Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot O88792 (JAM1_MOUSE)
Last modified
October 13, 2009.
Version 86.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Junctional adhesion molecule A Short name=JAM-A Alternative name(s): Junctional adhesion molecule 1 Short name=JAM-1 CD_antigen=CD321 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 300 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Seems to plays a role in epithelial tight junction formation. Appears early in primordial forms of cell junctions and recruits PARD3. The association of the PARD6-PARD3 complex may prevent the interaction of PARD3 with JAM1, thereby preventing tight junction assembly. Plays a role in regulating monocyte transmigration involved in integrity of epithelial barrier. Involved in platelet activation. In case of orthoreovirus infection, serves as receptor for the virus By similarity. |
| Subunit structure | Interacts with the ninth PDZ domain of MPDZ. Interacts with the first PDZ domain of PARD3. The association between PARD3 and PARD6B probably disrupts this interaction. Interacts with the orthoreovirus sigma-1 capsid protein By similarity. |
| Subcellular location | Cell junction › tight junction. Cell membrane; Single-pass type I membrane protein. Note: Localized at tight junctions of both epithelial and endothelial cells. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the immunoglobulin superfamily. Contains 2 Ig-like V-type (immunoglobulin-like) domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Host-virus interaction |
| Cellular component | Cell junction Cell membrane Membrane Tight junction |
| Domain | Immunoglobulin domain Repeat Signal Transmembrane |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell adhesion Inferred from direct assay. Source: MGI epithelial cell differentiationInferred from direct assay. Source: MGI interspecies interaction between organismsInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell tight junctionInferred from mutant phenotype. Source: MGI |
| Molecular function | protein binding Inferred from physical interaction. Source: MGI |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 26 | 26 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 27 – 300 | 274 | Junctional adhesion molecule A | PRO_0000015067 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 27 – 238 | 212 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 239 – 259 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 260 – 299 | 40 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 28 – 122 | 95 | Ig-like V-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 134 – 230 | 97 | Ig-like V-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 273 | 1 | Phosphothreonine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 281 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 282 | 1 | Phosphoserine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 285 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 288 | 1 | Phosphoserine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 42 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 185 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 49 ↔ 108 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 152 ↔ 212 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 40 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 48 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 53 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 65 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 74 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 89 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 96 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 112 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 129 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 143 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 153 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 167 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 215 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 234 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Junctional adhesion molecule, a novel member of the immunoglobulin superfamily that distributes at intercellular junctions and modulates monocyte transmigration." Martin-Padura I., Lostaglio S., Schneemann M., Williams L., Romano M., Fruscella P., Panzeri C., Stoppacciaro A., Ruco L., Villa A., Simmons D., Dejana E. J. Cell Biol. 142:117-127(1998) [PubMed: 9660867] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Cloning of JAM-2 and JAM-3: an emerging junctional adhesion molecular family?" Aurrand-Lions M.A., Duncan L., Du Pasquier L., Imhof B.A. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 251:91-98(2000) [PubMed: 11036763] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION. |
| [3] | "The cell polarity protein ASIP/PAR-3 directly associates with junctional adhesion molecule (JAM)." Ebnet K., Suzuki A., Horikoshi Y., Hirose T., Meyer zu Brickwedde M.-K., Ohno S., Vestweber D. EMBO J. 20:3738-3748(2001) [PubMed: 11447115] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH PARD3. |
| [4] | "Leukocyte-endothelial-cell interactions in leukocyte transmigration and the inflammatory response." Muller W.A. Trends Immunol. 24:327-334(2003) [PubMed: 12810109] [Abstract] Cited for: REVIEW, NOMENCLATURE. |
| [5] | "Large-scale phosphorylation analysis of mouse liver." Villen J., Beausoleil S.A., Gerber S.A., Gygi S.P. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104:1488-1493(2007) [PubMed: 17242355] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-285 AND SER-288, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Liver. |
| [6] | "Mass-spectrometric identification and relative quantification of N-linked cell surface glycoproteins." Wollscheid B., Bausch-Fluck D., Henderson C., O'Brien R., Bibel M., Schiess R., Aebersold R., Watts J.D. Nat. Biotechnol. 27:378-386(2009) [PubMed: 19349973] [Abstract] Cited for: GLYCOSYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT ASN-42 AND ASN-185, MASS SPECTROMETRY. |
| [7] | "X-ray structure of junctional adhesion molecule: structural basis for homophilic adhesion via a novel dimerization motif." Kostrewa D., Brockhaus M., D'Arcy A., Dale G.E., Nelboeck P., Schmid G., Mueller F., Bazzoni G., Dejana E., Bartfai T., Winkler F.K., Hennig M. EMBO J. 20:4391-4398(2001) [PubMed: 11500366] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) OF 27-238. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U89915 mRNA. Translation: AAC32982.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00316159. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.294882 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | O88792. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | O88792. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000043839; ENSMUSP00000041907; ENSMUSG00000038235; Mus musculus. [Genome view] | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:1321398. F11r. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O88792. | ||||||||||||
| HOVERGEN | O88792. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | O88792. | ||||||||||||
| Bgee | O88792. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_F11R. | ||||||||||||
| Genevestigator | O88792. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000038235. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013151. Ig. IPR007110. Ig-like. IPR013783. Ig-like_fold. IPR003598. Ig_sub2. IPR013106. Ig_V-set. IPR003596. Ig_V-set_sub. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.10. Ig-like_fold. 2 hits. | ||||||||||||
| Pfam | PF00047. ig. 1 hit. PF07686. V-set. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00408. IGc2. 1 hit. SM00406. IGv. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS50835. IG_LIKE. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | JAM1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O88792 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


