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UniProtKB/Swiss-Prot P00442 (SODC_BOVIN)
Last modified
January 19, 2010.
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Superoxide dismutase [Cu-Zn] EC=1.15.1.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 152 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Destroys radicals which are normally produced within the cells and which are toxic to biological systems. |
| Catalytic activity | 2 superoxide + 2 H+ = O2 + H2O2. |
| Cofactor | Binds 1 copper ion per subunit. Binds 1 zinc ion per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.12 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the Cu-Zn superoxide dismutase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 152 | 151 | Superoxide dismutase [Cu-Zn] | PRO_0000164049 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 45 | 1 | Copper; catalytic Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 47 | 1 | Copper; catalytic Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 62 | 1 | Copper; catalytic Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 62 | 1 | Zinc; structural Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 70 | 1 | Zinc; structural Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 79 | 1 | Zinc; structural Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Zinc; structural Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 119 | 1 | Copper; catalytic Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 69 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 121 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 56 ↔ 145 | Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 14 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 24 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 36 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 48 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 53 – 56 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 59 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 88 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 102 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 107 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 121 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 136 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 147 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [11] | "Crystallographic structures of bovine copper-zinc superoxide dismutase reveal asymmetry in two subunits: functionally important three and five coordinate copper sites captured in the same crystal." Hough M.A., Hasnain S.S. J. Mol. Biol. 287:579-592(1999) [PubMed: 10092461] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [12] | "Structure of fully reduced bovine copper zinc superoxide dismutase at 1.15 A." Hough M.A., Hasnain S.S. Structure 11:937-946(2003) [PubMed: 12906825] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.15 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH COPPER AND ZINC IONS, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X54799 mRNA. No translation available. M81129 mRNA. Translation: AAA73164.1. BC102432 mRNA. Translation: AAI02433.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00713547. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | DSBOCZ. I45883. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_777040.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.49637 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P00442. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P00442. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAT00000032452; ENSBTAP00000032384; ENSBTAG00000018854; Bos taurus. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 281495. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bta:281495. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 281495. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | maNOG19511. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P00442. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P00442. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | SGTIWIT. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG93JFQH. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P00442. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.15.1.1. 251. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018152. SOD_Cu/Zn_BS. IPR001424. SOD_Cu_Zn. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.200. SOD_Cu_Zn. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10003. SOD_Cu_Zn. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00080. Sod_Cu. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00068. CUZNDISMTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00087. SOD_CU_ZN_1. 1 hit. PS00332. SOD_CU_ZN_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | SODC_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00442 Secondary accession number(s): Q3ZCF4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


