O84835 (RIR2_CHLTR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 82.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta EC=1.17.4.1 Alternative name(s): Ribonucleotide reductase small subunit | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Chlamydia trachomatis | ||||
| Taxonomic identifier | 813 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Chlamydiae › Chlamydiales › Chlamydiaceae › Chlamydia/Chlamydophila group › Chlamydia |
Protein attributes
| Sequence length | 346 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Provides the precursors necessary for DNA synthesis. Catalyzes the biosynthesis of deoxyribonucleotides from the corresponding ribonucleotides By similarity. |
| Catalytic activity | 2'-deoxyribonucleoside diphosphate + thioredoxin disulfide + H2O = ribonucleoside diphosphate + thioredoxin. |
| Cofactor | Binds 2 iron ions per subunit By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Tetramer of two alpha and two beta subunits By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribonucleoside diphosphate reductase small chain family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA replication |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA replication Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW deoxyribonucleoside diphosphate metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ribonucleoside-diphosphate reductase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC transition metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 346 | 346 | Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta | PRO_0000190475 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 129 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 89 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 120 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 123 | 1 | Iron 1 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 193 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 227 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 230 | 1 | Iron 2 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 6 – 11 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 17 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 22 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 48 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 55 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 66 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 98 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 134 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 147 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 160 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 189 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 195 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 209 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 244 | 31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 248 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 275 | 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 285 – 302 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of an obligate intracellular pathogen of humans: Chlamydia trachomatis." Stephens R.S., Kalman S., Lammel C.J., Fan J., Marathe R., Aravind L., Mitchell W.P., Olinger L., Tatusov R.L., Zhao Q., Koonin E.V., Davis R.W. Science 282:754-759(1998) [PubMed: 9784136] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: D/UW-3/Cx. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE001273 Genomic DNA. Translation: AAC68425.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | E71466. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_220349.1. NC_000117.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | O84835. | ||||||||||||||||||
| SMR | O84835. Positions 2-318. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 884627. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus CT_828 in contig AE001273_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ctr:CT828. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 20381368. VBIChlTra43535_0914. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG418082. | ||||||||||||||||||
| OMA | FNMYREV. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK07209. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-15784. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009078. Ferritin/RR-like. IPR012348. Ribncl_red-rel. IPR000358. Ribonucl_redctse. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.620.20. Ribncl_red_rel. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K00526. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23409. Ribonucl_redctse. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00268. Ribonuc_red_sm. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47240. Ferritin/RR_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00368. RIBORED_SMALL. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RIR2_CHLTR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O84835 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with