##gff-version 3 P00441 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:6770891,ECO:0000269|PubMed:7002610,ECO:0007744|PubMed:25944712;Dbxref=PMID:25944712,PMID:6770891,PMID:7002610 P00441 UniProtKB Chain 2 154 . . . ID=PRO_0000164057;Note=Superoxide dismutase [Cu-Zn] P00441 UniProtKB Binding site 47 47 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:17548825;Dbxref=PMID:12963370,PMID:17548825 P00441 UniProtKB Binding site 49 49 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:17548825;Dbxref=PMID:12963370,PMID:17548825 P00441 UniProtKB Binding site 64 64 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:17548825;Dbxref=PMID:12963370,PMID:17548825 P00441 UniProtKB Binding site 64 64 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20727846;Dbxref=PMID:20727846 P00441 UniProtKB Binding site 72 72 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20727846;Dbxref=PMID:20727846 P00441 UniProtKB Binding site 81 81 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20727846;Dbxref=PMID:20727846 P00441 UniProtKB Binding site 84 84 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20727846;Dbxref=PMID:20727846 P00441 UniProtKB Binding site 121 121 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:17548825;Dbxref=PMID:12963370,PMID:17548825 P00441 UniProtKB Modified residue 2 2 . . . Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0007744;evidence=ECO:0000269|PubMed:1463506,ECO:0000269|PubMed:7002610,ECO:0007744|PubMed:25944712;Dbxref=PMID:1463506,PMID:25944712,PMID:7002610 P00441 UniProtKB Modified residue 4 4 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Modified residue 10 10 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Modified residue 92 92 . . . Note=N6-succinyllysine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Modified residue 99 99 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:18669648,ECO:0007744|PubMed:20068231,ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:18669648,PMID:20068231,PMID:24275569 P00441 UniProtKB Modified residue 103 103 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:24275569;Dbxref=PMID:24275569 P00441 UniProtKB Modified residue 106 106 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P07632 P00441 UniProtKB Modified residue 108 108 . . . Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Modified residue 123 123 . . . Note=N6-acetyllysine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:19608861;Dbxref=PMID:19608861 P00441 UniProtKB Modified residue 123 123 . . . Note=N6-succinyllysine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24140062;Dbxref=PMID:24140062 P00441 UniProtKB Modified residue 137 137 . . . Note=N6-acetyllysine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Modified residue 137 137 . . . Note=N6-succinyllysine%3B alternate;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P08228 P00441 UniProtKB Lipidation 7 7 . . . Note=S-palmitoyl cysteine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22496122;Dbxref=PMID:22496122 P00441 UniProtKB Disulfide bond 58 147 . . . Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:1463506,ECO:0000269|PubMed:15326189,ECO:0000269|PubMed:16406071;Dbxref=PMID:12963370,PMID:1463506,PMID:15326189,PMID:16406071 P00441 UniProtKB Cross-link 33 33 . . . Note=1-(tryptophan-3-yl)-tryptophan (Trp-Trp) (interchain with W-33);Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20600836;Dbxref=PMID:20600836 P00441 UniProtKB Natural variant 5 5 . . . ID=VAR_013518;Note=In ALS1. A->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9696308;Dbxref=dbSNP:rs121912444,PMID:9696308 P00441 UniProtKB Natural variant 5 5 . . . ID=VAR_007130;Note=In ALS1. A->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8179602;Dbxref=dbSNP:rs121912444,PMID:8179602 P00441 UniProtKB Natural variant 5 5 . . . ID=VAR_007131;Note=In ALS1%3B severe form%3B reduces structural stability and enzyme activity%3B increases tendency to form fibrillar aggregates. A->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:15056757,ECO:0000269|PubMed:7887412,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:9365366;Dbxref=dbSNP:rs121912442,PMID:10400992,PMID:12963370,PMID:15056757,PMID:7887412,PMID:8351519,PMID:9365366 P00441 UniProtKB Natural variant 7 7 . . . ID=VAR_008717;Note=In ALS1. C->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8907321;Dbxref=dbSNP:rs121912448,PMID:8907321 P00441 UniProtKB Natural