P00456 (NIFH1_CLOPA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 98.
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| Protein names | Recommended name: Nitrogenase iron protein 1 EC=1.18.6.1 Alternative name(s): Nitrogenase Fe protein 1 Nitrogenase component II Nitrogenase reductase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Clostridium pasteurianum | ||
| Taxonomic identifier | 1501 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Clostridiales › Clostridiaceae › Clostridium![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 273 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The key enzymatic reactions in nitrogen fixation are catalyzed by the nitrogenase complex, which has 2 components: the iron protein and the molybdenum-iron protein. HAMAP-Rule MF_00533 |
| Catalytic activity | 8 reduced ferredoxin + 8 H+ + N2 + 16 ATP + 16 H2O = 8 oxidized ferredoxin + H2 + 2 NH3 + 16 ADP + 16 phosphate. HAMAP-Rule MF_00533 |
| Cofactor | Binds 1 4Fe-4S cluster per dimer. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Post-translational modification | The reversible ADP-ribosylation of Arg-97 inactivates the nitrogenase reductase and regulates nitrogenase activity By similarity. HAMAP-Rule MF_00533 |
| Sequence similarities | Belongs to the NifH/BchL/ChlL family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Nitrogen fixation |
| Ligand | 4Fe-4S ATP-binding Iron Iron-sulfur Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | ADP-ribosylation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | nitrogen fixation Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | molybdenum-iron nitrogenase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ATP bindingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP carbonyl sulfide nitrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nitrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 273 | 273 | Nitrogenase iron protein 1 HAMAP-Rule MF_00533 | PRO_0000139498 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 8 – 15 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 129 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 97 | 1 | ADP-ribosylarginine; by dinitrogenase reductase ADP-ribosyltransferase HAMAP-Rule MF_00533 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 26 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 27 – 29 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 37 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 48 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 63 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 72 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 79 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 84 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 108 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 124 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 148 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 168 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 182 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 187 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 200 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 219 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 227 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 246 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 268 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The presence of five nifH-like sequences in Clostridium pasteurianum: sequence divergence and transcription properties." Wang S.-Z., Chen J.-S., Johnson J.L. Nucleic Acids Res. 16:439-454(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Structural features of multiple nifH-like sequences and very biased codon usage in nitrogenase genes of Clostridium pasteurianum." Chen K.C.K., Chen J.-S., Johnson J.L. J. Bacteriol. 166:162-172(1986) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The amino acid sequence of Clostridium pasteurianum iron protein, a component of nitrogenase. III. The NH2-terminal and COOH-terminal sequences, tryptic peptides of large cyanogen bromide peptides, and the complete sequence." Tanaka M., Haniu M., Yasunobu K.T., Mortenson L.E. J. Biol. Chem. 252:7093-7100(1977) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [4] | "Conformational variability in structures of the nitrogenase iron proteins from Azotobacter vinelandii and Clostridium pasteurianum." Schlessman J.L., Woo D., Joshua-Tor L., Howard J.B., Rees D.C. J. Mol. Biol. 280:669-685(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.93 ANGSTROMS). Strain: ATCC 6013 / DSM 525 / NCIB 9486 / VKM B-1774 / W5. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X07472 Genomic DNA. Translation: CAA30359.1. AY603957 Genomic DNA. Translation: AAT37644.1. | ||||||||||||
| PIR | NICLFP. A00533. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00456. | ||||||||||||
| SMR | P00456. Positions 1-269. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:NIFH1CP-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00533. NifH. | ||||||||||||
| InterPro | IPR000392. Nitogenase_NifH/Reductase_ChlL. IPR005977. Nitrogenase_Fe_NifH. IPR027417. P-loop_NTPase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00142. Fer4_NifH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000363. Nitrogenase_iron. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00091. NITROGNASEII. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52540. SSF52540. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01287. nifH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00746. NIFH_FRXC_1. 1 hit. PS00692. NIFH_FRXC_2. 1 hit. PS51026. NIFH_FRXC_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P00456. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | NIFH1_CLOPA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00456 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
