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UniProtKB/Swiss-Prot P00433 (PER1A_ARMRU)
Last modified
November 3, 2009.
Version 92.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Peroxidase C1A EC=1.11.1.7 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Armoracia rusticana (Horseradish) (Armoracia laphatifolia) | ||||
| Taxonomic identifier | 3704 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › eurosids II › Brassicales › Brassicaceae › Armoracia |
Protein attributes
| Sequence length | 353 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Removal of H2O2, oxidation of toxic reductants, biosynthesis and degradation of lignin, suberization, auxin catabolism, response to environmental stresses such as wounding, pathogen attack and oxidative stress. These functions might be dependent on each isozyme/isoform in each plant tissue. |
| Catalytic activity | Donor + H2O2 = oxidized donor + 2 H2O. |
| Cofactor | Binds 2 calcium ions per subunit. Binds 1 heme B (iron-protoporphyrin IX) group per subunit. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | Secreted Probable. Vacuole Probable. Note: Carboxy-terminal extension appears to target the protein to vacuoles. |
| Sequence similarities | Belongs to the peroxidase family. Classical plant (class III) peroxidase subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Hydrogen peroxide |
| Cellular component | Secreted Vacuole |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Heme Iron Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Pyrrolidone carboxylic acid |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | hydrogen peroxide catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell vacuoleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro peroxidase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 30 | 30 | Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 338 | 308 | Peroxidase C1A Ref.2 | PRO_0000023739 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 339 – 353 | 15 | PRO_0000023740 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 72 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 73 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 76 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 78 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 80 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 94 | 1 | Calcium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 200 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 252 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 255 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 260 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 169 | 1 | Substrate; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 68 | 1 | Transition state stabilizer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 31 | 1 | Pyrrolidone carboxylic acid Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 43 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 87 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 188 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 216 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 228 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 244 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 285 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 298 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 41 ↔ 121 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 74 ↔ 79 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 127 ↔ 331 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 207 ↔ 239 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 34 – 40 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 58 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 74 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 75 – 77 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 81 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 84 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 103 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 120 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 122 – 124 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 141 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 167 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 184 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 197 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 201 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 210 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 215 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 222 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 238 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 251 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 262 – 268 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 282 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 284 – 288 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 289 – 298 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 314 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 326 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Structure of the horseradish peroxidase isozyme C genes." Fujiyama K., Takemura H., Shibayama S., Kobayashi K., Choi J.K., Shinmyo A., Takano M., Yamada Y., Okada H. Eur. J. Biochem. 173:681-687(1988) [PubMed: 3371352] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Covalent structure of the glycoprotein horseradish peroxidase (EC 1.11.1.7)." Welinder K.G. FEBS Lett. 72:19-23(1976) [PubMed: 1001465] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 31-338. |
| [3] | "Crystal structure of horseradish peroxidase C at 2.15-A resolution." Gajhede M., Schuller D.J., Henriksen A., Smith A.T., Poulos T.L. Nat. Struct. Biol. 4:1032-1038(1997) [PubMed: 9406554] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS). |
| [4] | "Structural interactions between horseradish peroxidase C and the substrate benzhydroxamic acid determined by X-ray crystallography." Henriksen A., Schuller D.J., Meno K., Welinder K.G., Smith A.T., Gajhede M. Biochemistry 37:8054-8060(1998) [PubMed: 9609699] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| [5] | Meno K., White C.G., Smith A.T., Gajhede M. Submitted (DEC-1998) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| M37156 Genomic DNA. Translation: AAA33377.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | OPRHC. S00625. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeroxiBase | 90. AruPrx01a. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GlycoSuiteDB | P00433. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.11.1.7. 141069. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002016. Haem_peroxidase_pln/fun/bac. IPR000823. Peroxidase_pln. IPR019794. Peroxidases_AS. IPR019793. Peroxidases_heam-ligand_BS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00141. peroxidase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00458. PEROXIDASE. PR00461. PLPEROXIDASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00435. PEROXIDASE_1. 1 hit. PS00436. PEROXIDASE_2. 1 hit. PS50873. PEROXIDASE_4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PER1A_ARMRU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00433 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