variant 8 8 . . . ID=VAR_007132;Note=In ALS1. V->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7980516;Dbxref=dbSNP:rs1568807330,PMID:7980516 P00441 UniProtKB Natural variant 9 9 . . . ID=VAR_013519;Note=In ALS1. L->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9131652;Dbxref=dbSNP:rs1568807342,PMID:9131652 P00441 UniProtKB Natural variant 9 9 . . . ID=VAR_013520;Note=In ALS1. L->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568807333,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 13 13 . . . ID=VAR_013521;Note=In ALS1. G->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10430435;Dbxref=dbSNP:rs121912456,PMID:10430435 P00441 UniProtKB Natural variant 15 15 . . . ID=VAR_013522;Note=In ALS1. V->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9365366;Dbxref=dbSNP:rs1202989817,PMID:9365366 P00441 UniProtKB Natural variant 15 15 . . . ID=VAR_007133;Note=In ALS1. V->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7655471;Dbxref=dbSNP:rs1568807400,PMID:7655471 P00441 UniProtKB Natural variant 17 17 . . . ID=VAR_007134;Note=In ALS1%3B sporadic young onset. G->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9101297;Dbxref=dbSNP:rs121912453,PMID:9101297 P00441 UniProtKB Natural variant 21 21 . . . ID=VAR_045876;Note=In ALS1. F->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1555836169,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 22 22 . . . ID=VAR_013523;Note=In ALS1. E->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9706719;Dbxref=dbSNP:rs1568807435,PMID:9706719 P00441 UniProtKB Natural variant 22 22 . . . ID=VAR_007135;Note=In ALS1. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8069312;Dbxref=dbSNP:rs121912450,PMID:8069312 P00441 UniProtKB Natural variant 23 23 . . . ID=VAR_045877;Note=In ALS1. Q->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1169198442,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 38 38 . . . ID=VAR_007136;Note=In ALS1%3B mild form%3B ubiquitinated by RNF19A. Ubiquitinated by MARCHF5%3B leading to the degradation of mitochondrial SOD1. G->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:12145308,ECO:0000269|PubMed:12210393,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:7887412,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170,ECO:0000269|PubMed:9541385;Dbxref=dbSNP:rs121912431,PMID:10400992,PMID:12145308,PMID:12210393,PMID:18552350,PMID:7887412,PMID:8351519,PMID:8446170,PMID:9541385 P00441 UniProtKB Natural variant 39 39 . . . ID=VAR_013524;Note=In ALS1. L->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9706719;Dbxref=dbSNP:rs1555836520,PMID:9706719 P00441 UniProtKB Natural variant 39 39 . . . ID=VAR_007137;Note=In ALS1. L->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912432,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 42 42 . . . ID=VAR_007139;Note=In ALS1. G->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912434,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 42 42 . . . ID=VAR_007138;Note=In ALS1. G->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912433,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 44 44 . . . ID=VAR_007140;Note=In ALS1%3B reduces structural stability and enzyme activity%3B increases tendency to form fibrillar aggregates. H->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12963370,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912435,PMID:12963370,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 46 46 . . . ID=VAR_013525;Note=In ALS1%3B slow progression. F->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11369193;Dbxref=dbSNP:rs121912457,PMID:11369193 P00441 UniProtKB Natural variant 47 47 . . . ID=VAR_007141;Note=In ALS1%3B 80%25 of wild-type activity%3B ubiquitinated by RNF19A. H->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:12145308,ECO:0000269|PubMed:12754496,ECO:0000269|PubMed:7836951;Dbxref=dbSNP:rs121912443,PMID:10400992,PMID:12145308,PMID:12754496,PMID:7836951 P00441 UniProtKB Natural variant 49 49 . . . ID=VAR_007142;Note=In ALS1. H->Q;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs1568809175,PMID:10400992,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 49 49 . . . ID=VAR_045878;Note=In ALS1. H->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568809172,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 50 50 . . . ID=VAR_013526;Note=In ALS1. E->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9706719;Dbxref=dbSNP:rs1568809178,PMID:9706719 