P00336 (LDHB_PIG) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 101.
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| Protein names | Recommended name: L-lactate dehydrogenase B chain Short name=LDH-B EC=1.1.1.27 Alternative name(s): LDH heart subunit Short name=LDH-H | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Sus scrofa (Pig) [Complete proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 334 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-lactate + NAD+ = pyruvate + NADH. |
| Pathway | Fermentation; pyruvate fermentation to lactate; (S)-lactate from pyruvate: step 1/1. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. LDH family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | L-lactate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 334 | 333 | L-lactate dehydrogenase B chain | PRO_0000168462 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 30 – 58 | 29 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 194 | 1 | Proton acceptor By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 100 | 1 | NAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 107 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 139 | 1 | NAD or substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 170 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 249 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 7 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 58 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 119 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 240 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 248 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 249 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 329 | 1 | N6-acetyllysine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 14 – 15 | 2 | EE → QQ AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 81 | 1 | D → N AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 131 | 1 | D → N AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 214 | 1 | E → Q AA sequence Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 26 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 43 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 51 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 69 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 72 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 88 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 95 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 99 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 107 – 108 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 112 – 119 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 120 – 121 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 128 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 136 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 152 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 158 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 164 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 179 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 215 – 218 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 240 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 266 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 267 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 297 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 298 – 299 | 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 304 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 331 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evolutionary relationships of lactate dehydrogenases (LDHs) from mammals, birds, an amphibian, fish, barley, and bacteria: LDH cDNA sequences from Xenopus, pig, and rat." Tsuji S., Qureshi M.A., Hou E.W., Fitch W.M., Li S.S.-L. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91:9392-9396(1994) [PubMed: 7937776] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Muscle. |
| [2] | "The primary structure of porcine lactate dehydrogenase: isoenzymes M4 and H4." Kiltz H.-H., Keil W., Griesbach M., Petry K., Meyer H. Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 358:123-127(1977) [PubMed: 838465] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-334. |
| [3] | Kiltz H.-H. Submitted (OCT-1977) to the PIR data bank Cited for: SEQUENCE REVISION TO 22; 148; 216 AND 218. |
| [4] | "Structure of the active ternary complex of pig heart lactate dehydrogenase with S-lac-NAD at 2.7-A resolution." Grau U.M., Trommer W.E., Rossmann M.G. J. Mol. Biol. 151:289-307(1981) [PubMed: 7338899] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U07180 mRNA. Translation: AAA50438.1. | ||||||||||||
| PIR | DEPGLH. A91671. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001106758.1. NM_001113287.1. | ||||||||||||
| UniGene | Ssc.71163. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00336. | ||||||||||||
| SMR | P00336. Positions 2-333. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | P00336. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 100621540. | ||||||||||||
| KEGG | ssc:407246. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 3945. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00550000074541. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG000462. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DH. IPR011304. L-lactate_DH. IPR018177. L-lactate_DH_AS. IPR022383. Lactate/malate_DH_C. IPR001236. Lactate/malate_DH_N. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.110.10. lact_mal_DH. 1 hit. G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00016. | ||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00086. LLDHDRGNASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56327. Lactate_DH/Glyco_hydro_4_C. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01771. L-LDH-NAD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00064. L_LDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | LDHB_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00336 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with