P00179 (CP2C5_RABIT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 105.
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| Protein names | Recommended name: Cytochrome P450 2C5 EC=1.14.14.1 Alternative name(s): CYPIIC5 Cytochrome P450 1 Cytochrome P450IIC5 Progesterone 21-hydroxylase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Oryctolagus cuniculus (Rabbit) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 9986 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Lagomorpha › Leporidae › Oryctolagus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 487 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cytochromes P450 are a group of heme-thiolate monooxygenases. In liver microsomes, this enzyme is involved in an NADPH-dependent electron transport pathway. It oxidizes a variety of structurally unrelated compounds, including steroids, fatty acids, and xenobiotics. |
| Catalytic activity | RH + reduced flavoprotein + O2 = ROH + oxidized flavoprotein + H2O. |
| Cofactor | Heme group. |
| Subcellular location | Endoplasmic reticulum membrane By similarity. Microsome membrane By similarity. |
| Induction | P450 can be induced to high levels in liver and other tissues by various foreign compounds, including drugs, pesticides, and carcinogens. |
| Miscellaneous | This protein differs from other forms of cytochrome P450 in that it catalyzes the 21-hydroxylation of progesterone, resulting in the formation of deoxycorticosterone. |
| Sequence similarities | Belongs to the cytochrome P450 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Endoplasmic reticulum Membrane Microsome |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Molecular function | Monooxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | endoplasmic reticulum membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | aromatase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 487 | 487 | Cytochrome P450 2C5 | PRO_0000051696 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 432 | 1 | Iron (heme axial ligand) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 97 | 1 | R → T in AAA31209. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 252 | 1 | Q → E in AAA31209. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 37 – 39 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 44 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 61 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 77 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 87 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 88 – 94 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 107 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 114 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 130 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 133 – 136 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 139 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 157 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 161 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 183 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 207 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 225 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 254 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 272 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 275 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 312 | 32 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 327 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 341 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 356 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 371 – 373 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 378 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 383 – 386 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 388 – 392 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 395 – 397 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 398 – 400 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 406 – 409 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 412 – 415 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 428 – 430 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 435 – 452 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 453 – 459 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 461 – 463 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 472 – 476 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 482 – 486 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Multiple gene-like sequences related to the rabbit hepatic progesterone 21-hydroxylase cytochrome P-450 1." Tukey R.H., Okino S., Barnes H.J., Griffin K.J., Johnson E.F. J. Biol. Chem. 260:13347-13354(1985) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | Tukey R.H. Submitted (FEB-1986) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 252. |
| [3] | "Characterization of the CYP2C5 gene in 21L III/J rabbits. Allelic variation affects the expression of P450IIC5." Pendurthi U.R., Lamb J.G., Nguyen N., Johnson E.F., Tukey R.H. J. Biol. Chem. 265:14662-14668(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: III/J. Tissue: Liver. |
| [4] | "Mammalian microsomal cytochrome P450 monooxygenase: structural adaptations for membrane binding and functional diversity." Williams P.A., Cosme J., Sridhar V., Johnson E.F., McRee D.E. Mol. Cell 5:121-131(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
| [5] | "Structure of a substrate complex of mammalian cytochrome P450 2C5 at 2.3 A resolution: evidence for multiple substrate binding modes." Wester M.R., Johnson E.F., Marques-Soares C., Dansette P.M., Mansuy D., Stout C.D. Biochemistry 42:6370-6379(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATE ANALOG. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M11299 mRNA. Translation: AAA31209.1. M55664 mRNA. Translation: AAA63461.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | O4RBP4. A00180. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001164397.1. NM_001170926.1. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Ocu.1857. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P00179. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P00179. Positions 27-487. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9986.ENSOCUP00000020892. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSOCUT00000021366; ENSOCUP00000020892; ENSOCUG00000021501. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 100328549. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 100328549. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG2124. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00680000099783. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000036992. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG015789. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | DDINSYI. | ||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG48WC22. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P00179. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.630.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001128. Cyt_P450. IPR017972. Cyt_P450_CS. IPR002401. Cyt_P450_E_grp-I. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00067. p450. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00463. EP450I. PR00385. P450. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48264. Cytochrome_P450. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00086. CYTOCHROME_P450. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1907985. | ||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P00179. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CP2C5_RABIT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P00179 Secondary accession number(s): Q29511 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