P00441 UniProtKB Natural variant 55 55 . . . ID=VAR_045879;Note=In ALS1%3B reduces tendency to form fibrillar aggregates. T->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936,ECO:0000269|PubMed:18301754;Dbxref=dbSNP:rs986277034,PMID:14506936,PMID:18301754 P00441 UniProtKB Natural variant 66 66 . . . ID=VAR_013527;Note=In ALS1. N->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12210393;Dbxref=dbSNP:rs1568810275,PMID:12210393 P00441 UniProtKB Natural variant 68 68 . . . ID=VAR_065560;Note=In ALS1. L->P;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21247266;Dbxref=dbSNP:rs1568810289,PMID:21247266 P00441 UniProtKB Natural variant 68 68 . . . ID=VAR_013528;Note=In ALS1. L->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9706719;Dbxref=dbSNP:rs1568810289,PMID:9706719 P00441 UniProtKB Natural variant 73 73 . . . ID=VAR_008718;Note=In ALS1. G->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9455977;Dbxref=dbSNP:rs121912455,PMID:9455977 P00441 UniProtKB Natural variant 77 77 . . . ID=VAR_013529;Note=In ALS1. D->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9365366;Dbxref=dbSNP:rs1601157750,PMID:9365366 P00441 UniProtKB Natural variant 81 81 . . . ID=VAR_016874;Note=In ALS1%3B sporadic form%3B interferes with zinc binding. H->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12402272;Dbxref=PMID:12402272 P00441 UniProtKB Natural variant 85 85 . . . ID=VAR_013530;Note=In ALS1. L->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9706719;Dbxref=dbSNP:rs1315541036,PMID:9706719 P00441 UniProtKB Natural variant 85 85 . . . ID=VAR_007143;Note=In ALS1. L->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7655471;Dbxref=dbSNP:rs121912452,PMID:7655471 P00441 UniProtKB Natural variant 86 86 . . . ID=VAR_007144;Note=In ALS1%3B ubiquitinated by RNF19A%3B interferes with zinc-binding%3B ubiquitinated by MARCHF5%3B leading to the degradation of mitochondrial SOD1. G->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:12145308,ECO:0000269|PubMed:18378676,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:19741096,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170,ECO:0000269|Ref.51;Dbxref=dbSNP:rs121912436,PMID:10400992,PMID:12145308,PMID:18378676,PMID:18552350,PMID:19741096,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 87 87 . . . ID=VAR_013531;Note=In ALS1. N->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27604643;Dbxref=dbSNP:rs11556620,PMID:27604643 P00441 UniProtKB Natural variant 88 88 . . . ID=VAR_045880;Note=In ALS1. V->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936,ECO:0000269|PubMed:27604643;Dbxref=dbSNP:rs1339283341,PMID:14506936,PMID:27604643 P00441 UniProtKB Natural variant 90 90 . . . ID=VAR_045881;Note=In ALS1. A->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568810660,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 90 90 . . . ID=VAR_013532;Note=In ALS1. A->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:31086828;Dbxref=dbSNP:rs1280042397,PMID:31086828 P00441 UniProtKB Natural variant 91 91 . . . ID=VAR_007145;Note=In ALS1%3B does not seem to be linked with a decrease in activity. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18301754,ECO:0000269|PubMed:20460594,ECO:0000269|PubMed:7647793,ECO:0000269|PubMed:7655469,ECO:0000269|PubMed:9365366;Dbxref=dbSNP:rs80265967,PMID:18301754,PMID:20460594,PMID:7647793,PMID:7655469,PMID:9365366 P00441 UniProtKB Natural variant 91 91 . . . ID=VAR_013533;Note=In ALS1. D->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|Ref.85;Dbxref=dbSNP:rs80265967 P00441 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_007146;Note=In ALS1%3B increases tendency to form fibrillar aggregates%3B ubiquitinated by RNF19A%3B ubiquitinated by MARCHF5. G->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12145308,ECO:0000269|PubMed:18301754,ECO:0000269|PubMed:19741096,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912438,PMID:12145308,PMID:18301754,PMID:19741096,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_007147;Note=In ALS1. G->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912437,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_007148;Note=In ALS1. G->D;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18301754,ECO:0000269|PubMed:7951252;Dbxref=dbSNP:rs121912438,PMID:18301754,PMID:7951252 P00441 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_007149;Note=In