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UniProtKB/Swiss-Prot O93627 (RBL_PYRKO)
Last modified
June 16, 2009.
Version 67.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ribulose bisphosphate carboxylase Short name=RuBisCO EC=4.1.1.39 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pyrococcus kodakaraensis (Thermococcus kodakaraensis) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 69014 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Thermococci › Thermococcales › Thermococcaceae › Thermococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 444 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 3-phospho-D-glycerate + 2 H+ = D-ribulose 1,5-bisphosphate + CO2 + H2O. HAMAP MF_01133 3-phospho-D-glycerate + 2-phosphoglycolate = D-ribulose 1,5-bisphosphate + O2. HAMAP MF_01133 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. Ref.5 |
| Subunit structure | Homodecamer, consisting of fiver dimer units which form a ring-like pentagonal structure. This arrangement is essential for its high thermostability. Composed solely of large subunits. Ref.5 Ref.4 |
| Miscellaneous | The basic functional RuBisCO is composed of a large chain homodimer in a "head-to-tail" conformation By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the RuBisCO large chain family. Type III subfamily. |
| biophysicochemical properties | Temperature dependence: Optimum temperature is 90 degrees Celsius. Highly thermostable. HAMAP MF_01133 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbon dioxide fixation |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Lyase Monooxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbon utilization by fixation of carbon dioxide Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW monooxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein homodimerization activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro ribulose-bisphosphate carboxylase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 444 | 443 | Ribulose bisphosphate carboxylase HAMAP MF_01133 | PRO_0000062678 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 163 | 1 | Proton acceptor HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 281 | 1 | Proton acceptor HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 189 | 1 | Magnesium; via carbamate group HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 191 | 1 | Magnesium HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 192 | 1 | Magnesium HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 111 | 1 | Substrate; in homodimeric partner HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 165 | 1 | Substrate HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 282 | 1 | Substrate HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | Substrate HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 367 | 1 | Substrate HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 322 | 1 | Transition state stabilizer HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 189 | 1 | N6-carboxylysine HAMAP MF_01133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 63 | 1 | E → S: Decrease in activity and in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-66 and S-69. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 66 | 1 | R → S: Large decrease in activity and in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-63 and S-69. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 69 | 1 | D → S: Slight decrease in activity; no change in thermostability. Large decrease in activity; forms dimers; when associated with S-63 and S-66. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 33 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 49 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 70 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 76 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 83 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 92 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 101 – 108 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 114 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 127 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 150 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 160 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 182 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 189 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 219 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 227 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 247 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 255 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 259 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 273 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 281 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 287 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 296 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 308 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 314 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 338 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 342 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 363 – 369 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 372 – 374 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 375 – 381 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 389 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 392 – 395 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 415 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 421 – 425 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 429 – 436 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Presence of a structurally novel type ribulose-bisphosphate carboxylase/oxygenase in the hyperthermophilic archaeon, Pyrococcus kodakaraensis KOD1." Ezaki S., Maeda N., Kishimoto T., Atomi H., Imanaka T. J. Biol. Chem. 274:5078-5082(1999) [PubMed: 9988755] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-12, CHARACTERIZATION. Strain: KOD1. |
| [2] | "Complete genome sequence of the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis KOD1 and comparison with Pyrococcus genomes." Fukui T., Atomi H., Kanai T., Matsumi R., Fujiwara S., Imanaka T. Genome Res. 15:352-363(2005) [PubMed: 15710748] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: KOD1. |
| [3] | "Ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus kodakaraensis KOD1 is composed solely of large subunits and forms a pentagonal structure." Maeda N., Kitano K., Fukui T., Ezaki S., Atomi H., Miki K., Imanaka T. J. Mol. Biol. 293:57-66(1999) [PubMed: 10512715] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-12, CHARACTERIZATION, CRYSTALLIZATION. Strain: KOD1. |
| [4] | "The unique pentagonal structure of an archaeal Rubisco is essential for its high thermostability." Maeda N., Kanai T., Atomi H., Imanaka T. J. Biol. Chem. 277:31656-31662(2002) [PubMed: 12070156] [Abstract] Cited for: SUBUNIT, MUTAGENESIS OF GLU-63; ARG-66 AND ASP-69. |
| [5] | "Crystal structure of a novel-type archaeal rubisco with pentagonal symmetry." Kitano K., Maeda N., Fukui T., Atomi H., Imanaka T., Miki K. Structure 9:473-481(2001) [PubMed: 11435112] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS), COFACTOR, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AB018555 Genomic DNA. Translation: BAA33863.1. AP006878 Genomic DNA. Translation: BAD86479.1. | |||||||||||||
| RefSeq | YP_184703.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 3234791. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus TK2290 in contig AP006878_GR. | ||||||||||||
| KEGG | tko:TK2290. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|69014.3.peg.2291. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O93627. | ||||||||||||
| OMA | O93627. QYFAYIA. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-13272. TKOD69014:TK2290-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01133. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR000685. RuBisCO_lsu_C. IPR017712. RuBisCO_lsu_III. IPR017444. RuBisCO_lsu_N. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.110. RuBisCO_large. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00016. RuBisCO_large. 1 hit. PF02788. RuBisCO_large_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03326. rubisco_III. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RBL_PYRKO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O93627 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


