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UniProtKB/Swiss-Prot P00339 (LDHA_PIG)
Last modified
June 16, 2009.
Version 77.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: L-lactate dehydrogenase A chain Short name=LDH-A EC=1.1.1.27 Alternative name(s): LDH muscle subunit Short name=LDH-M | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Sus scrofa (Pig) | ||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 332 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-lactate + NAD+ = pyruvate + NADH. |
| Pathway | Fermentation; pyruvate fermentation to lactate; (S)-lactate from pyruvate: step 1/1. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. LDH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | anaerobic glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | L-lactate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 332 | 331 | L-lactate dehydrogenase A chain | PRO_0000168416 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 29 – 57 | 29 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 193 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 99 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 106 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 138 | 1 | NAD or substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 169 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 248 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 239 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 233 | 1 | Q → E AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 286 | 1 | D → N AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 7 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 10 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 25 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 40 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 50 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 66 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 81 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 85 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 93 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 108 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 126 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 134 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 150 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 159 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 177 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 183 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 190 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 205 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 213 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 221 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 244 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 263 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 275 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 281 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 295 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 298 – 303 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 329 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evolutionary relationships of lactate dehydrogenases (LDHs) from mammals, birds, an amphibian, fish, barley, and bacteria: LDH cDNA sequences from Xenopus, pig, and rat." Tsuji S., Qureshi M.A., Hou E.W., Fitch W.M., Li S.S.-L. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91:9392-9396(1994) [PubMed: 7937776] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Muscle. |
| [2] | "The primary structure of porcine lactate dehydrogenase: isoenzymes M4 and H4." Kiltz H.-H., Keil W., Griesbach M., Petry K., Meyer H. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 358:123-127(1977) [PubMed: 838465] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-332. |
| [3] | "Design and synthesis of new enzymes based on the lactate dehydrogenase framework." Dunn C.R., Wilks H.M., Halsall D.J., Atkinson T., Clarke A.R., Muirhead H., Holbrook J.J. Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 332:177-184(1991) [PubMed: 1678537] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS)IN COMPLEX WITH NAD AND SUBSTRATE ANALOG. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U07178 mRNA. Translation: AAA50436.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | DEPGLM. A00348. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P00339. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.27. 249. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DH. IPR011304. L-lactate_DH. IPR018177. L-lactate_DH_AS. IPR001236. Lactate/malate_DH. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.110.10. lact_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00086. LLDHDRGNASE. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01771. L-LDH-NAD. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00064. L_LDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LDHA_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00339 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


