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UniProtKB/Swiss-Prot O85465 (GUN5_BACAG)
Last modified
June 16, 2009.
Version 60.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase 5A EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Endo-1,4-beta-glucanase 5A Alkaline cellulase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bacillus agaradhaerens (Bacillus agaradherans) | ||
| Taxonomic identifier | 76935 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 400 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 5 (cellulase A) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | carbohydrate binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cation bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro cellulase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 400 | 400 | Endoglucanase 5A | PRO_0000184043 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 165 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 254 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 35 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 61 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 66 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 80 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 94 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 118 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 127 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 137 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 152 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 161 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 173 – 176 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 189 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 205 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 212 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 228 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 245 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 258 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 280 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 290 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 314 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 328 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Bjornvad M.E. Submitted (MAY-1998) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700163 / DSM 8721 / LMG 17948 / NCIMB 40482. |
| [2] | "Structure of the Bacillus agaradherans family 5 endoglucanase at 1.6-A and its cellobiose complex at 2.0-A resolution." Davies G.J., Dauter M., Brzozowski A.M., Bjoernvad M.E., Andersen K.V., Schuelein M. Biochemistry 37:1926-1932(1998) [PubMed: 9485319] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.57 ANGSTROMS) OF 30-329. Strain: ATCC 700163 / DSM 8721 / LMG 17948 / NCIMB 40482. |
| [3] | "Snapshots along an enzymatic reaction coordinate: analysis of a retaining beta-glycoside hydrolase." Davies G.J., MacKenzie L.F., Varrot A., Dauter M., Brzozowski A.M., Schuelein M., Withers S.G. Biochemistry 37:11707-11713(1998) [PubMed: 9718293] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.64 ANGSTROMS) OF 30-329. Strain: ATCC 700163 / DSM 8721 / LMG 17948 / NCIMB 40482. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF067428 Genomic DNA. Translation: AAC19169.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM5. Carbohydrate-Binding Module Family 5. GH5. Glycoside Hydrolase Family 5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.4. 277473. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003610. CBM_5_12. IPR001547. Glyco_hydro_5. IPR018087. Glyco_hydro_5_CS. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02839. CBM_5_12. 1 hit. PF00150. Cellulase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00495. ChtBD3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00659. GLYCOSYL_HYDROL_F5. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUN5_BACAG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O85465 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


