##gff-version 3 O88947 UniProtKB Signal peptide 1 20 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 O88947 UniProtKB Propeptide 21 40 . . . ID=PRO_0000027792;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Chain 41 481 . . . ID=PRO_0000027793;Note=Coagulation factor X O88947 UniProtKB Chain 41 180 . . . ID=PRO_0000027794;Note=Factor X light chain;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Chain 184 481 . . . ID=PRO_0000027795;Note=Factor X heavy chain;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Propeptide 184 231 . . . ID=PRO_0000027796;Note=Activation peptide;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Chain 232 481 . . . ID=PRO_0000027797;Note=Activated factor Xa heavy chain;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Domain 41 85 . . . Note=Gla;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Domain 86 122 . . . Note=EGF-like 1%3B calcium-binding;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076 O88947 UniProtKB Domain 125 165 . . . Note=EGF-like 2;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076 O88947 UniProtKB Domain 232 464 . . . Note=Peptidase S1;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00274 O88947 UniProtKB Active site 273 273 . . . Note=Charge relay system;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Active site 319 319 . . . Note=Charge relay system;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Active site 416 416 . . . Note=Charge relay system;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Modified residue 46 46 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 47 47 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 54 54 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 56 56 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 59 59 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 60 60 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 65 65 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 66 66 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 69 69 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 72 72 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 75 75 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 79 79 . . . Note=4-carboxyglutamate;Ontology_term=ECO:0000250,ECO:0000255;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P00743,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Modified residue 103 103 . . . Note=(3R)-3-hydroxyaspartate;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Glycosylation 187 187 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16944957;Dbxref=PMID:16944957 O88947 UniProtKB Glycosylation 218 218 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 O88947 UniProtKB Disulfide bond 57 62 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 90 101 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 95 110 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 112 121 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 129 140 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 136 149 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 151 164 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 172 339 . . . Note=Interchain (between light and heavy chains);Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00076,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00274,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00463 O88947 UniProtKB Disulfide bond 238 243 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 258 274 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 387 401 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Disulfide bond 412 440 . . . Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250 O88947 UniProtKB Sequence conflict 250 250 . . . Note=I->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O88947 UniProtKB Sequence conflict 294 294 . . . Note=E->D;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 O88947 UniProtKB Sequence conflict 298 298 . . . Note=M->L;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305