O85140 (FABD_SALTY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 29, 2013.
Version 91.
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| Protein names | Recommended name: Malonyl CoA-acyl carrier protein transacylase Short name=MCT EC=2.3.1.39 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 99287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 309 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Malonyl-CoA + [acyl-carrier-protein] = CoA + malonyl-[acyl-carrier-protein]. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the FabD family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Fatty acid biosynthesis Fatty acid metabolism Lipid biosynthesis Lipid metabolism |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | fatty acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 309 | 308 | Malonyl CoA-acyl carrier protein transacylase | PRO_0000194219 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 92 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 201 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 16 – 19 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 20 – 25 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 40 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 56 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 79 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 91 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 101 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 123 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 137 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 151 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 163 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 172 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 185 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 193 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 217 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 234 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 250 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 266 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 274 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 279 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 288 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 296 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 300 – 307 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Transcriptional analysis of essential genes of the Escherichia coli fatty acid biosynthesis gene cluster by functional replacement with the analogous Salmonella typhimurium gene cluster." Zhang Y., Cronan J.E. Jr. J. Bacteriol. 180:3295-3303(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: LT2. |
| [2] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF044668 Genomic DNA. Translation: AAC38649.1. AE006468 Genomic DNA. Translation: AAL20123.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_460164.1. NC_003197.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O85140. | ||||||||||||
| SMR | O85140. Positions 3-307. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 99287.STM1194. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | O85140. | ||||||||||||
| PRIDE | O85140. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAL20123; AAL20123; STM1194. | ||||||||||||
| GeneID | 1252712. | ||||||||||||
| KEGG | stm:STM1194. | ||||||||||||
| PATRIC | 32380837. VBISalEnt20916_1263. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0331. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000036503. | ||||||||||||
| KO | K00645. | ||||||||||||
| OMA | EVSGPFH. | ||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK2459431. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SENT99287:GCTI-1203-MONOMER. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00094. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.366.10. 2 hits. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001227. Ac_transferase_dom. IPR014043. Acyl_transferase. IPR016035. Acyl_Trfase/lysoPLipase. IPR024925. Malonyl_CoA-ACP_transAc. IPR004410. Malonyl_CoA-ACP_transAc_FabD. IPR016036. Malonyl_transacylase_ACP-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00698. Acyl_transf_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000446. Mct. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52151. Acyl_Trfase/lysoPlipase. 1 hit. SSF55048. Malonyl_transacylase_ACP-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00128. fabD. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O85140. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FABD_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O85140 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
