O80323 (RNS3_PYRPY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 79.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonuclease S-3 EC=3.1.27.1 Alternative name(s): S3-RNase |
| Organism | Pyrus pyrifolia (Chinese pear) (Pyrus serotina) |
| Taxonomic identifier | 3767 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Rosales › Rosaceae › Amygdaloideae › Maleae › Pyrus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 222 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Self-incompatibility (SI) is the inherited ability of a flowering plant to prevent self-fertilization by discriminating between self and non-self pollen during pollination. In many species, self-incompatibility is controlled by the single, multiallelic locus S. |
| Catalytic activity | Two-stage endonucleolytic cleavage to nucleoside 3'-phosphates and 3'-phosphooligonucleotides with 2',3'-cyclic phosphate intermediates. |
| Post-translational modification | N-linked core structure at Asn-138 contains xylose. |
| Sequence similarities | Belongs to the RNase T2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | nucleic acid phosphodiester bond hydrolysis Inferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | RNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ribonuclease T2 activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 222 | 200 | Ribonuclease S-3 | PRO_0000030979 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 55 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 106 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 109 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 110 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 40 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 138 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 37 ↔ 44 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 70 ↔ 113 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 177 ↔ 215 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 192 ↔ 203 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 36 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 42 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 60 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 65 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 89 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 98 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 109 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 132 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 133 – 135 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 145 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 165 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 170 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 180 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 193 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 222 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structural features of rosaceous S-RNases associated with gametophytic self-incompatibility." Ishimizu T., Shinkawa T., Sakiyama F., Norioka S. Plant Mol. Biol. 37:931-941(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: cv. Hosui. Tissue: Style. |
| [2] | "Identification and characterization of stylar glycoproteins associated with self-incompatibility genes of Japanese pear, Pyrus serotina Rehd." Sassa H., Hirano H., Ikehashi H. Mol. Gen. Genet. 241:17-25(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 23-36. |
| [3] | "Presence of asparagine-linked N-acetylglucosamine and chitobiose in Pyrus pyrifolia S-RNases associated with gametophytic self-incompatibility." Ishimizu T., Mitsukami Y., Shinkawa T., Natsuka S., Hase S., Miyagi M., Sakiyama F., Norioka S. Eur. J. Biochem. 263:624-634(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: GLYCOSYLATION AT ASN-40 AND ASN-138, STRUCTURE OF CARBOHYDRATES. Strain: cv. Hosui. Tissue: Style. |
| [4] | "Crystal structure at 1.5-A resolution of Pyrus pyrifolia pistil ribonuclease responsible for gametophytic self-incompatibility." Matsuura T., Sakai H., Unno M., Ida K., Sato M., Sakiyama F., Norioka S. J. Biol. Chem. 276:45261-45269(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB002140 mRNA. Translation: BAA32413.1. | ||||||||||||
| PIR | S39930. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | O80323. | ||||||||||||
| SMR | O80323. Positions 23-222. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.90.730.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001568. RNase_T2-like. IPR018188. RNase_T2_AS. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11240. PTHR11240. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00445. Ribonuclease_T2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55895. RNase_T2. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00530. RNASE_T2_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | O80323. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RNS3_PYRPY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: O80323 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
