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UniProtKB/Swiss-Prot O85140 (FABD_SALTY)
Last modified
November 3, 2009.
Version 63.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Malonyl CoA-acyl carrier protein transacylase Short name=MCT EC=2.3.1.39 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 309 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Malonyl-CoA + [acyl-carrier-protein] = CoA + malonyl-[acyl-carrier-protein]. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the fabD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Lipid synthesis |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 309 | 308 | Malonyl CoA-acyl carrier protein transacylase | PRO_0000194219 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 92 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 201 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 7 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 25 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 39 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 49 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 56 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 79 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 101 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 123 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 136 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 151 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 170 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 185 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 193 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 217 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 250 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 266 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 274 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 288 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 296 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 307 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Transcriptional analysis of essential genes of the Escherichia coli fatty acid biosynthesis gene cluster by functional replacement with the analogous Salmonella typhimurium gene cluster." Zhang Y., Cronan J.E. Jr. J. Bacteriol. 180:3295-3303(1998) [PubMed: 9642179] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: LT2. |
| [2] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AF044668 Genomic DNA. Translation: AAC38649.1. AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL20123.1. | |||||||||||||
| RefSeq | NP_460164.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| SMR | O85140. Positions 3-307. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | O85140. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 1252712. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM1194 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||
| KEGG | stm:STM1194. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | O85140. | ||||||||||||
| OMA | CEIAKAK. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM1194-MON. | ||||||||||||
| BRENDA | 2.3.1.39. 2. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR014043. Acyl_transferase. IPR004410. FabD. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00698. Acyl_transf_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00128. fabD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FABD_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O85140 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