ALS1%3B 30%25 of wild-type activity. G->R;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:7700376,ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs121912437,PMID:18552350,PMID:7700376,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 94 94 . . . ID=VAR_008719;Note=In ALS1. G->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8938700;Dbxref=dbSNP:rs121912438,PMID:8938700 P00441 UniProtKB Natural variant 96 96 . . . ID=VAR_065194;Note=In ALS1. A->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:21220647;Dbxref=dbSNP:rs1568810690,PMID:21220647 P00441 UniProtKB Natural variant 98 98 . . . ID=VAR_045882;Note=In ALS1%3B increases tendency to form fibrillar aggregates. V->M;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936,ECO:0000269|PubMed:18301754;Dbxref=dbSNP:rs1555836806,PMID:14506936,PMID:18301754 P00441 UniProtKB Natural variant 101 101 . . . ID=VAR_007150;Note=In ALS1. E->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912439,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 101 101 . . . ID=VAR_013534;Note=In ALS1. E->K;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:20460594,ECO:0000269|PubMed:8875253;Dbxref=dbSNP:rs76731700,PMID:20460594,PMID:8875253 P00441 UniProtKB Natural variant 102 102 . . . ID=VAR_007151;Note=In ALS1. D->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27604643,ECO:0000269|PubMed:7655468;Dbxref=dbSNP:rs1568810721,PMID:27604643,PMID:7655468 P00441 UniProtKB Natural variant 102 102 . . . ID=VAR_007152;Note=In ALS1. D->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27604643,ECO:0000269|PubMed:7870076;Dbxref=dbSNP:rs1568810715,PMID:27604643,PMID:7870076 P00441 UniProtKB Natural variant 105 105 . . . ID=VAR_008720;Note=In ALS1. I->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7501156;Dbxref=dbSNP:rs121912445,PMID:7501156 P00441 UniProtKB Natural variant 106 106 . . . ID=VAR_013535;Note=In ALS1. S->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1378590183,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 107 107 . . . ID=VAR_007153;Note=In ALS1. L->V;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170;Dbxref=dbSNP:rs121912440,PMID:8351519,PMID:8446170 P00441 UniProtKB Natural variant 109 109 . . . ID=VAR_013536;Note=In ALS1. G->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24283821;Dbxref=dbSNP:rs1359299834,PMID:24283821 P00441 UniProtKB Natural variant 112 112 . . . ID=VAR_077327;Note=In ALS1. C->Y;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:27604643;Dbxref=dbSNP:rs1601158483,PMID:27604643 P00441 UniProtKB Natural variant 113 113 . . . ID=VAR_013537;Note=In ALS1. I->M;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12210393;Dbxref=dbSNP:rs1299542356,PMID:12210393 P00441 UniProtKB Natural variant 113 113 . . . ID=VAR_007154;Note=In ALS1. I->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7951252,ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs74315452,PMID:7951252,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 114 114 . . . ID=VAR_007155;Note=In ALS1%3B destabilizes dimeric protein structure and increases tendency to form fibrillar aggregates. I->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10400992,ECO:0000269|PubMed:10732812,ECO:0000269|PubMed:15056757,ECO:0000269|PubMed:7887412,ECO:0000269|PubMed:7997024,ECO:0000269|PubMed:8351519,ECO:0000269|PubMed:8446170,ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs121912441,PMID:10400992,PMID:10732812,PMID:15056757,PMID:7887412,PMID:7997024,PMID:8351519,PMID:8446170,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 115 115 . . . ID=VAR_013538;Note=In ALS1. G->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568810789,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 116 116 . . . ID=VAR_007156;Note=In ALS1. R->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7881433;Dbxref=dbSNP:rs1301635320,PMID:7881433 P00441 UniProtKB Natural variant 119 119 . . . ID=VAR_045883;Note=In ALS1. V->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1235629842,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 119 119 . . . ID=VAR_008721;Note=In ALS1. V->VFLQ P00441 UniProtKB Natural variant 125 125 . . . ID=VAR_045884;Note=In ALS1. D->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568811366,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 125 125 . . . ID=VAR_008722;Note=In