P00359 (G3P3_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3 Short name=GAPDH 3 EC=1.2.1.12 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 332 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + phosphate + NAD+ = 3-phospho-D-glyceroyl phosphate + NADH. |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 1/5. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | There are three genes for G3PDH in yeast. Present with 169000 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase family. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 332 | 331 | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3 | PRO_0000145591 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 12 | 2 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 149 – 151 | 3 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 209 – 210 | 2 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 150 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 33 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 78 | 1 | NAD; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 180 | 1 | Glyceraldehyde 3-phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 232 | 1 | Glyceraldehyde 3-phosphate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 177 | 1 | Activates thiol group during catalysis By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 22 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 123 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 124 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 125 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 149 | 1 | Phosphoserine Ref.10 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 151 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 152 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 175 | 1 | Phosphothreonine Ref.11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 178 | 1 | Phosphoserine Ref.10 Ref.11 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 182 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 190 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 199 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | Phosphoserine Ref.10 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 207 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 208 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 209 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 227 | 1 | Phosphothreonine Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 235 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 239 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 252 | 1 | Phosphothreonine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 302 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 310 | 1 | Phosphoserine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 312 | 1 | Phosphotyrosine Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 136 | 1 | E → V in CAA24607. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 136 | 1 | E → V in AAA88714. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 248 | 1 | N → D in CAA24607. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 248 | 1 | N → D in AAA88714. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 287 | 1 | D → G in AAS56157. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 329 | 1 | V → I in CAA24607. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 329 | 1 | V → I in AAA88714. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 7 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 11 – 22 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 32 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 46 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 67 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 75 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 89 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 95 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 100 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 111 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 121 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 146 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 166 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 178 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 187 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 202 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 218 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 222 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 234 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 249 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 265 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 266 – 271 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 275 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 284 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 302 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 312 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 331 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "The primary structure of a glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene from Saccharomyces cerevisiae." Holland J.P., Holland M.J. J. Biol. Chem. 254:9839-9845(1979) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The complete sequence of a 9037 bp DNA fragment of the right arm of Saccharomyces cerevisiae chromosome VII." Arroyo J., Garcia-Gonzalez M., Garcia-Saez M.I., Sanchez M., Nombela C. Yeast 11:587-591(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [3] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome VII." Tettelin H., Agostoni-Carbone M.L., Albermann K., Albers M., Arroyo J., Backes U., Barreiros T., Bertani I., Bjourson A.J., Brueckner M., Bruschi C.V., Carignani G., Castagnoli L., Cerdan E., Clemente M.L., Coblenz A., Coglievina M., Coissac E. Kleine K.Nature 387:81-84(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [4] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [5] | "Approaching a complete repository of sequence-verified protein-encoding clones for Saccharomyces cerevisiae." Hu Y., Rolfs A., Bhullar B., Murthy T.V.S., Zhu C., Berger M.F., Camargo A.A., Kelley F., McCarron S., Jepson D., Richardson A., Raphael J., Moreira D., Taycher E., Zuo D., Mohr S., Kane M.F., Williamson J. LaBaer J.Genome Res. 17:536-543(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [6] | "Protein identifications for a Saccharomyces cerevisiae protein database." Garrels J.I., Futcher B., Kobayashi R., Latter G.I., Schwender B., Volpe T., Warner J.R., McLaughlin C.S. Electrophoresis 15:1466-1486(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 47-58. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [7] | "Gene linkage of two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis resolved proteins from isogene families in Saccharomyces cerevisiae by microsequencing of in-gel trypsin generated peptides." Norbeck J., Blomberg A. Electrophoresis 16:149-156(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 38531 / Y41 and ATCC 44827 / SKQ2N. |
| [8] | "Yeast mitochondrial dehydrogenases are associated in a supramolecular complex." Grandier-Vazeille X., Bathany K., Chaignepain S., Camougrand N., Manon S., Schmitter J.-M. Biochemistry 40:9758-9769(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION. |
| [9] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [10] | "Quantitative phosphoproteomics applied to the yeast pheromone signaling pathway." Gruhler A., Olsen J.V., Mohammed S., Mortensen P., Faergeman N.J., Mann M., Jensen O.N. Mol. Cell. Proteomics 4:310-327(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-149; SER-178 AND SER-201, MASS SPECTROMETRY. Strain: YAL6B. |
| [11] | "Analysis of phosphorylation sites on proteins from Saccharomyces cerevisiae by electron transfer dissociation (ETD) mass spectrometry." Chi A., Huttenhower C., Geer L.Y., Coon J.J., Syka J.E.P., Bai D.L., Shabanowitz J., Burke D.J., Troyanskaya O.G., Hunt D.F. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:2193-2198(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-175 AND SER-178, MASS SPECTROMETRY. |
| [12] | "Proteome-wide identification of in vivo targets of DNA damage checkpoint kinases." Smolka M.B., Albuquerque C.P., Chen S.H., Zhou H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:10364-10369(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-227, MASS SPECTROMETRY. |
| [13] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-22; SER-123; SER-124; THR-125; SER-149; THR-151; THR-152; SER-178; THR-182; SER-190; THR-199; SER-201; SER-207; SER-208; THR-209; THR-227; THR-235; SER-239; THR-252; SER-302; SER-310 AND TYR-312, MASS SPECTROMETRY. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | V01300 Genomic DNA. Translation: CAA24607.1. J01324 Genomic DNA. Translation: AAA88714.1. X82408 Genomic DNA. Translation: CAA57803.1. Z72977 Genomic DNA. Translation: CAA97218.1. AY557831 Genomic DNA. Translation: AAS56157.1. BK006941 Genomic DNA. Translation: DAA08285.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | DEBYG2. S55870. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_011708.3. NM_001181321.3. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00359. | ||||||||||||||||||
| SMR | P00359. Positions 1-332. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-4309N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P00359. 94 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-567189. | ||||||||||||||||||
| STRING | 4932.YGR192C. | ||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||
| COMPLUYEAST-2DPAGE | P00359. | ||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P00359. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | P00359. | ||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P00359. | ||||||||||||||||||
| PRIDE | P00359. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YGR192C; YGR192C; YGR192C. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 853106. | ||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YGR192C. sce:YGR198W. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| SGD | S000003424. TDH3. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0057. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00690000101860. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000071678. | ||||||||||||||||||
| KO | K00134. | ||||||||||||||||||
| OMA | VSSDFCT. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4578GC. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P00359. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00184. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P00359. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | YGR192C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR020831. GlycerAld/Erythrose_P_DH. IPR020830. GlycerAld_3-P_DH_AS. IPR020829. GlycerAld_3-P_DH_cat. IPR020828. GlycerAld_3-P_DH_NAD(P)-bd. IPR006424. Glyceraldehyde-3-P_DH_1. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10836. PTHR10836. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02800. Gp_dh_C. 1 hit. PF00044. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000149. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00078. G3PDHDRGNASE. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00846. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01534. GAPDH-I. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00071. GAPDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 973112. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | G3P3_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00359 Secondary accession number(s): D6VUX4, Q6Q5P9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome VII Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome VII: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
