Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P00378 (DYR_CHICK)
Last modified
February 9, 2010.
Version 78.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrofolate reductase EC=1.5.1.3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus |
Protein attributes
| Sequence length | 189 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Key enzyme in folate metabolism. Catalyzes an essential reaction for de novo glycine and purine synthesis, and for DNA precursor synthesis. |
| Catalytic activity | 5,6,7,8-tetrahydrofolate + NADP+ = 7,8-dihydrofolate + NADPH. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the dihydrofolate reductase family. Contains 1 DHFR (dihydrofolate reductase) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Methotrexate resistance One-carbon metabolism |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro nucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro one-carbon metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tetrahydrofolate metabolic processInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Molecular function | NADP or NADPH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro dihydrofolate reductase activityInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB drug bindingInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 189 | 189 | Dihydrofolate reductase | PRO_0000186367 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 184 | 182 | DHFR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 15 – 21 | 7 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 54 – 56 | 3 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 76 – 78 | 3 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 116 – 123 | 8 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 30 – 35 | 6 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 9 | 1 | NADP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 70 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 141 | 1 | E → Q AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 10 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 39 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 53 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 59 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 75 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 92 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 101 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 106 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 114 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 126 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 140 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 184 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structure of chicken liver dihydrofolate reductase." Kumar A.A., Blankenship D.T., Kaufman B.T., Freisheim J.H. Biochemistry 19:667-678(1980) [PubMed: 6766736] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Activation of chicken liver dihydrofolate reductase by urea and guanidine hydrochloride is accompanied by conformational change at the active site." Fan Y.X., Ju M., Zhou J.M., Tsou C.L. Biochem. J. 315:97-102(1996) [PubMed: 8670138] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 19-22; 138-141 AND 158-161. |
| [3] | "Crystal structure of chicken liver dihydrofolate reductase complexed with NADP+ and biopterin." McTigue M.A., Davies J.F. II, Kaufman B.T., Kraut J. Biochemistry 31:7264-7273(1992) [PubMed: 1510919] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) IN COMPLEXES WITH NADPH AND DIHYDROBIOPTERIN. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| IPI | IPI00822128. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | RDCHD. A00390. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Gga.2883 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P00378. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSGALT00000025122; ENSGALP00000025076; ENSGALG00000015579; Gallus gallus. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P00378. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P00378. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P00378. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.5.1.3. 4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012259. DHFR. IPR017925. Dihydrofolate_reductase_CS. IPR001796. Dihydrofolate_reductase_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00186. DHFR_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00070. DHFR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00075. DHFR_1. 1 hit. PS51330. DHFR_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DYR_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00378 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