ALS1. D->V;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8938700;Dbxref=dbSNP:rs1568811366,PMID:8938700 P00441 UniProtKB Natural variant 126 126 . . . ID=VAR_007157;Note=In ALS1. D->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs1568811372,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 127 127 . . . ID=VAR_013539;Note=In ALS1. L->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11535232;Dbxref=dbSNP:rs121912454,PMID:11535232 P00441 UniProtKB Natural variant 134 134 . . . ID=VAR_008723;Note=In ALS. Missing;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8938700;Dbxref=dbSNP:rs1568811423,PMID:8938700 P00441 UniProtKB Natural variant 135 135 . . . ID=VAR_007158;Note=In ALS1%3B reduced metal binding%3B increases tendency to form fibrillar aggregates. S->N;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:12754496,ECO:0000269|PubMed:8990014;Dbxref=dbSNP:rs121912451,PMID:12754496,PMID:8990014 P00441 UniProtKB Natural variant 140 140 . . . ID=VAR_007159;Note=In ALS1. N->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7887412;Dbxref=dbSNP:rs1804449,PMID:7887412 P00441 UniProtKB Natural variant 145 145 . . . ID=VAR_007160;Note=In ALS1. L->F;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18301754,ECO:0000269|PubMed:7887412,ECO:0000269|PubMed:8351519;Dbxref=dbSNP:rs1482760341,PMID:18301754,PMID:7887412,PMID:8351519 P00441 UniProtKB Natural variant 145 145 . . . ID=VAR_008724;Note=In ALS1. L->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7496169;Dbxref=dbSNP:rs121912446,PMID:7496169 P00441 UniProtKB Natural variant 146 146 . . . ID=VAR_008725;Note=In ALS1. A->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7496169;Dbxref=dbSNP:rs121912447,PMID:7496169 P00441 UniProtKB Natural variant 147 147 . . . ID=VAR_013540;Note=In ALS1. C->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8875253;Dbxref=dbSNP:rs1568811515,PMID:8875253 P00441 UniProtKB Natural variant 148 148 . . . ID=VAR_045885;Note=In ALS1. G->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:14506936;Dbxref=dbSNP:rs1568811520,PMID:14506936 P00441 UniProtKB Natural variant 149 149 . . . ID=VAR_007161;Note=In ALS1. V->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8351519;Dbxref=dbSNP:rs1476760624,PMID:8351519 P00441 UniProtKB Natural variant 149 149 . . . ID=VAR_007162;Note=In ALS1. V->I;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7795609;Dbxref=dbSNP:rs567511139,PMID:7795609 P00441 UniProtKB Natural variant 150 150 . . . ID=VAR_007163;Note=In ALS1. I->T;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:7887412,ECO:0000269|PubMed:8528216;Dbxref=dbSNP:rs1424014997,PMID:7887412,PMID:8528216 P00441 UniProtKB Natural variant 152 152 . . . ID=VAR_007164;Note=In ALS1. I->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8682505;Dbxref=dbSNP:rs121912449,PMID:8682505 P00441 UniProtKB Mutagenesis 7 7 . . . Note=Enhances formation of fibrillar aggregates in the absence of bound zinc%3B when associated with S-58%3B S-112 and S-147. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:22496122;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:22496122 P00441 UniProtKB Mutagenesis 7 7 . . . Note=No palmitoylation%2C reduced nuclear targeting. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:22496122;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:22496122 P00441 UniProtKB Mutagenesis 51 52 . . . Note=Abolishes dimerization%3B when associated with Q-134. FG->EE;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10329151,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:10329151,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 58 58 . . . Note=Exhibits very slow copper acquisition. C->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:23625804;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:23625804 P00441 UniProtKB Mutagenesis 58 58 . . . Note=Enhances formation of fibrillar aggregates in the absence of bound zinc%3B when associated with S-7%3B S-112 and S-147. