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UniProtKB/Swiss-Prot P00435 (GPX1_BOVIN)
Last modified
September 1, 2009.
Version 87.
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Documents (2) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione peroxidase 1 EC=1.11.1.9 Alternative name(s): GSHPx-1 Short name=GPx-1 Cellular glutathione peroxidase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 205 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Protects the hemoglobin in erythrocytes from oxidative breakdown. |
| Catalytic activity | 2 glutathione + H2O2 = glutathione disulfide + 2 H2O. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the glutathione peroxidase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Selenocysteine |
| Ligand | Selenium |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| PTM | Acetylation Glycation Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | glutathione peroxidase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC selenium bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 205 | 205 | Glutathione peroxidase 1 | PRO_0000066608 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 52 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 41 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 91 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 100 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 124 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 151 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 169 | 1 | Not glycated | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-standard residue | 52 | 1 | Selenocysteine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 151 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 117 | 1 | N-linked (Glc) (glycation); in vitro | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 96 | 1 | L → P in AAI49309. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 38 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 48 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 69 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 80 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 94 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 101 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 135 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 172 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 182 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 191 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 199 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Selenocysteine's mechanism of incorporation and evolution revealed in cDNAs of three glutathione peroxidases." Mullenbach G.T., Tabrizi A., Irvine B.D., Bell G.I., Tainer J.A., Hallewell R.A. Protein Eng. 2:239-246(1988) [PubMed: 2976939] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Pituitary. |
| [2] | NIH - Mammalian Gene Collection (MGC) project Submitted (JUL-2007) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Crossbred X Angus. Tissue: Liver. |
| [3] | "The amino-acid sequence of bovine glutathione peroxidase." Gunzler W.A., Steffens G.J., Grossmann A., Kim S.-M.A., Otting F., Wendel A., Flohe L. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 365:195-212(1984) [PubMed: 6714945] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 8-205. Tissue: Erythrocyte. |
| [4] | "Identification of the site of non-enzymatic glycation of glutathione peroxidase: rationalization of the glycation-related catalytic alterations on the basis of three-dimensional protein structure." Baldwin J.S., Lee L., Leung T.K., Muruganandam A., Mutus B. Biochim. Biophys. Acta 1247:60-64(1995) [PubMed: 7873592] [Abstract] Cited for: GLYCATION AT LYS-117, ABSENCE OF GLYCATION AT LYS-41; LYS-91; LYS-100; LYS-124; LYS-151; LYS-169. |
| [5] | "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution." Epp O., Ladenstein R., Wendel A. Eur. J. Biochem. 133:51-69(1983) [PubMed: 6852035] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X13684 mRNA. Translation: CAB40806.1. BC149308 mRNA. Translation: AAI49309.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00686183. | ||||||||||||
| PIR | OPBOE. S04872. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_776501.1. | ||||||||||||
| UniGene | Bt.102106 Bt.4317 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P00435. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| PeroxiBase | 3635. BtGPx01. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAT00000005597; ENSBTAP00000005597; ENSBTAG00000004274; Bos taurus. [Genome view] | ||||||||||||
| GeneID | 281209. | ||||||||||||
| KEGG | bta:281209. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 281209. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P00435. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 1.11.1.9. 251. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000889. Glutathione_peroxidase. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11592. Glut_peroxidase. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00255. GSHPx. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000303. Glutathion_perox. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR01011. GLUTPROXDASE. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00460. GLUTATHIONE_PEROXID_1. 1 hit. PS00763. GLUTATHIONE_PEROXID_2. 1 hit. PS51355. GLUTATHIONE_PEROXID_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GPX1_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00435 Secondary accession number(s): A6QPG3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


