O84835 (RIR2_CHLTR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 95.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta EC=1.17.4.1 Alternative name(s): Ribonucleotide reductase small subunit | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Chlamydia trachomatis (strain D/UW-3/Cx) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 272561 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Chlamydiae › Chlamydiales › Chlamydiaceae › Chlamydia/Chlamydophila group › Chlamydia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 346 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the precursors necessary for DNA synthesis. Catalyzes the biosynthesis of deoxyribonucleotides from the corresponding ribonucleotides By similarity. |
| Catalytic activity | 2'-deoxyribonucleoside diphosphate + thioredoxin disulfide + H2O = ribonucleoside diphosphate + thioredoxin. |
| Cofactor | Binds 2 iron ions per subunit By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Tetramer of two alpha and two beta subunits By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribonucleoside diphosphate reductase small chain family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA replication |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA replication Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway deoxyribonucleoside diphosphate metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro deoxyribonucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | ribonucleoside-diphosphate reductase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor Inferred from electronic annotation. Source: EC transition metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 346 | 346 | Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta | PRO_0000190475 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 129 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 89 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 123 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 193 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 227 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 230 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 11 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 22 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 48 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 55 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 66 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 98 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 134 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 147 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 160 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 189 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 195 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 209 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 244 | 31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 275 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 302 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 319 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of an obligate intracellular pathogen of humans: Chlamydia trachomatis." Stephens R.S., Kalman S., Lammel C.J., Fan J., Marathe R., Aravind L., Mitchell W.P., Olinger L., Tatusov R.L., Zhao Q., Koonin E.V., Davis R.W. Science 282:754-759(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: D/UW-3/Cx. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE001273 Genomic DNA. Translation: AAC68425.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | E71466. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_220349.1. NC_000117.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O84835. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | O84835. Positions 2-318. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 272561.CT828. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC68425; AAC68425; CT_828. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 884627. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ctr:CT828. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 20381368. VBIChlTra43535_0914. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0208. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00526. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | ICNRRCQ. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07209. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-15784. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00326. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.620.20. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009078. Ferritin-like_SF. IPR012348. RNR-rel. IPR026023. RNR_bsu_prok. IPR000358. RNR_small. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23409. PTHR23409. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00268. Ribonuc_red_sm. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000355. NrdB. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47240. Ferritin/RR_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00368. RIBORED_SMALL. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O84835. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RIR2_CHLTR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O84835 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
