##gff-version 3
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P00533	UniProtKB	Mutagenesis	275	275	.	.	.	Note=Strongly reduced autophosphorylation and activation of downstream kinases%3B when associated with A-309. Y->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12297050;Dbxref=PMID:12297050	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	287	287	.	.	.	Note=Strongly reduced autophosphorylation and activation of downstream kinases%3B when associated with A-309. F->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12297050;Dbxref=PMID:12297050	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	309	309	.	.	.	Note=Strongly reduced autophosphorylation and activation of downstream kinases%3B when associated with A-275. Strongly reduced autophosphorylation and activation of downstream kinases%3B when associated with A-287. R->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12297050;Dbxref=PMID:12297050	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	429	429	.	.	.	Note=Abolishes autophosphorylation and activation of downstream kinases. R->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12297050;Dbxref=PMID:12297050	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	525	1210	.	.	.	Note=Increased EGF binding. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19718021;Dbxref=PMID:19718021	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	587	590	.	.	.	Note=Decreases intramolecular interactions and facilitates EGF binding. DGPH->AGPA;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12620237;Dbxref=PMID:12620237	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	587	587	.	.	.	Note=Increased EGF binding%3B when associated with A-590 and A-609. D->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19718021;Dbxref=PMID:19718021	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	590	590	.	.	.	Note=Increased EGF binding%3B when associated with A-587%3B A-590 and A-609. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19718021;Dbxref=PMID:19718021	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	609	609	.	.	.	Note=Decreases intramolecular interactions and facilitates EGF binding. Increased EGF binding%3B when associated with A-587%3B A-590 and A-609. K->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12620237,ECO:0000269|PubMed:19718021;Dbxref=PMID:12620237,PMID:19718021	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	688	688	.	.	.	Note=Strongly reduced phosphorylation. L->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417,ECO:0000269|PubMed:19563760;Dbxref=PMID:19560417,PMID:19563760	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	689	689	.	.	.	Note=Reduced autophosphorylation. V->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	689	689	.	.	.	Note=Constitutively activated kinase. V->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	690	690	.	.	.	Note=Reduced phosphorylation. E->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417,ECO:0000269|PubMed:19563760;Dbxref=PMID:19560417,PMID:19563760	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	692	692	.	.	.	Note=Strongly reduced phosphorylation. L->A%2CP;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417,ECO:0000269|PubMed:19563760;Dbxref=PMID:19560417,PMID:19563760	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	693	693	.	.	.	Note=Increased phosphorylation. T->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	693	693	.	.	.	Note=Strongly reduced phosphorylation. T->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	694	694	.	.	.	Note=Strongly reduced phosphorylation. P->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	699	699	.	.	.	Note=Reduced phosphorylation. P->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	700	700	.	.	.	Note=Abolishes phosphorylation. N->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	704	704	.	.	.	Note=Abolishes phosphorylation. L->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	705	705	.	.	.	Note=Abolishes phosphorylation. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	706	706	.	.	.	Note=Abolishes phosphorylation. I->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	745	745	.	.	.	Note=Abolishes kinase activity. K->A%2CM;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19560417;Dbxref=PMID:19560417	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	974	974	.	.	.	Note=Strongly reduced phosphorylation. D->A	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	977	977	.	.	.	Note=Reduced phosphorylation. R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19563760;Dbxref=PMID:19563760	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1005	1006	.	.	.	Note=Constitutively activated kinase. ED->RK;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:19563760;Dbxref=PMID:19563760	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1016	1016	.	.	.	Note=50%25 decrease in interaction with PIK3C2B. 65%25 decrease in interaction with PIK3C2B%3B when associated with F-1197. Abolishes interaction with PIK3C2B%3B when associated with F-1197 and F-1092. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10805725;Dbxref=PMID:10805725	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1048	1210	.	.	.	Note=Abolishes palmitoylation. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27153536;Dbxref=PMID:27153536	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1049	1049	.	.	.	Note=Decreased palmitoylation. C->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27153536;Dbxref=PMID:27153536	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1067	1067	.	.	.	Note=No effect on interaction with CBLC. Q->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22888118;Dbxref=PMID:22888118	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1068	1068	.	.	.	Note=Strongly decreases interaction with CBLC. R->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22888118;Dbxref=PMID:22888118	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1069	1069	.	.	.	Note=Abolishes interaction with CBLC. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22888118;Dbxref=PMID:22888118	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1092	1092	.	.	.	Note=No change in interaction with PIK3C2B. Abolishes interaction with PIK3C2B%3B when associated with F-1197 and F-1016. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10805725;Dbxref=PMID:10805725	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1110	1110	.	.	.	Note=No change in interaction with PIK3C2B. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10805725;Dbxref=PMID:10805725	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1146	1146	.	.	.	Note=Decreased palmitoylation. C->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27153536;Dbxref=PMID:27153536	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1172	1172	.	.	.	Note=No change in interaction with PIK3C2B. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10805725;Dbxref=PMID:10805725	
P00533	UniProtKB	Mutagenesis	1197	1197	.	.	.	Note=No change in interaction with PIK3C2B. 65%25 decrease in interaction with PIK3C2B%3B when associated with F-1016. Abolishes interaction with PIK3C2B%3B when associated with F-1092 and F-1016. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10805725;Dbxref=PMID:10805725	
P00533	UniProtKB	Sequence conflict	540	540	.	.	.	Note=N->K;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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