [PubMed: 202200] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 19-77. Strain: New Zealand white. Tissue: Liver. |
| [5] | "Location of lysyl residues at the allosteric site of fructose 1,6-bisphosphatase." Suda H., Xu G.-J., Kutny R.M., Natalini P., Pontremoli S., Horecker B.L. Arch. Biochem. Biophys. 217:10-14(1982) [PubMed: 6289748] [Abstract] Cited for: PRELIMINARY PROTEIN SEQUENCE OF 83-122 AND 135-154, ALLOSTERIC REGULATION. Tissue: Liver. |
| [6] | "Rabbit liver fructose-1,6-bisphosphatase: location of an active site lysyl residue in the COOH-terminal fragment generated by a lysosomal proteinase." Xu G.J., Natalini P., Suda H., Tsolas O., Dzugaj A., Sun S.C., Pontremoli S., Horecker B.L. Arch. Biochem. Biophys. 214:688-694(1982) [PubMed: 6284034] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 248-288 AND 295-337, ACTIVE SITE. Tissue: Liver. |
| [7] | "Structure of rabbit liver fructose 1,6-bisphosphatase at 2.3 A resolution." Weeks C.M., Roszak A.W., Erman M., Kaiser R., Joernvall H., Ghosh D. Acta Crystallogr. D 55:93-102(1999) [PubMed: 10089399] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH MAGNESIUM IONS. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | S70469. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P00637. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.11. 255. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000146. Fructose_bisphosphatase. IPR020548. Fructose_bisphosphatase_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11556. In_FB_phphtase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00316. FBPase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00115. F16BPHPHTASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD001491. In_FB_phphtase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00124. FBPASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | F16P1_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00637 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


