P00343 (LDH_LACCA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 29, 2013.
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| Protein names | Recommended name: L-lactate dehydrogenase Short name=L-LDH EC=1.1.1.27 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Lactobacillus casei | ||
| Taxonomic identifier | 1582 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Lactobacillales › Lactobacillaceae › Lactobacillus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 326 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-lactate + NAD+ = pyruvate + NADH. HAMAP-Rule MF_00488 |
| Pathway | Fermentation; pyruvate fermentation to lactate; (S)-lactate from pyruvate: step 1/1. HAMAP-Rule MF_00488 |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. LDH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellular carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycolysisInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | L-lactate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 326 | 325 | L-lactate dehydrogenase HAMAP-Rule MF_00488 | PRO_0000168347 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 18 – 46 | 29 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 181 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 94 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 126 | 1 | NAD or substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 157 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 235 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 226 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 26 | 1 | Y → F AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 52 | 1 | I → T AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 88 – 89 | 2 | QK → KQ AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 119 | 1 | G → L AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 270 | 1 | L → I AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 273 | 1 | I → L AA sequence Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 7 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 31 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 40 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 55 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 60 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 68 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 74 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 94 – 97 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 113 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 114 – 116 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 123 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 127 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 139 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 148 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 166 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 182 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 191 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 205 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 232 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 251 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 266 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 269 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 282 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 289 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 310 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and nucleotide sequence of the Lactobacillus casei lactate dehydrogenase gene." Kim S.F., Baek S.J., Pack M.Y. Appl. Environ. Microbiol. 57:2413-2417(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 393 / DSM 20011 / JCM 1134 / NBRC 15883 / NCIMB 11970 / NCDO 161. |
| [2] | Taguchi H., Ohta T. Submitted (NOV-1991) to the PIR data bank Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 393 / DSM 20011 / JCM 1134 / NBRC 15883 / NCIMB 11970 / NCDO 161. |
| [3] | "The complete primary structure of the allosteric L-lactate dehydrogenase from Lactobacillus casei." Hensel R., Mayr U., Yang C. Eur. J. Biochem. 134:503-511(1983) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-326. |
| [4] | "Structure determination of the allosteric L-lactate dehydrogenase from Lactobacillus-casei at 3A resolution." Buehner M., Hecht H.J. Acta Crystallogr. A 40:32-34(1984) Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D12591 Genomic DNA. Translation: BAA02133.1. M76708 Genomic DNA. Translation: AAA25245.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | DELBLA. A43944. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P00343. Positions 2-321. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-8681. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P00343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00554; UER00611. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. 3.90.110.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00488. Lactate_dehydrog. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DH. IPR011304. L-lactate_DH. IPR018177. L-lactate_DH_AS. IPR022383. Lactate/malate_DH_C. IPR001236. Lactate/malate_DH_N. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11540. PTHR11540. 1 hit. PTHR11540:SF3. PTHR11540:SF3. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00086. LLDHDRGNASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56327. Lactate_DH/Glyco_hydro_4_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01771. L-LDH-NAD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00064. L_LDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P00343. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LDH_LACCA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00343 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