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:23625804;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:23625804 P00441 UniProtKB Mutagenesis 81 81 . . . Note=Loss of zinc binding and enhanced tendency to form aggregates%3B when associated with A-84. H->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17888947,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:17888947,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 81 81 . . . Note=Destabilization of dimer and loss of zinc binding%3B when associated with S-84. H->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17888947,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:17888947,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 84 84 . . . Note=Loss of zinc binding and enhanced tendency to form aggregates%3B when associated with A-81. D->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17888947,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:17888947,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 84 84 . . . Note=Destabilization of dimer and loss of zinc binding%3B when associated with S-81. D->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17888947,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:17888947,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 112 112 . . . Note=Enhances formation of fibrillar aggregates in the absence of bound zinc%3B when associated with S-7%3B S-58 and S-147. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350 P00441 UniProtKB Mutagenesis 123 123 . . . Note=Decreased succinylation. K->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24140062;Dbxref=PMID:24140062 P00441 UniProtKB Mutagenesis 123 123 . . . Note=Mimicks constitutive succinylation state%3B decreased activity. K->E;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:24140062;Dbxref=PMID:24140062 P00441 UniProtKB Mutagenesis 134 134 . . . Note=Abolishes dimerization%3B when associated with E-50 and E-51. E->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10329151;Dbxref=PMID:10329151 P00441 UniProtKB Mutagenesis 147 147 . . . Note=Exhibits very slow copper acquisition. C->A;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:23625804;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:23625804 P00441 UniProtKB Mutagenesis 147 147 . . . Note=Enhances formation of fibrillar aggregates in the absence of bound zinc%3B when associated with S-7%3B S-58 and S-112. C->S;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17070542,ECO:0000269|PubMed:18552350,ECO:0000269|PubMed:23625804;Dbxref=PMID:17070542,PMID:18552350,PMID:23625804 P00441 UniProtKB Sequence conflict 18 18 . . . Note=I->S;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P00441 UniProtKB Sequence conflict 99 99 . . . Note=S->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P00441 UniProtKB Beta strand 3 10 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 12 14 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 16 25 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 26 28 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RK7 P00441 UniProtKB Beta strand 30 38 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 41 50 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 51 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2NAM P00441 UniProtKB Beta strand 55 57 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7FB6 P00441 UniProtKB Helix 58 61 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 63 65 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1KMG P00441 UniProtKB Beta strand 67 69 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1KMG P00441 UniProtKB Beta strand 74 76 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1RK7 P00441 UniProtKB Beta strand 77 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1MFM P00441 UniProtKB Turn 80 82 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2MP3 P00441 UniProtKB Beta strand 84 90 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Helix 92 94 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1SPD P00441 UniProtKB Beta strand 96 104 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 106 108 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Helix 109 111 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 113 115 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:7VZF P00441 UniProtKB Beta strand 116 123 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 127 129 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2LU5 P00441 UniProtKB Beta strand 130 132 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Helix 133 136 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 137 139 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:6FLH P00441 UniProtKB Beta strand 143 149 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4A7U P00441 UniProtKB Beta strand 151 153 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2C9S