P00484 (CAT3_ECOLX) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 86.
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| Protein names | Recommended name: Chloramphenicol acetyltransferase 3 EC=2.3.1.28 Alternative name(s): Chloramphenicol acetyltransferase III Short name=CAT-III | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid IncK R387 | ||
| Organism | Escherichia coli | ||
| Taxonomic identifier | 562 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 213 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | This enzyme is an effector of chloramphenicol resistance in bacteria. |
| Catalytic activity | Acetyl-CoA + chloramphenicol = CoA + chloramphenicol 3-acetate. |
| Subunit structure | Homotrimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the chloramphenicol acetyltransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | response to antibiotic Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | chloramphenicol O-acetyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 213 | 213 | Chloramphenicol acetyltransferase 3 | PRO_0000165877 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 189 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 5 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 10 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 22 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 35 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 44 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 62 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 73 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 81 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 91 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 92 – 95 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 101 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 122 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 129 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 144 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 175 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 188 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 208 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence analysis and overexpression of the gene encoding a type III chloramphenicol acetyltransferase." Murray I.A., Hawkins A.R., Keyte J.W., Shaw W.V. Biochem. J. 252:173-179(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Structure of chloramphenicol acetyltransferase at 1.75-A resolution." Leslie A.G.W., Moody P.C.E., Shaw W.V. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85:4133-4137(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS). |
| [3] | "Refined crystal structure of type III chloramphenicol acetyltransferase at 1.75-A resolution." Leslie A.G.W. J. Mol. Biol. 213:167-186(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X07848 Genomic DNA. Translation: CAA30695.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | XXECC3. A00567. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00484. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P00484. Positions 1-213. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P00484. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.30.559.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023213. CAT-like_dom. IPR018372. Chloramphenicol_AcTrfase_AS. IPR001707. Cmp_AcTrfase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00302. CAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000440. CAT. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD002660. Cmp_AcTrfase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM01059. CAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00100. CAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00446. Chloramphenicol. DB02703. Fusidic Acid. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P00484. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAT3_ECOLX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00484 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
