O93627 (RBL_PYRKO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 102.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribulose bisphosphate carboxylase Short name=RuBisCO EC=4.1.1.39 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus kodakaraensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (Thermococcus kodakaraensis (strain KOD1)) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 69014 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Thermococcus › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 444 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 3-phospho-D-glycerate + 2 H+ = D-ribulose 1,5-bisphosphate + CO2 + H2O. HAMAP-Rule MF_01133 3-phospho-D-glycerate + 2-phosphoglycolate = D-ribulose 1,5-bisphosphate + O2. HAMAP-Rule MF_01133 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. Ref.5 |
| Subunit structure | Homodecamer, consisting of fiver dimer units which form a ring-like pentagonal structure. This arrangement is essential for its high thermostability. Composed solely of large subunits. Ref.4 Ref.5 |
| Miscellaneous | The basic functional RuBisCO is composed of a large chain homodimer in a "head-to-tail" conformation By similarity. HAMAP-Rule MF_01133 |
| Sequence similarities | Belongs to the RuBisCO large chain family. Type III subfamily. |
| Biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. Highly thermostable. HAMAP-Rule MF_01133 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbon dioxide fixation |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Lyase Monooxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | carbon fixation Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP monooxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ribulose-bisphosphate carboxylase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 444 | 443 | Ribulose bisphosphate carboxylase HAMAP-Rule MF_01133 | PRO_0000062678 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 163 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 281 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 189 | 1 | Magnesium; via carbamate group | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 191 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 192 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | Substrate; in homodimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 165 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 282 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 367 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 322 | 1 | Transition state stabilizer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 189 | 1 | N6-carboxylysine HAMAP-Rule MF_01133 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 63 | 1 | E → S: Decrease in activity and in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-66 and S-69. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 66 | 1 | R → S: Large decrease in activity and in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-63 and S-69. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 69 | 1 | D → S: Slight decrease in activity; no change in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-63 and S-66. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 12 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 23 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 33 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 50 – 52 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 70 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 79 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 92 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 95 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 108 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 114 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 127 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 150 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 160 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 166 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 182 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 189 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 220 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 229 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 247 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 255 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 259 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 274 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 281 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 283 – 285 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 289 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 308 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 314 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 323 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 327 – 338 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 342 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 363 – 369 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 372 – 374 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 376 – 382 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 389 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 395 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 415 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 421 – 425 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 438 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Presence of a structurally novel type ribulose-bisphosphate carboxylase/oxygenase in the hyperthermophilic archaeon, Pyrococcus kodakaraensis KOD1." Ezaki S., Maeda N., Kishimoto T., Atomi H., Imanaka T. J. Biol. Chem. 274:5078-5082(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-12, CHARACTERIZATION. Strain: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1. |
| [2] | "Complete genome sequence of the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1 and comparison with Pyrococcus genomes." Fukui T., Atomi H., Kanai T., Matsumi R., Fujiwara S., Imanaka T. Genome Res. 15:352-363(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1. |
| [3] | "Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus kodakaraensis KOD1 is composed solely of large subunits and forms a pentagonal structure." Maeda N., Kitano K., Fukui T., Ezaki S., Atomi H., Miki K., Imanaka T. J. Mol. Biol. 293:57-66(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-12, CHARACTERIZATION, CRYSTALLIZATION. Strain: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1. |
| [4] | "The unique pentagonal structure of an archaeal Rubisco is essential for its high thermostability." Maeda N., Kanai T., Atomi H., Imanaka T. J. Biol. Chem. 277:31656-31662(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBUNIT, MUTAGENESIS OF GLU-63; ARG-66 AND ASP-69. Strain: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1. |
| [5] | "Crystal structure of a novel-type archaeal rubisco with pentagonal symmetry." Kitano K., Maeda N., Fukui T., Atomi H., Imanaka T., Miki K. Structure 9:473-481(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS), COFACTOR, SUBUNIT. Strain: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB018555 Genomic DNA. Translation: BAA33863.1. AP006878 Genomic DNA. Translation: BAD86479.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_184703.1. NC_006624.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O93627. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O93627. Positions 12-443. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-8377356. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 69014.TK2290. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | BAD86479; BAD86479; TK2290. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3234791. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | tko:TK2290. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1850. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000230831. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01601. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | HRAMHAA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK04208. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-13272. TKOD69014:GH72-2342-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.110. 1 hit. 3.30.70.150. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01133. RuBisCO_L_type3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017712. RuBisCO_III. IPR000685. RuBisCO_lsu_C. IPR017443. RuBisCO_lsu_fd_N. IPR017444. RuBisCO_lsu_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00016. RuBisCO_large. 1 hit. PF02788. RuBisCO_large_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51649. RuBisCO_large. 1 hit. SSF54966. RuBisCO_large. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03326. rubisco_III. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O93627. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RBL_PYRKO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O93627 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
